adenosylcob(III)alamin | 13870-90-1

• 物质功能分类: 原料药 - 维生素类与矿物质类药 - 维生素B类药
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 四吡咯及其衍生物
• 英文名称: adenosylcob(III)alamin
• 英文别名: 5'-deoxyadenosylcobalamin；AdoCbl
• CAS: 13870-90-1
• 化学式: C₇₂H₁₀₀CoN₁₈O₁₇P
• 分子量: 1579.66
• InChiKey: ZIHHMGTYZOSFRC-OUCXYWSSSA-L

物化性质

• 溶解度：
  可溶于DMSO（轻微）、甲醇（轻微）、水（轻微、超声处理）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.66
• 重原子数：
  109.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  15.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.61
• 拓扑面积：
  536.31
• 氢给体数：
  12.0
• 氢受体数：
  24.0

安全信息

• 危险品标志：
  Xi
• 安全说明：
  S22,S24/25
• 危险类别码：
  R36/37/38
• WGK Germany：
  3
• 海关编码：
  2936260000

SDS

1.1 产品标识符
: Coenzyme B12
化学品俗名或商品名
1.2 鉴别的其他方法
Cobamamide
Adenosyl cobalamine
DMBC coenzyme
5′-Deoxyadenosylcobalamine
1.3 有关的确定了的物质或混合物的用途和建议不适合的用途
仅供科研用途，不作为药物、家庭备用药或其它用途。

---

模块 2. 危险性概述
2.1 GHS分类
根据全球协调系统(GHS)的规定，不是危险物质或混合物。
2.3 其它危害物 - 无

---

模块 3. 成分/组成信息
3.1 物 质
: Cobamamide
别名
Adenosyl cobalamine
DMBC coenzyme
5′-Deoxyadenosylcobalamine
: C72H100CoN18O17P
分子式
: 1,579.58 g/mol
分子量
无

---

模块 4. 急救措施
4.1 必要的急救措施描述
如果吸入
如果吸入,请将患者移到新鲜空气处。 如果停止了呼吸,给于人工呼吸。
在皮肤接触的情况下
用肥皂和大量的水冲洗。
在眼睛接触的情况下
用水冲洗眼睛作为预防措施。
如果误服
切勿给失去知觉者从嘴里喂食任何东西。 用水漱口。
4.2 最重要的症状和影响，急性的和滞后的
4.3 及时的医疗处理和所需的特殊处理的说明和指示
无数据资料

---

模块 5. 消防措施
5.1 灭火介质
灭火方法及灭火剂
用水雾,耐醇泡沫,干粉或二氧化碳灭火。
5.2 源于此物质或混合物的特别的危害
碳氧化物, 氮氧化物, 磷的氧化物, 钴/氧化钴
5.3 给消防员的建议
如必要的话,戴自给式呼吸器去救火。
5.4 进一步的信息
无数据资料

---

模块 6. 泄露应急处理
6.1 人员的预防,防护设备和紧急处理程序
防止粉尘的生成。 防止吸入蒸汽、气雾或气体。
6.2 环境预防措施
不要让产物进入下水道。
6.3 抑制和清除溢出物的方法和材料
扫掉和铲掉。 存放进适当的闭口容器中待处理。
6.4 参考其他部分
丢弃处理请参阅第13节。

---

模块 7. 操作处置与储存
7.1 安全操作的注意事项
在有粉尘生成的地方,提供合适的排风设备。
7.2 安全储存的条件,包括任何不兼容性
贮存在阴凉处。 容器保持紧闭，储存在干燥通风处。
建议的贮存温度： -20 °C
7.3 特定用途
无数据资料

---

模块 8. 接触控制和个体防护
8.1 控制参数
最高容许浓度
没有已知的国家规定的暴露极限。
8.2 暴露控制
适当的技术控制
常规的工业卫生操作。
人身保护设备
眼/面保护
请使用经官方标准如NIOSH (美国) 或 EN 166(欧盟) 检测与批准的设备防护眼部。
皮肤保护
所选择的保护手套必须符合EU的89/686/EEC规定和从它衍生出来的EN 376标准。
戴手套取 手套在使用前必须受检查。
请使用合适的方法脱除手套(不要接触手套外部表面),避免任何皮肤部位接触此产品.
使用后请将被污染过的手套根据相关法律法规和有效的实验室规章程序谨慎处理. 请清洗并吹干双手
身体保护
根据危险物质的类型，浓度和量，以及特定的工作场所来选择人体保护措施。,
防护设备的类型必须根据特定工作场所中的危险物的浓度和含量来选择。
呼吸系统防护
不需要保护呼吸。如需防护粉尘损害，请使用N95型（US）或P1型（EN 143)防尘面具。
呼吸器使用经过测试并通过政府标准如NIOSH（US）或CEN（EU）的呼吸器和零件。

