H-[γ4(R)Val]2-OMe | 1430808-07-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-[γ4(R)Val]2-OMe
• CAS: 1430808-07-3
• 化学式: C₁₅H₃₀N₂O₃
• 分子量: 286.415
• InChiKey: QWNCZQQYGXUIID-CHWSQXEVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.84
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  9.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.87
• 拓扑面积：
  81.42
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-[γ4(R)Val]2-OMe 在 N-甲基吗啉 、 1-羟基苯并三唑 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过不受约束的γ残基促进杂合肽折叠的研究：（αγγ）n和（αγα）n序列螺旋的结构表征

  摘要：

  的γ氨基酸残基γ 4（R）的Val促进螺旋折叠即使在短（αγα）ñ序列。在12残基（αγγ）4序列中建立了一个混合的C 12 / C 14螺旋（其中氢键闭合一个12或14个原子的环）（参见右图）。缺少骨架构象约束的6残基（αγα）2序列（左）折叠成C 12 / C 10螺旋。

  DOI：

  10.1002/anie.201209324
• 作为产物：
  描述：

  Boc-[γ4(R)Val]2-OMe 在 甲酸 作用下， 生成 H-[γ4(R)Val]2-OMe
  参考文献：
  名称：

  Unconstrained Homooligomeric γ-Peptides Show High Propensity for C₁₄ Helix Formation

  摘要：

  Monosubstituted gamma(4)-residues (gamma(4)Leu, gamma(4)Ile, and gamma(4)Val) form helices even in short homooligomeric sequences. C-14 helix formation is established by X-ray diffraction in homooligomeric (gamma)(n) tetra-, hexa- and decapeptide sequences demonstrating the high propensity of gamma residues, with proteinogenic side chains, to adopt locally folded conformations.

  DOI：

  10.1021/ol402248s

文献信息

• Structural characterization of folded and extended conformations in peptides containing γ amino acids with proteinogenic side chains: crystal structures of γ_n, (αγ)_n and γγδγ sequences
  作者：Madhusudana M. B. Reddy、K. Basuroy、S. Chandrappa、B. Dinesh、B. Vasantha、Manjunath A. Venkatesha、P. Balaram

  DOI：10.1039/c5nj00132c

  日期：——

  successive C12 hydrogen bonds. γ4Val residues have also been incorporated into the strand segments of a crystalline octapeptide, Boc-Leu-γ4(R)Val-Val-DPro-Gly-Leu-γ4(R)Val-Val-OMe 8. The γγδγ tetrapeptide containing γ4Val and δ5Leu residues adopts an extended sheet like structure. The hydrogen bonding pattern at γ residues corresponds to an apolar sheet, while a polar sheet is observed at the lone δ residue

  含有γ9种肽的晶体结构4的Val和γ 4中描述亮氨酸。该短序列的Boc- [γ 4（[R ）缬氨酸] 2 -OMe 1，将Boc- [γ 4（[R ）缬氨酸] 3 -NHMe 2和Boc-γ 4（小号）的Val-γ 4（[R ）的Val-OME 3采用扩展的非极性，片状结构。所述四肽的Boc- [γ 4（[R ）缬氨酸] 4 -OMe 4采用伸展构象，相对于所述折叠Ç 14螺旋结构先前针对的Boc- [γ确定4（[R ）亮氨酸] 4 -OMe。混合动力αγ序列的Boc- [丙氨酸- γ 4（[R ）亮氨酸] 2 -OMe 5采用的分子内氢键的S形结构缺乏，与两个α残采用本地螺旋构象。与之形成鲜明对比，所述四肽的Boc- [AIB-γ 4（小号）亮氨酸] 2 -OMe 6和的Boc- [LEU-γ 4（[R ）亮氨酸] 2 -OMe 7采用由两个连续的下稳定的折叠结构12氢键。γ 4缬氨酸残