(1R,2R)-1-(2-amino-2-phenylacetylamino)-2-(3-carboxyphenyl)ethaneboronic acid | 1352994-76-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (1R,2R)-1-(2-amino-2-phenylacetylamino)-2-(3-carboxyphenyl)ethaneboronic acid
• 英文别名: 3-[(2r)-2-{[(2r)-2-Amino-2-Phenylacetyl]amino}-2-(Dihydroxyboranyl)ethyl]benzoic Acid；3-[(2R)-2-[[(2R)-2-amino-2-phenylacetyl]amino]-2-boronoethyl]benzoic acid
• CAS: 1352994-76-3
• 化学式: C₁₇H₁₉BN₂O₅
• 分子量: 342.159
• InChiKey: WMZXFYUXEUIIHA-LSDHHAIUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.12
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  133
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (1S,2S,3R,5S)-(+)-2,3-蒎烷二醇 、 (1R,2R)-1-(2-amino-2-phenylacetylamino)-2-(3-carboxyphenyl)ethaneboronic acid 以 四氢呋喃 为溶剂， 以100%的产率得到3-((R)-2-((R)-2-amino-2-phenylacetamido)-2-((3aS,4S,6S,7aR)-3a,5,5-trimethylhexahydro-4,6-methanobenzo[d][1,3,2]dioxaborol-2-yl)ethyl)benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  新型硼酸抑制剂的设计和探索揭示了与克拉维酸抗性巯基可变 (SHV) β-内酰胺酶的重要相互作用

  摘要：

  抑制剂耐药 (IR) A 类 β-内酰胺酶对许多当前的抗生素组合构成重大威胁。来自肺炎克雷伯菌的 SHV β-内酰胺酶中的 K234R 取代导致对氨苄西林/克拉维酸的抗性。在 SHV 中对 Lys-234 进行定点饱和诱变后，所得 β-内酰胺酶的微生物学和生化表征表明只有 -Arg 赋予氨苄青霉素/克拉维酸抗性。X 射线晶体学揭示了 SHV K234R 中 Arg-234 和 Ser-130 的两种构象。Ser-130 的运动是观察到的克拉维酸盐抗性的主要原因。设计了一组硼酸抑制剂并针对 SHV-1 和 SHV K234R 进行了测试。发现手性氨苄青霉素类似物具有 2.4 ± 0.2 nM K i适用于 SHV K234R；与 SHV-1 相比，手性氨苄青霉素类似物在 SHV K234R 中形成了更复杂的氢键网络。考虑到 Ser-130 和 Lys-234 的空间位置以及这种氢键网络对于设计针对

  DOI：

  10.1021/jm301490d
• 作为产物：
  描述：

  3-溴苯甲酸叔丁酯 在 N-甲基吗啉 、 正丁基锂 、 苯甲醚 、 三氟乙酸 、 氯甲酸异丁酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 正己烷 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.5h， 生成 (1R,2R)-1-(2-amino-2-phenylacetylamino)-2-(3-carboxyphenyl)ethaneboronic acid
  参考文献：
  名称：

  探索铜绿假单胞菌头孢菌素酶中C3 / C4羧酸酯识别的序列要求：洞察AmpCβ-内酰胺酶的可塑性

  摘要：

  在铜绿假单胞菌中，染色体编码的C类头孢菌素酶（AmpCβ-内酰胺酶）通常是导致对β-内酰胺抗生素的高水平耐药性。尽管已经对这些重要的β-内酰胺酶进行了多年的研究，但有关氨基酸序列如何决定AmpC假单胞菌衍生的头孢菌素酶（PDC）功能的知识仍然很少。对结构-功能关系的洞察力对于β-内酰胺和高亲和力抑制剂的设计至关重要。为了了解PDC如何识别β-内酰胺的C 3 / C 4羧酸盐，我们首先检查了铜绿假单胞菌的分子模型AmpCβ-内酰胺酶（PDC-3）与硼酸酯抑制剂配合使用，该硼酸酯抑制剂具有模仿噻唑烷/二氢噻嗪环的侧链和β-内酰胺底物的C 3 / C 4羧酸盐特征。我们接下来测试由我们的模型生成的假说，即，多于一个的氨基酸残基参与识别作为C 3 / C 4 β内酰胺羧酸酯，和工程化丙氨酸三个假定羧酸结合的氨基酸变体。抗菌药敏测试表明，尽管C 3 / C 4取代，PDC-3β-内酰胺酶仍保持较高的

  DOI：

  10.1002/pro.612