(S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-4-(((tert-butoxycarbonyl)amino)oxy)butanoic acid | 1067639-36-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-4-(((tert-butoxycarbonyl)amino)oxy)butanoic acid
• 英文别名: Fmoc-homoserine(ONHBoc)-OH；(3S)-3-carboxy-10,10-dimethyl-8-oxo-6,9-dioxa-2,7-diazadecanoic acid 1-(9H-fluoren-9-ylmethyl) ester；(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]oxybutanoic acid
• CAS: 1067639-36-4
• 化学式: C₂₄H₂₈N₂O₇
• 分子量: 456.496
• InChiKey: MNWIJUCCMGIWML-FQEVSTJZSA-N

物化性质

• 密度：
  1.266±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.8
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  123
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-4-(((tert-butoxycarbonyl)amino)oxy)butanoic acid 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 、 乙酸酐 、 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 、 Fmoc-S-三苯甲基-L-半胱氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-谷氨酰胺 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 哌啶 作用下， 以 N-甲基吡咯烷酮 为溶剂， 生成 Ac-CEQFhS(ONH2)AKFhS(ONH2)LKNC-NH2
  参考文献：
  名称：

  [EN] MULTICYCLIC PEPTIDES AND METHODS FOR THEIR PREPARATION
  [FR] PEPTIDES MULTICYCLIQUES ET LEURS PROCÉDÉS DE PRÉPARATION

  摘要：

  这项发明涉及制备一种包括肽附着在分子支架上的化合物的方法，从而形成多个肽环，以及可以通过这些方法获得的化合物及其用途。

  公开号：

  WO2018106112A1
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-homoserine(ONHBoc)-benzyl ester 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 4.0h， 以99%的产率得到(S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-4-(((tert-butoxycarbonyl)amino)oxy)butanoic acid
  参考文献：
  名称：

  [EN] MULTICYCLIC PEPTIDES AND METHODS FOR THEIR PREPARATION
  [FR] PEPTIDES MULTICYCLIQUES ET LEURS PROCÉDÉS DE PRÉPARATION

  摘要：

  这项发明涉及制备一种包括肽附着在分子支架上的化合物的方法，从而形成多个肽环，以及可以通过这些方法获得的化合物及其用途。

  公开号：

  WO2018106112A1

文献信息

• Targeting Protein–Protein Interactions of Tyrosine Phosphatases with Microarrayed Fragment Libraries Displayed on Phosphopeptide Substrate Scaffolds
  作者：Megan Hogan、Medhanit Bahta、Kohei Tsuji、Trung X. Nguyen、Scott Cherry、George T. Lountos、Joseph E. Tropea、Bryan M. Zhao、Xue Zhi Zhao、David S. Waugh、Terrence R. Burke、Robert G. Ulrich

  DOI：10.1021/acscombsci.8b00122

  日期：2019.3.11

  derivatized peptide library was printed in microarrays on nitrocellulose-coated glass surfaces for assessment of PTPase catalytic activity or on gold monolayers for analysis of kinetic interactions by surface plasmon resonance (SPR). Focusing on amino acid positions and chemical features, we first analyzed dephosphorylation of the peptide pTyr residues within the microarrayed library by the human dual-specificity

  仅关注催化事件的化学文库筛选方法可能会忽略蛋白质-蛋白质相互作用的独特作用，这种作用可用于开发特定的抑制剂。嵌入肽基序中的磷酸酪氨酰（PTyr）残基包含确定蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTPases）底物特异性的最小识别元件。我们将含氨基氧基的氨基酸残基掺入7个残基的表皮生长因子受体（EGFR）衍生的含磷酸酪氨酸的肽中，并使该肽通过与含醛类药物官能团反应而进行溶液相肟多样化。PTyr残基未修饰。将所得的衍生肽文库以微阵列形式印刷在硝酸纤维素涂层的玻璃表面上，以评估PTPase的催化活性，或印刷在金单层上，以通过表面等离振子共振（SPR）分析动力学相互作用。关注氨基酸位置和化学特征，我们首先分析了人双特异性磷酸酶（DUSP）DUSP14和DUSP22以及痘病毒（VH1）和鼠疫耶尔森氏菌（P. YopH）。为了鉴定最高亲和力的肟基序，使用非催化PTPase突变体通过SPR检测了活性最高的衍生化磷酸肽的
• Synthesis of a Homologous Series of Side-Chain-Extended Orthogonally Protected Aminooxy-Containing Amino Acids
  作者：Terrence Burke Jr.、Fa Liu、Joshua Thomas

  DOI：10.1055/s-2008-1078600

  日期：2008.8

  Practical methodology is reported for the synthesis of a homologous series of side chain extended amino acids containing aminooxy functionality bearing orthogonal protection suitable for Fmoc peptide synthesis. These reagents may be useful for the preparation of libraries containing fragments joined by peptide linkers.

  报道了合成一系列同源侧链延伸氨基酸的实用方法，该氨基酸包含具有正交保护的氨基氧基官能团，适用于 Fmoc 肽合成。这些试剂可用于制备包含由肽接头连接的片段的文库。
• Synthesis of Constrained Tetracyclic Peptides by Consecutive CEPS, CLIPS, and Oxime Ligation
  作者：Dieuwertje E. Streefkerk、Marcel Schmidt、Johannes H. Ippel、Tilman M. Hackeng、Timo Nuijens、Peter Timmerman、Jan H. van Maarseveen

  DOI：10.1021/acs.orglett.9b00378

  日期：2019.4.5

  In Nature, multicyclic peptides constitute a versatile molecule class with various biological functions. For their pharmaceutical exploitation, chemical methodologies that enable selective consecutive macrocyclizations are required. We disclose a combination of enzymatic macrocyclization, CLIPS alkylation, and oxime ligation to prepare tetracyclic peptides. Five new small molecular scaffolds and differently sized model peptides featuring noncanonical amino acids were synthesized. Enzymatic macrocyclization, followed by one-pot scaffold-assisted cyclizations, yielded 21 tetracyclic peptides in a facile and robust manner.