苄基(S)-(3-甲基-1-((4-硝基苯基)氨基)-1-氧代丁烷-2-基)氨基甲酸酯 | 75670-93-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 苄基(S)-(3-甲基-1-((4-硝基苯基)氨基)-1-氧代丁烷-2-基)氨基甲酸酯
• 英文名称: Z-L-Val-pNA
• 英文别名: Z-Val-pNA；benzyl N-[(2S)-3-methyl-1-(4-nitroanilino)-1-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 75670-93-8
• 化学式: C₁₉H₂₁N₃O₅
• 分子量: 371.393
• InChiKey: ZILZYWJHUBYWHB-KRWDZBQOSA-N

物化性质

• 熔点：
  188-191 °C(Solv: isopropyl ether (108-20-3); ligroine (8032-32-4))
• 沸点：
  610.9±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.277±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  苄基(S)-(3-甲基-1-((4-硝基苯基)氨基)-1-氧代丁烷-2-基)氨基甲酸酯 在 盐酸 、 氢溴酸 、 1-羟基苯并三唑 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 溶剂黄146 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 H-Tyr-Pro-Val-pNA*HCl
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of chromogenic substrates specific for human spleen fibrinolytic proteinase (SFP) and human leukocyte elastase (LE).

  摘要：

  通过常规方法合成了多种肽苯胺，目的是获得人类脾纤维蛋白溶解酶（SFP）和人类白细胞弹性蛋白酶（LE）的特定底物，以便比较SFP和LE的底物特异性。研究发现，琥珀酰三肽对硝基苯胺（Suc-Tyr-Leu-X-pNA）中的P1 Val化合物在SFP和LE的水解反应中表现出最高的kcat/Km值，然而，四肽Suc-Ala-Tyr-Leu-Val-pNA（SFP和LE的水解反应的kcat/Km值（M-1S-1）：分别为84000和48000）是SFP和LE的首选显色底物，因为它具有在缓冲液中的高溶解性和适中的kcat/Km值。发现SFP的底物特异性与LE的相似。

  DOI：

  10.1248/cpb.30.4060
• 作为产物：
  描述：

  CBZ-L-缬氨酸 、 N,N'-bis(4-nitrophenyl)phospheneimidous amide 在 吡啶 作用下， 反应 3.0h， 以73%的产率得到苄基(S)-(3-甲基-1-((4-硝基苯基)氨基)-1-氧代丁烷-2-基)氨基甲酸酯
  参考文献：
  名称：

  Reinvestigation of the Phosphazo Method and Synthesis ofN-(t-Butoxycarbonyl)-L-argininep-Nitroanilide and a Chromogenic Enzyme Substrate for the Factor Xa

  摘要：

  为将磷氮法应用于合成对硝基苯胺(pNA)的叔丁氧羰基(Boc)和苄氧羰基(Z)氨基酸，重新研究了反应条件。

  DOI：

  10.1246/bcsj.64.1422

文献信息

• Amino acids and peptides. XX. Inhibition of papain by succinyl-Gln-Val-Val-Ala-Ala-p-nitroanilide, a common sequence of endogenous thiol proteinase inhibitors.
  作者：YOSHIO OKADA、NAOKI TENO、SATOSHI TSUBOI、KAZUNORI NAKABAYASHI、NORIO ITOH、HIROSHI OKAMOTO、NORIO NISHI

  DOI：10.1248/cpb.36.1982

  日期：——

  Thiol proteinase inhibitors isolated from various tissues have a fairly conservative common amino acid sequence, Gln-Val-Val-Ala-Gly. We synthesized various kinds of Gln-Val-Val-Ala-Gly derivatives by the solution method. Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA, Z-Gln-Val-Val-Ala-pNA and Z-Gln-Val-Val-pNA weakly inhibited the amidolytic activity of papain toward Bz-Arg-βNA and exhibited a stronger protective activity than corresponding Z-peptide methyl ester against thiol proteinase inhibitor (such as T-kininogen)-induced inhibition of papain.Suc-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA exhibited more potent inhibitory activity toward papain than Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA, but it did not show any protective effect. The circular dichroism spectra of the pNA derivatives and papain suggested that the pNA moiety of the peptide participated in binding with some part of the enzyme other than the catalytic site.

