methylthioribose | 624740-12-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: methylthioribose
• 英文别名: MTR；(2R,3R,4S,5S)-5-[(methylsulfanyl)methyl]oxolane-2,3,4-triol；(2R,3R,4S,5S)-5-(methylsulfanylmethyl)oxolane-2,3,4-triol
• CAS: 624740-12-1
• 化学式: C₆H₁₂O₄S
• 分子量: 180.225
• InChiKey: OLVVOVIFTBSBBH-KVTDHHQDSA-N

物化性质

• 沸点：
  358.0±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.474±0.06 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.2
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  95.2
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  methylthioribose 在 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 5-methylthioribose-1-phosphate
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase fromBacillus subtilis

  摘要：

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。

  DOI：

  10.1271/bbb.70209
• 作为产物：
  描述：

  S-腺苷蛋氨酸 在 盐酸 作用下， 生成 methylthioribose
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase fromBacillus subtilis

  摘要：

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。

  DOI：

  10.1271/bbb.70209

文献信息

• Transition State Structure and Inhibition of Rv0091, a 5′-Deoxyadenosine/5′-methylthioadenosine Nucleosidase from <i>Mycobacterium tuberculosis</i>
  作者：Hilda A. Namanja-Magliano、Christopher F. Stratton、Vern L. Schramm

  DOI：10.1021/acschembio.6b00144

  日期：2016.6.17

  Si-Methylthioadertosine/S-Oenosylhornocxsteine nucleoSidase (MTAN) is a bacterial enzyme that catalyzes the hydrolysis of the N-ribosidic bond- in "S'-inethylthioadenoshie (MTA) and-S-adenosylhom-ocysteitie (SAH). MTAN activity has- be,en: linked to quorum Sensing pathways, polyaMine biosynthesis, and adenine salVage Previously the aiding sequence Of Rv0091 was annotated as a putative (MTA) in Mycobacterium tuberculosis. Rv0091 was expressed 14 Escherithia coli, purified :to -homogeneity., and shown to be a homodimer, consistent with MTANs from other -microorganisms. Substrate specificity for Rv0091 gave a preference for,SCcleoxya,deriosine relative to MTA or SAH. Intrinsic :kinetic isbtope':effects (KIEs) for'.the hydrolysis of [1'-H-3], [1'-C-14] [5-H-3(2)]; and [9-(15)]MTA. were determined to be 1.207, 1.038, 0:998, 1.021, and 0.998, respectively. A model for the transition state structure of Rv0091 'was determined by matching KIE values predicted via quantum cheinical calculations to the'intrinsic KIEs. The transition state shows -a subStantial loss of Cl-,1 N9 bond order,: well -developed oxocarbenium character ofthe ribosyl ring and weak participation of the Water nueleophile. Electrostatic potential surface maps for the Ry0091 transition state structure show, siMilarity to DADMe-irrimucillin yansition state analogues. DADMe-lim-nucillirt transition state analogues showed strong inhibiticin of Rv0091, with:the most potent inhibitor (514iexylthio-DADMe4inmut'illinA): displaying a Ki value of 87 pM.
• Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase from<i>Bacillus subtilis</i>
  作者：Yohtaro SAITO、Hiroki ASHIDA、Chojiro KOJIMA、Haruka TAMURA、Hiroyoshi MATSUMURA、Yasushi KAI、Akiho YOKOTA

  DOI：10.1271/bbb.70209

  日期：2007.8.23

  The product of the mtnA gene of Bacillus subtilis catalyzes the isomerization of 5-methylthioribose 1-phosphate (MTR-1-P) to 5-methylthioribulose 1-phosphate (MTRu-1-P). The catalysis of MtnA is a novel isomerization of an aldose phosphate harboring a phosphate group on the hemiacetal group. This enzyme is distributed widely among bacteria through higher eukaryotes. The isomerase reaction analyzed using the recombinant B. subtilis enzyme showed a Michaelis constant for MTR-1-P of 138 μm, and showed that the maximum velocity of the reaction was 20.4 μmol min−1 (mg protein)−1. The optimum reaction temperature and reaction pH were 35 °C and 8.1. The activation energy of the reaction was calculated to be 68.7 kJ mol−1. The enzyme, with a molecular mass of 76 kDa, was composed of two subunits. The equilibrium constant in the reversible isomerase reaction [MTRu-1-P]/[MTR-1-P] was 6. We discuss the possible reaction mechanism.

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。