N-Fmoc-N-甲基-L-戊氨酸 | 252049-05-1

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 缬氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 中文名称: N-Fmoc-N-甲基-L-戊氨酸
• 中文别名: FMOC-N-甲基-L-正缬氨酸；Fmoc-N-甲基-L-正缬氨酸
• 英文名称: 9-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-methyl-L-norvaline
• 英文别名: (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)(methyl)amino)pentanoic acid；(2S)-2-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}(methyl)amino)pentanoic acid；(S)-Fmoc-N-Me-norvaline-OH；(2S)-2-[9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl(methyl)amino]pentanoic acid
• CAS: 252049-05-1
• 化学式: C₂₁H₂₃NO₄
• 分子量: 353.418
• InChiKey: HKELUUGCKFRJQM-IBGZPJMESA-N

物化性质

• 熔点：
  130.0 to 135.0 °C
• 沸点：
  533.1±29.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1?+-.0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 危险等级：
  IRRITANT
• 海关编码：
  2924299090
• 危险性防范说明：
  P261,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Fmoc-N-甲基-L-戊氨酸 在 氯化亚砜 、 二甲胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 6.5h， 生成 tert-butyl (S)-2-((R)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-2-cyclohexyl-N-methylacetamido)pentanoate
  参考文献：
  名称：

  WO2022/265577

  摘要：

  公开号：

文献信息

• Structural and mechanistic insights into the inhibition of amyloid-β aggregation by Aβ39-42 fragment derived synthetic peptides
  作者：Akshay Kapadia、Krishna K. Sharma、Indresh Kumar Maurya、Varinder Singh、Madhu Khullar、Rahul Jain

  DOI：10.1016/j.ejmech.2020.113126

  日期：2021.2

  permeability and offered proteolytic stability to the synthetic peptides. Several peptides exhibited promising protection against Aβ aggregation-mediated-neurotoxicity in PC-12 cells at doses ranged between 10 μM and 0.1 μM, further confirmed by the thioflavin-T fluorescence assay. CD study illustrate that these peptides restrict the β-sheet formation, and the non-appearance of Aβ42 fibrillar structures in

  淀粉样-β（Aβ）聚集的抑制是治疗阿尔茨海默氏病（AD）的有前途的方法。合成了基于亲本Aβ肽的Aβ39-42 C末端片段的38个四肽。使用非天然氨基酸的顺序替换/修饰赋予了支架多样性，增强的活性，增强的血脑屏障通透性并为合成肽提供了蛋白水解稳定性。硫黄素-T荧光测定进一步证实了几种肽在PC-12细胞中对Aβ聚集介导的神经毒性具有有希望的保护作用，剂量范围为10μM至0.1μM。CD研究表明，这些肽限制了β-折叠的形成以及Aβ42的不出现电镜中的原纤维结构证实了对Aβ42聚集的抑制。HRMS和ANS荧光光谱分析提供了更多的机理见解。两种选择的前导肽5和16表现出增强的血脑渗透性以及对血清和蛋白水解酶的稳定性。通过计算研究了在Aβ的单体和原纤维单元上的配体-Aβ相互作用的结构见解。前导肽的潜在抑制潜力和短序列为AD的肽衍生疗法的发展提供了新途径。
• Optimization of globomycin analogs as novel gram-negative antibiotics
  作者：Keira Garland、Homer Pantua、Marie-Gabrielle Braun、Daniel J. Burdick、Georgette M. Castanedo、Yi-Chen Chen、Yun-Xing Cheng、Jonathan Cheong、Blake Daniels、Gauri Deshmukh、Yuhong Fu、Paul Gibbons、Susan L. Gloor、Rongbao Hua、Sharada Labadie、Xiongcai Liu、Richard Pastor、Craig Stivala、Min Xu、Yiming Xu、Hao Zheng、Sharookh B. Kapadia、Emily J. Hanan

  DOI：10.1016/j.bmcl.2020.127419

  日期：2020.10

  depsipeptide was optimized to improve activity against E. coli. Backbone modifications, together with adjustment of physicochemical properties, afforded potent compounds with good in vivo pharmacokinetic profiles. Optimized compounds such as 51 (E. coli MIC 3.1 μM) and 61 (E. coli MIC 0.78 μM) demonstrate broad spectrum activity against gram-negative pathogens and may provide opportunities for future

  新型的革兰氏阴性抗生素具有抗多药耐药性感染的活性，是亟待解决的问题。作为脂蛋白生物合成途径的重要组成部分，脂蛋白信号肽酶II（LspA）是抗菌药物发现的诱人靶标，天然产物抑制剂球蛋白提供了适度活性的起点。通知基于结构的设计，对球霉素depsipeptide进行了优化，以提高针对大肠杆菌的活性。骨干修饰以及理化性质的调节提供了具有良好体内药代动力学特征的有效化合物。优化的化合物，例如51（E. coli MIC 3.1μM）和61 （E. coli MIC 0.78μM）表现出针对革兰氏阴性病原体的广谱活性，并可能为将来的抗生素发现提供机会。
• TW2016/9680
  申请人：——

  公开号：——

  公开（公告）日：——
• CYCLIC PEPTIDE COMPOUND HAVING HIGH MEMBRANE PERMEABILITY, AND LIBRARY CONTAINING SAME
  申请人：Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha

  公开号：US20200131669A1

  公开（公告）日：2020-04-30

  The present inventors have found that when screening for cyclic peptide compounds that can specifically bind to a target molecule, the use of a library including cyclic peptide compounds having a long side chain in the cyclic portion can improve the hit rate for cyclic peptide compounds that can specifically bind to the target molecule. Meanwhile, the present inventors have found that tryptophan and tyrosine residues, which have conventionally been used in oral low molecular-weight pharmaceuticals and are amino acid residues having an indole skeleton or a hydroxyphenyl group, are not suitable for peptides intended to attain high membrane permeability.