{(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetic acid | 102195-02-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: {(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetic acid
• CAS: 102195-02-8
• 化学式: C₂₃H₄₂N₄O₇
• 分子量: 486.609
• InChiKey: KLFAFWKONYWIKW-SZMVWBNQSA-N

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-{(S)-2-[(S)-2-((S)-2-Amino-propionylamino)-propionylamino]-3-methyl-pentanoylamino}-3-methyl-butyric acid benzyl ester 、 {(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetic acid 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以76%的产率得到(S)-2-((S)-2-{(S)-2-[(S)-2-(2-{(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetylamino)-propionylamino]-propionylamino}-3-methyl-pentanoylamino)-3-methyl-butyric acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  Critical Peptide Size for Insolubility Caused by a β-Sheet Aggregation and Solubility Improvement in Hydrophobic Peptides by Replacement of Alanine Residues with α-Aminoisobutyric Acid Residues

  摘要：

  为了证明β-折叠聚集对肽不溶性的重要作用，通过逐步延伸和片段缩合方法制备了具有天然蛋白质中发现的部分氨基酸序列的疏水性肽。与我们之前论文中受保护肽的溶解度预测一致，溶解度数据表明肽的不溶性似乎从八肽或九肽水平开始。在蛋白质中发现的疏水序列中，肽骨架的结构，即β-结构显然对肽的不溶性起着重要作用，但肽的组成却没有。通过用 Aib 残基替换 Ala 残基，可以轻松提高蛋白质 α 螺旋区域中疏水性肽的溶解度。含有 Aib 残基的肽的高溶解度可以通过观察到用甲基取代 Cα 氢原子极大地扰乱 β-折叠结构、促进肽中的螺旋折叠来清楚地解释。 Aib 残基促进螺旋折叠的强大能力在蛋白质 α 螺旋区域中包含的肽片段中得到了明显的体现，如之前在模型寡 (Leu) 中所证明的那样。

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.2494
• 作为产物：
  描述：

  {(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetic acid benzyl ester 在 palladium on activated charcoal 氢气 作用下， 以 甲醇 、 溶剂黄146 为溶剂， 生成 {(S)-2-[(S)-2-((S)-2-tert-Butoxycarbonylamino-3-methyl-butyrylamino)-3-methyl-butyrylamino]-4-methyl-pentanoylamino}-acetic acid
  参考文献：
  名称：

  Critical Peptide Size for Insolubility Caused by a β-Sheet Aggregation and Solubility Improvement in Hydrophobic Peptides by Replacement of Alanine Residues with α-Aminoisobutyric Acid Residues

  摘要：

  为了证明β-折叠聚集对肽不溶性的重要作用，通过逐步延伸和片段缩合方法制备了具有天然蛋白质中发现的部分氨基酸序列的疏水性肽。与我们之前论文中受保护肽的溶解度预测一致，溶解度数据表明肽的不溶性似乎从八肽或九肽水平开始。在蛋白质中发现的疏水序列中，肽骨架的结构，即β-结构显然对肽的不溶性起着重要作用，但肽的组成却没有。通过用 Aib 残基替换 Ala 残基，可以轻松提高蛋白质 α 螺旋区域中疏水性肽的溶解度。含有 Aib 残基的肽的高溶解度可以通过观察到用甲基取代 Cα 氢原子极大地扰乱 β-折叠结构、促进肽中的螺旋折叠来清楚地解释。 Aib 残基促进螺旋折叠的强大能力在蛋白质 α 螺旋区域中包含的肽片段中得到了明显的体现，如之前在模型寡 (Leu) 中所证明的那样。

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.2494