Val-Ile-Phe | 90315-66-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Val-Ile-Phe
• 英文别名: (2S)-2-[[(2S,3S)-2-[[(2S)-2-amino-3-methylbutanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]amino]-3-phenylpropanoic acid
• CAS: 90315-66-5
• 化学式: C₂₀H₃₁N₃O₄
• 分子量: 377.484
• InChiKey: APEBUJBRGCMMHP-HJWJTTGWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.7
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.55
• 拓扑面积：
  122
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  L-异亮氨酰-L-苯丙氨酸 在 钯 氢气 、 溶剂黄146 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 Val-Ile-Phe
  参考文献：
  名称：

  Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VII. Bitterness of the retro-BPIa (Val–Ile–Phe–Pro–Pro–Gly–Arg) and Its Fragments

  摘要：

  为了说明从酪蛋白水解物中分离出的BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）所表现出的苦味，我们提出了以下要求：其特征空间结构，即N末端的基本部分与C末端的疏水部分通过脯氨酸残基相互影响，是表现苦味所必需的。至于另一种成分BPIc（Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His），虽然它表现出的味道与BPIa一样强烈而苦涩，但BPIc的基本部分位于C末端，疏水部分位于N末端。作者合成了逆BPIa，其肽序列相反及其片段。逆BPIa表现出的苦味同样强烈，但逆BPIa片段的苦味远弱于逆BPIa。

  DOI：

  10.1246/bcsj.57.103

文献信息

• Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VII. Bitterness of the retro-BPIa (Val–Ile–Phe–Pro–Pro–Gly–Arg) and Its Fragments
  作者：Toshiaki Shigenaga、Ken Otagiri、Hidenori Kanehisa、Hideo Okai

  DOI：10.1246/bcsj.57.103

  日期：1984.1

  To explain the bitter taste exhibited by BPIa (Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val) which was isolated from casein hydrolyzate, we have proposed the following requirement: its characteristic spatial structure: the basic moiety in the N-terminal and the hydrophobic moiety in the C-terminal were affected to each other by prolylprolyl residue, is necessary for the bitterness to be exhibited. As for BPIc (Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His), which is the other fraction, although it exhibited as strong and bitter a taste as BPIa, the basic moiety of BPIc is located in the C-terminal and its hydrophobic moiety is located in the N-terminal. The authors synthesized retro-BPIa with the reverse peptide sequence and its fragments. The retro-BPIa exhibited as strong and bitter a taste as BPIa. However, the bitterness of the fragments of retro-BPIa was far weaker than that of retro-BPIa.

  为了说明从酪蛋白水解物中分离出的BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）所表现出的苦味，我们提出了以下要求：其特征空间结构，即N末端的基本部分与C末端的疏水部分通过脯氨酸残基相互影响，是表现苦味所必需的。至于另一种成分BPIc（Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His），虽然它表现出的味道与BPIa一样强烈而苦涩，但BPIc的基本部分位于C末端，疏水部分位于N末端。作者合成了逆BPIa，其肽序列相反及其片段。逆BPIa表现出的苦味同样强烈，但逆BPIa片段的苦味远弱于逆BPIa。