(3S,7S,10S,13S)-4-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl)-2-oxo-1,4-diazatricyclo[8.3.0.03,7]tridecane-13-carboxylic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (3S,7S,10S,13S)-4-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl)-2-oxo-1,4-diazatricyclo[8.3.0.03,7]tridecane-13-carboxylic acid
• 化学式: C₂₇H₂₈N₂O₅
• 分子量: 460.53
• InChiKey: SKBUKPDMHKRDDO-KTIFSJKTSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.9
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.44
• 拓扑面积：
  87.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (3aR,5aR,8S,10aS)-di-tert-butyl 10-oxo-3,3a,5a,6,7,8,10,10a-octahydrodipyrrolo[1,2-a:3',2'-e]azepine-1,8(2H)-dicarboxylate 在 palladium on activated carbon 、 氢气 、 碳酸氢钠 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 23.17h， 生成 (3S,7S,10S,13S)-4-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl)-2-oxo-1,4-diazatricyclo[8.3.0.03,7]tridecane-13-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  含有PPII-螺旋预组织的双脯氨酸模块的胶原蛋白模型肽中的三螺旋稳定作用。

  摘要：

  胶原蛋白模型肽（CMPs）可作为了解胶原蛋白三螺旋结构的稳定性和功能的工具，并具有生物医学应用的潜力。过去，脯氨酸单元通过立体电子效应的链间交联或构象预处理已用于稳定化CMP的设计中。为了进一步研究确定胶原三螺旋稳定性的作用，我们研究了一系列含有合成双脯氨酸模拟模块（ProMs）的CMP，这些模块通过可功能化的链内C2桥以PPII-螺旋型构象进行了预组织。基于CD的变性研究的结果与ProM单元的计算（DFT）构象偏好相关，这表明相对螺旋稳定性主要由主链预组织的相互作用决定，翻转偏好，适应性和空间效果。通过晶体结构分析和与HSP47的结合证明了三重螺旋的完整性。

  DOI：

  10.1002/anie.201914101

文献信息

• STRUKTURMIMETIKA PROLINREICHER PEPTIDE UND IHRE PHARMAZEUTISCHE VERWENDUNG
  申请人：Forschungsverbund Berlin e.V.

  公开号：EP2094711B1

  公开（公告）日：2014-03-19
• Triple‐Helix‐Stabilizing Effects in Collagen Model Peptides Containing PPII‐Helix‐Preorganized Diproline Modules
  作者：Andreas Maaßen、Jan M. Gebauer、Elena Theres Abraham、Isabelle Grimm、Jörg‐Martin Neudörfl、Ronald Kühne、Ines Neundorf、Ulrich Baumann、Hans‐Günther Schmalz

  DOI：10.1002/anie.201914101

  日期：2020.3.27

  Collagen model peptides (CMPs) serve as tools for understanding stability and function of the collagen triple helix and have a potential for biomedical applications. In the past, interstrand cross-linking or conformational preconditioning of proline units through stereoelectronic effects have been utilized in the design of stabilized CMPs. To further study the effects determining collagen triple helix

  胶原蛋白模型肽（CMPs）可作为了解胶原蛋白三螺旋结构的稳定性和功能的工具，并具有生物医学应用的潜力。过去，脯氨酸单元通过立体电子效应的链间交联或构象预处理已用于稳定化CMP的设计中。为了进一步研究确定胶原三螺旋稳定性的作用，我们研究了一系列含有合成双脯氨酸模拟模块（ProMs）的CMP，这些模块通过可功能化的链内C2桥以PPII-螺旋型构象进行了预组织。基于CD的变性研究的结果与ProM单元的计算（DFT）构象偏好相关，这表明相对螺旋稳定性主要由主链预组织的相互作用决定，翻转偏好，适应性和空间效果。通过晶体结构分析和与HSP47的结合证明了三重螺旋的完整性。