  从各种组织中分离出的硫醇蛋白酶抑制剂具有相当保守的共同氨基酸序列，即 Gln-Val-Val-Ala-Gly。我们采用溶液法合成了多种 Gln-Val-Val-Ala-Gly 衍生物。Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA、Z-Gln-Val-Val-Ala-pNA和Z-Gln-Val-Val-pNA能微弱地抑制木瓜蛋白酶对Bz-Arg-βNA的酰胺分解活性，对硫醇蛋白酶抑制剂（如T-激肽原）诱导的木瓜蛋白酶抑制作用的保护活性强于相应的Z肽甲酯。Suc-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA 对木瓜蛋白酶的抑制活性比 Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA 更强，但没有显示出任何保护作用。pNA 衍生物和木瓜蛋白酶的圆二色光谱表明，肽的 pNA 分子参与了与酶催化位点以外的某些部分的结合。
• OYAMADA, HIDEKAZU;SAITO, TAKASHI;INABA, SHINSAKU;UEKI, MASAAKI, BULL. CHEM. SOC. JAP., 64,(1991) N, C. 1422-1424
  作者：OYAMADA, HIDEKAZU、SAITO, TAKASHI、INABA, SHINSAKU、UEKI, MASAAKI

  DOI：——

  日期：——
• KARGES, H. E.;HEBER, H.;UHMANN, R.;TEETZ, V.;GEIGER, R.
  作者：KARGES, H. E.、HEBER, H.、UHMANN, R.、TEETZ, V.、GEIGER, R.

  DOI：——

  日期：——
• Reinvestigation of the Phosphazo Method and Synthesis of<i>N</i>-(<i>t</i>-Butoxycarbonyl)-L-arginine<i>p</i>-Nitroanilide and a Chromogenic Enzyme Substrate for the Factor Xa
  作者：Hidekazu Oyamada、Takashi Saito、Shinsaku Inaba、Masaaki Ueki

  DOI：10.1246/bcsj.64.1422

  日期：1991.4

  Reaction conditions for the phosphazo method were reinvestigated in order to apply this method to the synthesis of p-nitroanilide(pNA)s of t-butoxycarbonyl(Boc)-and benzyloxycarbonyl(Z)-amino acids.

  为将磷氮法应用于合成对硝基苯胺(pNA)的叔丁氧羰基(Boc)和苄氧羰基(Z)氨基酸，重新研究了反应条件。
• Synthesis of chromogenic substrates specific for human spleen fibrinolytic proteinase (SFP) and human leukocyte elastase (LE).
  作者：YOSHIO OKADA、YUKO TSUDA、AKIO HIRATA、YOKO NAGAMATSU、UTAKO OKAMOTO

  DOI：10.1248/cpb.30.4060

  日期：——

  Various peptide anilides were synthesized by a conventional method with the object of obtaining specific substrates for human spleen fibrinolytic proteinase (SFP) and human leukocyte elastase (LE) in order to compare the substrate specificity of SFP with that of LE. It was found that the P1 Val compound among succinyl tripeptide p-nitroanilides (Suc-Tyr-Leu-X-pNA) exhibited the highest kcat/Km values for hydrolysis by SFP and LE, however, the tetrapeptide Suc-Ala-Tyr-Leu-Val-pNA [kcat/Km values (M-1S-1) for hydrolysis by SFP and LE : 84000 and 48000, respectively] was the preferred chromogenic substrate for SFP and LE because of its high solubility in the buffer and its moderate kcat/Km values. The substrate specificity of SFP was found to be similar to that of LE.

  通过常规方法合成了多种肽苯胺，目的是获得人类脾纤维蛋白溶解酶（SFP）和人类白细胞弹性蛋白酶（LE）的特定底物，以便比较SFP和LE的底物特异性。研究发现，琥珀酰三肽对硝基苯胺（Suc-Tyr-Leu-X-pNA）中的P1 Val化合物在SFP和LE的水解反应中表现出最高的kcat/Km值，然而，四肽Suc-Ala-Tyr-Leu-Val-pNA（SFP和LE的水解反应的kcat/Km值（M-1S-1）：分别为84000和48000）是SFP和LE的首选显色底物，因为它具有在缓冲液中的高溶解性和适中的kcat/Km值。发现SFP的底物特异性与LE的相似。