2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol 3-phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol 3-phosphate
• 英文别名: [(2R)-3-hydroxy-2-[(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxypropyl] phosphate
• 化学式: C9H17O11P-2
• 分子量: 332.2
• InChiKey: PLJAVYDLNJODGD-NZJLWHDDSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.6
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  192
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol 3-phosphate 、 水 生成 甘油葡糖苷 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  The stpA gene form synechocystis sp. strain PCC 6803 encodes the glucosylglycerol-phosphate phosphatase involved in cyanobacterial osmotic response to salt shock

  摘要：

  一个基因stpA的突变与蓝藻Synechocystis sp. PCC 6803株对高NaCl浓度的耐受性丧失相关。遗传、生化和生理证据表明stpA编码葡萄糖基甘油酸磷酸酯酶。stpA突变体对盐敏感并积累葡萄糖基甘油酸磷酸，这是Synechocystis盐适应所必需的渗透保护剂葡萄糖基甘油的前体。酸性磷酸酶中存在共识基序，该序列也存在于StpA中；然而，与其他糖磷酸酶的同源性非常低。在存在170 mM以上的NaCl浓度时，stpA mRNA的数量增加。在大肠杆菌中表达stpA可产生一种46 kDa的蛋白质，该蛋白质表现出葡萄糖基甘油酸磷酸酯酶活性。StpA特异性抗体在Synechiocystis提取物中显示出一种类似大小的蛋白质，并且在适应盐的细胞中该蛋白质的数量增加。在大肠杆菌中产生的蛋白质已经失去了真正的蓝藻酶所观察到的NaCl激活要求。

  DOI：

  10.1128/jb.179.5.1727-1733.1997
• 作为产物：
  描述：

  Adenosine diphosphate glucose 、 L-Glycerin-3-phosphat 生成 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol 3-phosphate 、 adenosine 5'-diphosphate 、 氢(+1)阳离子
  参考文献：
  名称：

  The ggpS Gene from Synechocystis sp. Strain PCC 6803 Encoding Glucosyl-Glycerol-Phosphate Synthase Is Involved in Osmolyte Synthesis

  摘要：

  摘要 盐敏感突变体 Synechocystis 菌株 PCC 6803 在合成相容性溶质葡萄糖基甘油（GG）方面存在缺陷，研究人员利用该突变体寻找编码 GG-磷酸合成酶（GGPS）的基因，GGPS 是合成 GG 的关键酶。对突变区域和相应的野生型区域进行克隆和测序后发现，突变体 11 的基因组出现了约 13 kb 的缺失。这一缺失影响了至少 10 个开放阅读框，其中编码与三卤糖相似的蛋白质的区域有（. otsA 同源物）和甘油-3-磷酸合成酶相似的蛋白质编码区域。在构建和鉴定了这些基因缺陷的突变体后，很明显，一个 otsA 同源基因（ sll 1566）（T. Kaneko 等人，《DNA 研究》3:109-136, 1996）编码 GGPS。 sll 1566 中受影响的突变体才表现出盐敏感性，同时完全没有 GG 积累。此外，过表达 sll 1566 在 大肠杆菌 导致异源宿主出现 GGPS 活性。过表达的蛋白质没有表现出盐依赖性，而盐依赖性是 GGPS 在 Synechocystis 的粗蛋白提取物中的特征。 的粗蛋白提取物中 .

  DOI：

  10.1128/jb.180.18.4843-4849.1998

文献信息

• Characterization of a glucosylglycerol-phosphate-accumulating, salt-sensitive mutant of the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803
  作者：M. Hagemann、Stefan Richter、Ellen Zuther、Arne Schoor

  DOI：10.1007/s002030050360

  日期：1996.8.27

  Salt-sensitive mutants of Synechocystis were obtained by random cartridge mutagenesis, and one mutant (mutant 4) was characterized in detail. The salt tolerance of mutant 4 was reduced to about 20% of that of the wild-type. This was caused by a defect in the biosynthetic pathway of the osmoprotective compound glucosylglycerol (GG). Salt-treated cells of mutant 4 accumulated the intermediate glucosylglycerol-phosphate (GG-P). Only low levels of phosphate-free GG were detected. The phosphorylated form of GG was not osmoprotective and seemed to be toxic. In vitro enzyme assays revealed that GG-P-phosphatase activity was completely absent in mutant 4, while GG-P-synthase remained unchanged. The integration site of the aphII cartridge in mutant 4 and the corresponding wild-type region was cloned and sequenced. Mutant 4 was complemented to salt resistance after transformation by the cloned wild-type region. The integration of the cartridge led to a deletion of about 1.1 kb of the chromosomal DNA. This affected two of the identified putative protein coding regions, orfII and stpA. The ORFII protein shows a high degree of similarity to the receiver domain of response regulator proteins. Related sequences were not found for StpA. We assume that in mutant 4, regulatory genes necessary for the process of salt adaptation in Synechocystis are impaired.