---

模块 9. 理化特性
9.1 基本的理化特性的信息
a) 外观与性状
形状: 粉末
颜色: 深红
b) 气味
无数据资料
c) 气味临界值
无数据资料
d) pH值
无数据资料
e) 熔点/凝固点
无数据资料
f) 起始沸点和沸程
无数据资料
g) 闪点
无数据资料
h) 蒸发速率
无数据资料
i) 可燃性(固体,气体)
无数据资料
j) 高的/低的燃烧性或爆炸性限度 无数据资料
k) 蒸汽压
无数据资料
l) 蒸汽密度
无数据资料
m) 相对密度
无数据资料
n) 水溶性
无数据资料
o) 分配系数：n-辛醇/水
无数据资料
p) 自燃温度
无数据资料
q) 分解温度
无数据资料
r) 粘度
无数据资料

---

模块 10. 稳定性和反应活性
10.1 反应性
无数据资料
10.2 化学稳定性
无数据资料
10.3 危险反应的可能性
无数据资料
10.4 应避免的条件
无数据资料
10.5 不兼容的材料
无数据资料
10.6 危险的分解产物
其它分解产物 - 无数据资料

---

模块 11. 毒理学资料
11.1 毒理学影响的信息
急性毒性
半数致死剂量 (LD50) 腹膜内的 - 老鼠 - 2,000 mg/kg
皮肤腐蚀/刺激
无数据资料
严重眼损伤 / 眼刺激
无数据资料
呼吸道或皮肤过敏
无数据资料
生殖细胞诱变
无数据资料
致癌性
IARC:
2B - 第2B组：可能对人类致癌 (CoenzymeB12)
生殖毒性
无数据资料
特异性靶器官系统毒性（一次接触）
无数据资料
特异性靶器官系统毒性（反复接触）
无数据资料
吸入危险
无数据资料
潜在的健康影响
吸入 吸入可能有害。 可能引起呼吸道刺激。
摄入 如服入是有害的。
皮肤 如果通过皮肤吸收可能是有害的。 可能引起皮肤刺激。
眼睛 可能引起眼睛刺激。
附加说明
化学物质毒性作用登记: GG3800000

---

模块 12. 生态学资料
12.1 毒性
无数据资料
12.2 持久存留性和降解性
无数据资料
12.3 生物蓄积性
无数据资料
12.4 土壤中的迁移
无数据资料
12.5 PBT 和 vPvB的结果评价
无数据资料
12.6 其它不利的影响
无数据资料

---

模块 13. 废弃处置
13.1 废物处理方法
产品
将剩余的和未回收的溶液交给处理公司。
污染了的包装物
作为未用过的产品弃置。

---

模块 14. 运输信息
14.1 UN编号
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.2 联合国（UN）规定的名称
欧洲陆运危规: 无危险货物
国际海运危规: 无危险货物
国际空运危规: 无危险货物
14.3 运输危险类别
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.4 包裹组
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.5 环境危险
欧洲陆运危规: 否 国际海运危规 海运污染物: 否 国际空运危规: 否
14.6 对使用者的特别提醒
无数据资料
公司对任何操作或者接触上述产品而引起的损害不负有任何责任，。更多使用条款，参见发票或包
装条的反面。

---

模块 15 - 法规信息
N/A

---

模块16 - 其他信息
N/A

制备方法与用途

腺苷钴胺简介

腺苷钴胺是维生素B12的一个系列产品，化学名称为5,6-二甲基苯并咪唑-5'-脱氧腺嘌呤核苷基钴胺，是一种八面体形的钴胺络合物。腺苷钴胺以暗红色结晶或非结晶性粉末形式存在，具有较强的吸湿性和对光敏感性。作为维生素B12的重要品种之一，它是一种原料药，拥有重要的医用价值。

生理功能

腺苷钴胺是氰钴型维生素B12的类似物，参与细胞核苷酸的合成，同时也是甲基转换和叶酸代谢过程中的重要辅酶。具体来说，它可以促进甲基四氢叶酸的形成，并有助于三羧酸循环，对神经髓鞘中脂蛋白的生成至关重要。此外，腺苷钴胺还能维持巯基酶的活性状态，参与广泛的蛋白质及脂肪代谢。该物质能够促进红细胞的发育与成熟，对于完整形成神经鞘脊髓纤维和保持消化系统上皮细胞功能也极为重要。

