diethyl 2,2'-((5-amino-1-methoxy-1-oxopentan-2-yl)azanediyl)(S)-diacetate | 948912-22-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: diethyl 2,2'-((5-amino-1-methoxy-1-oxopentan-2-yl)azanediyl)(S)-diacetate
• CAS: 948912-22-9
• 化学式: C₁₄H₂₆N₂O₆
• 分子量: 318.37
• InChiKey: RPVJAQOJPNKGAF-NSHDSACASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  22.0
• 可旋转键数：
  11.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.79
• 拓扑面积：
  108.16
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  8-formyl-7-hydroxycoumarin 、 diethyl 2,2'-((5-amino-1-methoxy-1-oxopentan-2-yl)azanediyl)(S)-diacetate 在 溶剂黄146 、 sodium cyanoborohydride 作用下， 以 1,1-二氯乙烷 为溶剂， 反应 18.0h， 以1.23 g的产率得到8-N-[4-(bisethoxycarbonylmethylamino)-4-methoxycarbonylbutyl]aminomethyl-7-hydroxycoumarin
  参考文献：
  名称：

  新型探针在结合六组氨酸标签后显示出特定的荧光增强作用。

  摘要：

  六组氨酸（His标签）的引入被广泛用作重组蛋白亲和纯化的工具，因为His标签可选择性结合至镍-三三乙酸镍（Ni2 + -NTA）复合物。为了开发用于His标记蛋白的高效“开启”荧光探针，我们采用了荧光团置换策略，即，我们设计了其中羟基香豆素荧光团通过接头与金属-NTA部分相连的探针弱的分子内复合物，从而猝灭荧光。在存在与金属-NTA部分牢固结合的His标签的情况下，荧光团被置换，从而导致荧光显着增强。我们合成了一系列羟基香豆素，这些羟基香豆素被各种连接物修饰为NTA（NTAC配体），并研究了游离配体及其金属配合物的化学和光物理性质。从荧光猝灭的观点来看，Ni 2+和Co 2+是最好的金属。荧光光谱显示，pH 7.4水性缓冲液中NTAC的Ni2 +和Co2 +配合物的化学计量比为1：1。如预期的那样，这些复合物显示出弱的固有荧光，但是在pH 7.4水性缓冲液中添加带有His标记的肽（H-（H

  DOI：

  10.1002/chem.200701896
• 作为产物：
  描述：

  N-δ-benzyloxycarbonyl-N-α-bis(2-ethoxy-2-oxoethyl)-L-ornithine methyl ester 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 20.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 12.0h， 生成 diethyl 2,2'-((5-amino-1-methoxy-1-oxopentan-2-yl)azanediyl)(S)-diacetate
  参考文献：
  名称：

  新型探针在结合六组氨酸标签后显示出特定的荧光增强作用。

  摘要：

  六组氨酸（His标签）的引入被广泛用作重组蛋白亲和纯化的工具，因为His标签可选择性结合至镍-三三乙酸镍（Ni2 + -NTA）复合物。为了开发用于His标记蛋白的高效“开启”荧光探针，我们采用了荧光团置换策略，即，我们设计了其中羟基香豆素荧光团通过接头与金属-NTA部分相连的探针弱的分子内复合物，从而猝灭荧光。在存在与金属-NTA部分牢固结合的His标签的情况下，荧光团被置换，从而导致荧光显着增强。我们合成了一系列羟基香豆素，这些羟基香豆素被各种连接物修饰为NTA（NTAC配体），并研究了游离配体及其金属配合物的化学和光物理性质。从荧光猝灭的观点来看，Ni 2+和Co 2+是最好的金属。荧光光谱显示，pH 7.4水性缓冲液中NTAC的Ni2 +和Co2 +配合物的化学计量比为1：1。如预期的那样，这些复合物显示出弱的固有荧光，但是在pH 7.4水性缓冲液中添加带有His标记的肽（H-（H

  DOI：

  10.1002/chem.200701896

文献信息

• Turn-on fluorescent probe with visible light excitation for labeling of hexahistidine tagged protein
  作者：Mie Kamoto、Naoki Umezawa、Nobuki Kato、Tsunehiko Higuchi

  DOI：10.1016/j.bmcl.2009.02.084

  日期：2009.4

  We report here the development of a novel fluorescein-based probe which shows selective fluorescence enhancement on binding to a hexahistidine-tagged protein. No fluorescence change was observed with untagged protein. This probe is excitable with visible light and is considered to be suitable for use in biological applications.

  我们在这里报告了一种新型的基于荧光素的探针的开发，该探针在结合到六组氨酸标签的蛋白质上显示出选择性的荧光增强。未标记的蛋白未观察到荧光变化。该探针可被可见光激发，并被认为适用于生物应用。