5S-hydroperoxy-6E,8Z,11Z,14Z,17Z-eicosapentaenoic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 5S-hydroperoxy-6E,8Z,11Z,14Z,17Z-eicosapentaenoic acid
• 英文别名: 5(S)-HpEPE；(5S,6E,8Z,11Z,14Z,17Z)-5-hydroperoxyicosa-6,8,11,14,17-pentaenoic acid
• 化学式: C₂₀H₃₀O₄
• 分子量: 334.456
• InChiKey: NKXYOIJDQPQELO-GHWNLOBHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.6
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5S-hydroperoxy-6E,8Z,11Z,14Z,17Z-eicosapentaenoic acid 在 乙二胺四乙酸 、 human 5-lipoxygenase 、 5’-三磷酸腺苷 、 sodium chloride 、 三甲氧基磷 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 5(S)-羟化二十烷四烯酸
  参考文献：
  名称：

  15-脂氧合酶-1 与 5S-HETE 和 7S-HDHA 位置特异性改变的结构基础及其对 resolvin E4 生物合成的影响

  摘要：

  人类 15-脂氧合酶 (LOX) 是炎症过程中的关键酶，可产生各种促分解分子，例如脂氧素和分解素，但这两种 15-LOX 在这些生物合成途径中的确切作用仍不清楚。以前，观察到 h15-LOX-1 以非规范方式与 5S-HETE 反应，主要产生 5S,12S-diHETE 产物。为了确定 h15-LOX-1 在实现这种反应性方面的活性位点限制，研究了参与脂肪酸结合的氨基酸。据观察，R402L 对 5S-HETE 催化作用没有太大影响，但 F414 似乎与 5S-HETE 形成 π-π 堆叠，如 AA 所示结合，表明 5S-HETE 和 F414 的双键之间存在芳香族相互作用。减小 F352 和 I417 的大小将 5S-HETE 的氧化转移到 C12，而增加这些残基的大小则逆转了 5S-HETE 到 C15 的位置特异性。这些位置的突变体以 7S-HDHA 作为底物表现出类似的效果，表明活性

  DOI：

  10.1016/j.abb.2022.109317
• 作为产物：
  描述：

  全顺式二十碳五烯酸 、 花生四烯酸 在 乙二胺四乙酸 、 human 5-lipoxygenase 、 sodium chloride 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 5S-hydroperoxy-6E,8Z,11Z,14Z,17Z-eicosapentaenoic acid
  参考文献：
  名称：

  15-脂氧合酶-1 与 5S-HETE 和 7S-HDHA 位置特异性改变的结构基础及其对 resolvin E4 生物合成的影响

  摘要：

  人类 15-脂氧合酶 (LOX) 是炎症过程中的关键酶，可产生各种促分解分子，例如脂氧素和分解素，但这两种 15-LOX 在这些生物合成途径中的确切作用仍不清楚。以前，观察到 h15-LOX-1 以非规范方式与 5S-HETE 反应，主要产生 5S,12S-diHETE 产物。为了确定 h15-LOX-1 在实现这种反应性方面的活性位点限制，研究了参与脂肪酸结合的氨基酸。据观察，R402L 对 5S-HETE 催化作用没有太大影响，但 F414 似乎与 5S-HETE 形成 π-π 堆叠，如 AA 所示结合，表明 5S-HETE 和 F414 的双键之间存在芳香族相互作用。减小 F352 和 I417 的大小将 5S-HETE 的氧化转移到 C12，而增加这些残基的大小则逆转了 5S-HETE 到 C15 的位置特异性。这些位置的突变体以 7S-HDHA 作为底物表现出类似的效果，表明活性

  DOI：

  10.1016/j.abb.2022.109317

文献信息

• Structural basis for altered positional specificity of 15-lipoxygenase-1 with 5S-HETE and 7S-HDHA and the implications for the biosynthesis of resolvin E4
  作者：Steven C. Perry、Christopher van Hoorebeke、James Sorrentino、Leslie Bautista、Oluwayomi Akinkugbe、William S. Conrad、Natalie Rutz、Theodore R. Holman

  DOI：10.1016/j.abb.2022.109317

  日期：2022.9

  the exact role each of the two 15-LOXs in these biosynthetic pathways remains elusive. Previously, it was observed that h15-LOX-1 reacted with 5S-HETE in a non-canonical manner, producing primarily the 5S,12S-diHETE product. To determine the active site constraints of h15-LOX-1 in achieving this reactivity, amino acids involved in the fatty acid binding were investigated. It was observed that R402L

  人类 15-脂氧合酶 (LOX) 是炎症过程中的关键酶，可产生各种促分解分子，例如脂氧素和分解素，但这两种 15-LOX 在这些生物合成途径中的确切作用仍不清楚。以前，观察到 h15-LOX-1 以非规范方式与 5S-HETE 反应，主要产生 5S,12S-diHETE 产物。为了确定 h15-LOX-1 在实现这种反应性方面的活性位点限制，研究了参与脂肪酸结合的氨基酸。据观察，R402L 对 5S-HETE 催化作用没有太大影响，但 F414 似乎与 5S-HETE 形成 π-π 堆叠，如 AA 所示结合，表明 5S-HETE 和 F414 的双键之间存在芳香族相互作用。减小 F352 和 I417 的大小将 5S-HETE 的氧化转移到 C12，而增加这些残基的大小则逆转了 5S-HETE 到 C15 的位置特异性。这些位置的突变体以 7S-HDHA 作为底物表现出类似的效果，表明活性