用途

腺苷钴胺主要用于治疗由于维生素B12缺乏引起的各种疾病，如妊娠期贫血、营养不良性贫血等。此外，它也可用于辅助治疗由放射线或药物引起的白细胞减少症及营养性疾病。

药物相互作用

在使用时需要注意以下几点：

1. 不宜与氯丙嗪、维生素C和维生素K混合于同一容器。
2. 氯霉素可能影响其吸收率。
3. 消胆胺通过结合减少维生素B12的吸收效果。
4. 不能与葡萄糖液一同使用。
5. 严禁与对氨基水杨酸钠同时应用。

化学性质

腺苷钴胺是一种红色针状结晶或结晶性粉末，没有气味和味道，并且具有吸湿性。其熔点大于300℃，210-220℃（颜色较深）时的熔点则略低；比旋光度为[α]23656 -59°（在水中），它在361nm波长下的吸收值最大。该物质可溶于水、乙醇和醋酸，但不溶于氯仿、乙醚或丙酮。腺苷钴胺的半数致死量（LD50）为1364 mg/kg（经腹腔注射给大鼠使用）。

用途

在生化研究和组织培养中作为重要试剂，并且临床用于治疗各种巨幼细胞性贫血、营养不良性贫血等病症。腺苷钴胺属于维生素B族，参与体内核酸、胆碱及蛋氨酸的合成以及脂肪与糖类的代谢过程。

生产方法

腺苷钴胺是通过生产金霉素或链霉素发酵液水解、氰化钠氰化、酸化并精制而成的一种维生素类药物。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  adenosylcob(III)alamin 在 谷胱甘肽 、 Caenorhabditis elegans CblC 、 potassium chloride 作用下， 以 甘油 为溶剂， 反应 0.22h， 生成 Vitamin B_12r 、 cob(II)alamin
  参考文献：
  名称：

  Unusual Aerobic Stabilization of Cob(I)alamin by a B₁₂-Trafficking Protein Allows Chemoenzymatic Synthesis of Organocobalamins

  摘要：

  CblC, a B-12 trafficking protein, exhibits glutathione transferase and reductive decyanase activities for processing alkylcobalamins and cyanocobalamin, respectively, to a common intermediate that is subsequently converted to the biologically active forms of the cofactor. We recently discovered that the Caenorhabditis elegans CblC catalyzes thiol-dependent decyanation of CNCbl and reduction of OH(2)Cbl and stabilizes the paramagnetic cob(II)alamin product under aerobic conditions. In this study, we report the striking ability of the worm CblC to stabilize the highly reactive cob(I)alamin product of the glutathione transferase reaction. The unprecedented stabilization of the supernucleophilic cob(I)alamin species under aerobic conditions by the intrinsic thiol oxidase activity of CblC, was exploited for the chemoenzymatic synthesis of organocobalamin derivatives under mild conditions.

  DOI：

  10.1021/ja5077316
• 作为产物：
  描述：

  adenosylcob(III)alamin 5'-phosphate 、 水 生成 adenosylcob(III)alamin 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  腺苷钴胺素（维生素B12）的生物合成。

  摘要：

  维生素B12或钴胺素是自然界中结构最复杂的小分子之一。在过去的十年中，在理解如何完成这种合成方面取得了重大进展。这篇综述涵盖了一些最重要的发现，并为读者提供了将尿卟啉原原III转化为腺苷钴胺素（AdoCbl）的完整说明。引用了183篇参考文献。

  DOI：

  10.1039/b108967f

文献信息

• Spectroscopic Studies of the EutT Adenosyltransferase from <i>Salmonella enterica</i>: Mechanism of Four-Coordinate Co(II)Cbl Formation
  作者：Ivan G. Pallares、Theodore C. Moore、Jorge C. Escalante-Semerena、Thomas C. Brunold

  DOI：10.1021/jacs.5b11708

  日期：2016.3.23

  EutT from Salmonella enterica is a member of a class of enzymes termed ATP:Co(I)rrinoid adenosyltransferases (ACATs), implicated in the biosynthesis of adenosylcobalamin (AdoCbl). In the presence of cosubstrate ATP, ACATs raise the Co(II)/Co(I) reduction potential of their cob(II)alamin [Co(II)Cbl] substrate by >250 mV via the formation of a unique four-coordinate (4c) Co(II)Cbl species, thereby facilitating

