N-(5'-Phosphoribosyl)-anthranilsaeure | 27695-85-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: N-(5'-Phosphoribosyl)-anthranilsaeure
• 英文别名: N'-(5'-phosphoribosyl)anthranilate；PRA；N-(5-phospho-beta-D-ribosyl)anthranilic acid；2-[[(2R,3R,4S,5R)-3,4-dihydroxy-5-(phosphonooxymethyl)oxolan-2-yl]amino]benzoic acid
• CAS: 27695-85-8
• 化学式: C₁₂H₁₆NO₉P
• 分子量: 349.234
• InChiKey: PMFMJXPRNJUYMB-GWOFURMSSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.2
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  166
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(5'-Phosphoribosyl)-anthranilsaeure 在 乙二胺四乙酸 、 1,4-dithio-D,L-threitol 、 ancient-like dual-substrate (βα)8 phosphoribosyl isomerase A Arg19Ala mutant 、 magnesium chloride 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 N-甲基-2-{2-[(4aS,4bR,9bS,10R,10aR)-1,1,3,13-四甲基-2,4a,10,10a-四氢-1H,5H-4b,9b-(环亚氨基乙基桥)茚并[1,2-b]吲哚-10-基]-1H-吲哚-3-基}乙胺
  参考文献：
  名称：

  鉴定和分析双底物 (beta alpha)8 磷酸核糖异构酶 A 的 β --> α 环上包含的残基，该酶 A 的磷酸核糖邻氨基苯甲酸异构酶活性特异。

  摘要：

  实验探索与酶功能相关的进化假设的一个很好的模型是古老的双底物 (beta alpha)(8) 磷酸核糖异构酶 A (PriA)，它参与天蓝色链霉菌和相关生物的组氨酸和色氨酸生物合成。在这项研究中，我们确定了天蓝色野生型 PriA 和选定的单残基单功能突变体中异构酶活性的 Michaelis-Menten 酶动力学，在大肠杆菌体内互补实验后鉴定。对功能重要的 β-> α 环 5 中包含的迄今为止未被注意到的残基进行结构和功能分析，即 Arg(139)，其在结构上被假定对 PriA 的双底物特异性很重要，用于第一次。的确，对突变变体 PriA_Ser(81)Thr 和 PriA_Arg(139)Asn 进行的酶动力学分析表明，这些残基包含在 β --> α 环上并靠近 N 端磷酸结合位点，是必不可少的仅用于 PriA 的磷酸核糖邻氨基苯甲酸异构酶活性。此外，对此处在 1.95 A 阐明的 PriA_Arg(139)Asn

  DOI：

  10.1002/pro.331

文献信息

• METABOLIC ENGINEERING OF THE SHIKIMATE PATHWAY
  申请人：Juminaga Darmawi

  公开号：US20150044734A1

  公开（公告）日：2015-02-12

  The present disclosure relates to engineered microorganisms that produce amino acids and amino acid intermediates. In particular, the disclosure relates to recombinant nucleic acids encoding operons that increase production of aromatic amino acids and the aromatic amino acid intermediate shikimate; microorganisms with increased production of aromatic amino acids and the aromatic amino acid intermediate shikimate; and methods related to the production of aromatic amino acids, the aromatic amino acid intermediate shikimate, and commodity chemicals derived therefrom.
• US9540652B2
  申请人：——

  公开号：US9540652B2

  公开（公告）日：2017-01-10
• [EN] METABOLIC ENGINEERING OF THE SHIKIMATE PATHWAY<br/>[FR] INGÉNIÉRIE MÉTABOLIQUE DE LA VOIE SHIKIMATE
  申请人：UNIV CALIFORNIA

  公开号：WO2013033652A1

  公开（公告）日：2013-03-07

  The present disclosure relates to engineered microorganisms that produce amino acids and amino acid intermediates. In particular, the disclosure relates to recombinant nucleic acids encoding operons that increase production of aromatic amino acids and the aromatic amino acid intermediate shikimate; microorganisms with increased production of aromatic amino acids and the aromatic amino acid intermediate shikimate; and methods related to the production of aromatic amino acids, the aromatic amino acid intermediate shikimate, and commodity chemicals derived therefrom.
• Identification and analysis of residues contained on β → α loops of the dual-substrate (βα)₈ phosphoribosyl isomerase A specific for its phosphoribosyl anthranilate isomerase activity
  作者：Lianet Noda-García、Aldo R. Camacho-Zarco、Karina Verdel-Aranda、Helena Wright、Xavier Soberón、Vilmos Fülöp、Francisco Barona-Gómez

  DOI：10.1002/pro.331

  日期：2010.3

  unnoticed residue contained on the functionally important beta --> alpha loop 5, namely, Arg(139), which was postulated on structural grounds to be important for the dual-substrate specificity of PriA, is presented for the first time. Indeed, enzyme kinetics analyses done on the mutant variants PriA_Ser(81)Thr and PriA_Arg(139)Asn showed that these residues, which are contained on beta --> alpha loops and

  实验探索与酶功能相关的进化假设的一个很好的模型是古老的双底物 (beta alpha)(8) 磷酸核糖异构酶 A (PriA)，它参与天蓝色链霉菌和相关生物的组氨酸和色氨酸生物合成。在这项研究中，我们确定了天蓝色野生型 PriA 和选定的单残基单功能突变体中异构酶活性的 Michaelis-Menten 酶动力学，在大肠杆菌体内互补实验后鉴定。对功能重要的 β-> α 环 5 中包含的迄今为止未被注意到的残基进行结构和功能分析，即 Arg(139)，其在结构上被假定对 PriA 的双底物特异性很重要，用于第一次。的确，对突变变体 PriA_Ser(81)Thr 和 PriA_Arg(139)Asn 进行的酶动力学分析表明，这些残基包含在 β --> α 环上并靠近 N 端磷酸结合位点，是必不可少的仅用于 PriA 的磷酸核糖邻氨基苯甲酸异构酶活性。此外，对此处在 1.95 A 阐明的 PriA_Arg(139)Asn