Z-Ala-Ala-Ala-pNA | 52357-40-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-Ala-Ala-Ala-pNA
• 英文别名: Z-Ala-Ala-Ala-Nan
• CAS: 52357-40-1
• 化学式: C₂₃H₂₇N₅O₇
• 分子量: 485.497
• InChiKey: KGFKBVCCOGFAPU-JYJNAYRXSA-N

物化性质

• 沸点：
  842.4±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.315±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.86
• 重原子数：
  35.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  168.77
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z-Ala-Ala-Ala-pNA 在 氢溴酸 作用下， 以 溶剂黄146 为溶剂， 生成 L-Ala-L-Ala-L-Ala-pNA
  参考文献：
  名称：

  Amino acids and peptides. XX. Inhibition of papain by succinyl-Gln-Val-Val-Ala-Ala-p-nitroanilide, a common sequence of endogenous thiol proteinase inhibitors.

  摘要：

  从各种组织中分离出的硫醇蛋白酶抑制剂具有相当保守的共同氨基酸序列，即 Gln-Val-Val-Ala-Gly。我们采用溶液法合成了多种 Gln-Val-Val-Ala-Gly 衍生物。Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA、Z-Gln-Val-Val-Ala-pNA和Z-Gln-Val-Val-pNA能微弱地抑制木瓜蛋白酶对Bz-Arg-βNA的酰胺分解活性，对硫醇蛋白酶抑制剂（如T-激肽原）诱导的木瓜蛋白酶抑制作用的保护活性强于相应的Z肽甲酯。Suc-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA 对木瓜蛋白酶的抑制活性比 Z-Gln-Val-Val-Ala-Ala-pNA 更强，但没有显示出任何保护作用。pNA 衍生物和木瓜蛋白酶的圆二色光谱表明，肽的 pNA 分子参与了与酶催化位点以外的某些部分的结合。

  DOI：

  10.1248/cpb.36.1982
• 作为产物：
  描述：

  benzyl ((S)-1-(((S)-1-hydrazinyl-1-oxopropan-2-yl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate 、 L-丙氨酸4-硝基酰苯胺 在 盐酸 、 sodium nitrite 作用下， 生成 Z-Ala-Ala-Ala-pNA
  参考文献：
  名称：

  Kasafirek, Evzen; Fric, Premysl; Slaby, Jan, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1987, vol. 52, # 6, p. 1625 - 1633

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Biocatalytic properties of thermolysin immobilized on polyvinyl alcohol cryogel
  作者：A. V. Belyaeva、Yu. A. Smirnova、E. N. Lysogorskaya、E. S. Oksenoit、A. V. Timofeeva、V. I. Lozinskii、I. Yu. Filippova

  DOI：10.1134/s1068162008040079

  日期：2008.7

  Preparations with different contents of thermolysin were obtained by the immobilization of the enzyme on granulated polyvinyl alcohol cryogel. Their activity and stability in an aqueous medium and in mixtures of polar organic solvents of different composition were investigated. The catalytic properties of the preparations in reactions of peptide bond formation were studied, and the optimal amount of the biocatalyst, the concentrations of initial reagents, and the ratios of organic solvents and water necessary for effective enzymatic peptide synthesis catalyzed by immobilized thermolysin were determined. A series of peptides of the general formula Z-Ala-Ala-Xaa-pNA, where Xaa = Leu, Ile, Phe, Val, or Ala, were synthesized, and the immobilized enzyme was shown to retain substrate specificity in an organic medium.