  来自沙门氏菌的 EutT 是一类被称为 ATP:Co(I)rrinoid 腺苷转移酶 (ACAT) 的酶的成员，与腺苷钴胺素 (AdoCbl) 的生物合成有关。在共底物 ATP 存在的情况下，ACAT 通过形成独特的四配位，将其 cob(II)alamine [Co(II)Cbl] 底物的 Co(II)/Co(I) 还原电位提高 >250 mV。 4c) Co(II)Cbl 物质，从而促进形成 AdoCbl 产物所需的“超亲核”cob(I) 胺中间体。先前对 EutT 的动力学研究揭示了 HX11CCX2C(83) 基序对催化活性的重要性，并提出了该基序中的残基作为二价过渡金属辅因子 [例如 Fe(II) 或 Zn( II)]。这个主题在其他 ACAT 家族中是不存在的，表明 EutT 采用独特的 AdoCbl 形成机制。为了评估与 HX11CCX2C(83) 基序结合的金属离子如何影响 EutT
• Reduction of Cob(III)alamin to Cob(II)alamin in <i>Salmonella enterica</i> Serovar Typhimurium LT2
  作者：Maris V. Fonseca、Jorge C. Escalante-Semerena

  DOI：10.1128/jb.182.15.4304-4309.2000

  日期：2000.8

  and flavin adenine dinucleotide [FAD]) and cob(III)alamin to cob(II)alamin very efficiently. Photochemically reduced FMN substituted for Fre in the reduction of cob(III)alamin to cob(II)alamin, indicating that the observed cobalamin reduction activity was not Fre dependent but FMNH(2) dependent. Enzyme-independent reduction of cob(III)alamin to cob(II)alamin by FMNH(2) occurred at a rate too fast to

  将钴胺素的钴离子从Co（III）还原为Co（I）氧化态对于合成腺苷钴胺素（该辅因子的辅酶形式）至关重要。肠炎沙门氏菌鼠伤寒沙门氏菌LT2中的cob（II）阿拉明还原酶活性被分离到同质。均质蛋白的N端分析确定NAD（P）H：黄素氧化还原酶（Fre）（EC 1.6.8.1）是负责此活性的酶。克隆了fre基因，并通过镍亲和色谱将过表达的蛋白在其N端带有一个组氨酸标签。带有组氨酸标签的Fre将黄素（黄素单核苷酸[FMN]和黄素腺嘌呤二核苷酸[FAD]）和cob（III）阿拉明有效地还原为cob（II）阿拉明。光化学还原的FMN取代了Fre，将Cob（III）阿拉明还原为Cob（II）阿拉明，表明观察到的钴胺素还原活性不是Fre依赖性的，而是FMNH（2）依赖性的。FMNH（2）以酶非依赖性的方式将Cob（III）阿拉明还原为Cob（II）阿拉明的速度太快，无法测量。通过用碘乙酸酯将钴（I）阿拉明亲
• Three-Dimensional Structure of ATP:Corrinoid Adenosyltransferase from <i>Salmonella typhimurium</i> in Its Free State, Complexed with MgATP, or Complexed with Hydroxycobalamin and MgATP^,
  作者：Cary B. Bauer、Maris V. Fonseca、Hazel M. Holden、James B. Thoden、Thomas B. Thompson、Jorge C. Escalante-Semerena、Ivan Rayment

  DOI：10.1021/bi002145o

  日期：2001.1.1

  N-terminal helix of the symmetry-related subunit. Interestingly, there are few interactions between the protein and the polar side chains of the corrin ring which accounts for the broad specificity of this enzyme. The corrin ring is oriented such that the cobalt atom is located approximately 6.1 A from C5' of the ribose and is beyond the range of nucleophilic attack. This suggests that a conformational

  在鼠伤寒沙门氏菌中，腺苷钴胺素的生物合成途径中钴-碳键的形成是由cobA基因的产物催化的，该产物编码196个氨基酸残基的蛋白质。这种酶是一种ATP：co（I）类rinrinoid腺苷转移酶，可将腺苷部分从MgATP转移到广泛的co（I）rrinoid底物上，据信这些底物包括cobinamide，其前体cobyric酸以及可能尚未鉴定的其他物质，以及羟考巴兰。此处报道了CobA的三种X射线结构：无底物形式，CobA与MgATP的复合物以及CobA与MgATP和羟基钴胺素的三元复合物，分别达到2.1 A，1.8 A和2.1 A的分辨率。这些结构表明该酶是同源二聚体。在载脂蛋白结构中 多肽链从Arg（28）延伸到Lys（181），由从六链平行β-折叠（链顺序为324516）构建的α/β结构组成。此折叠的拓扑结构与RecA中观察到的非常相似蛋白质，解旋酶结构域，F（1）ATPase和腺苷酸科宾酰胺
• Purification and initial characterization of the ATP:corrinoid adenosyltransferase encoded by the cobA gene of Salmonella typhimurium
  作者：S Suh、J C Escalante-Semerena

  DOI：10.1128/jb.177.4.921-925.1995

  日期：1995.2

  The cobA gene of Salmonella typhimurium and its product were overexpressed to approximately 20% of the total cell protein. CobA was purified to 98% homogeneity; N-terminal sequence analysis (21 residues) of homogeneous protein confirmed the predicted amino acid sequence. ATP:corrinoid adenosyltransferase activity was demonstrated in vitro to be associated with CobA. This activity was optimal at pH 8 and 37 degrees C. A quantitative preference was determined for Mn(II) cations and ATP. The apparent Km of CobA for ATP was 2.8 microM, and that for cob(I)alamin was 5.2 microM. Vmax was measured at 0.43 nmol/min. Cobinamide served as the substrate for CobA to yield adenosylcobinamide. Activity was stable at 4 degrees C for several weeks but was lost rapidly at room temperature (50% overnight). Dithiothreitol was required to maintain the enzymatic activity of CobA.

  沙门氏菌的cobA基因及其产物被过度表达，占细胞总蛋白的约20％。CobA被纯化到98％的同质性；同质蛋白的N末端序列分析（21个氨基酸残基）确认了预测的氨基酸序列。体外实验证明，ATP：辅酶B12腺苷基转移酶活性与CobA相关。该活性在pH 8和37℃时最佳。 Mn（II）阳离子和ATP的定量偏好已确定。 CobA对ATP的表观Km为2.8微米，对cob（I）alamin的表观Km为5.2微米。 Vmax为0.43纳摩尔/分钟。 Cobinamide作为底物用于CobA，产生腺苷基cobinamide。该活性在4℃下稳定数周，但在室温下迅速丧失（过夜50％）。需要二硫苏糖醇来维持CobA的酶活性。
• <i>In vitro</i> synthesis of the nucleotide loop of cobalamin by <i>Salmonella typhimurium</i> enzymes
  作者：Lori A. Maggio-Hall、Jorge C. Escalante-Semerena

  DOI：10.1073/pnas.96.21.11798

  日期：1999.10.12

  reaction) as substrates and CobS. These results allowed us to conclude that CobS is the cobalamin(-5'-phosphate) synthase enzyme in S. typhimurium. The CobC enzyme, previously shown to dephosphorylate alpha-ribazole-5'-phosphate to alpha-ribazole, was shown to dephosphorylate adenosylcobalamin-5'-phosphate to adenosylcobalamin. Adenosylcobinamide was converted to adenosylcobalamin in reactions where all

  在鼠伤寒沙门氏菌中，已提出了CobU，CobS，CobT和CobC蛋白来催化腺苷钴胺素生物合成的后期步骤，后者定义了核苷酸环组装途径。本文报道了腺苷钴胺素的前体腺苷钴胺，5，6-二甲基苯并咪唑，烟酸酯单核苷酸和GTP的核苷酸环的体外组装。这些前体与CobU，CobS和CobT蛋白一起孵育可合成腺苷钴胺素5'-磷酸。通过HPLC分离该钴酰胺，通过UV-可见光谱和质谱鉴定，并显示出支持钴胺素营养缺陷型的生长。腺苷钴胺素-5'-磷酸也从含有腺苷钴胺-GDP（CobU反应产物）和α-核唑-5'的反应混合物中分离出来。-磷酸盐（CobT反应的产物）作为底物和CobS。这些结果使我们可以得出结论，CobS是鼠伤寒沙门氏菌中的钴胺素（-5'-磷酸）合酶。以前显示出将CobC酶将α-核唑5'-磷酸脱磷酸为α-核唑，显示为将腺苷钴胺素5'-磷酸脱磷酸为腺苷钴胺素。在反应混合物中所有四种酶均存在的反应中，腺苷