(5S,14S)-14-(1-methoxy-2-methyl-1-oxopropan-2-ylcarbamoyl)-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexaazabicyclo[16.2.1]henicosa-18 (21),19-dien-5-aminium 2,2,2-trifluoroacetate | 1266491-13-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (5S,14S)-14-(1-methoxy-2-methyl-1-oxopropan-2-ylcarbamoyl)-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexaazabicyclo[16.2.1]henicosa-18 (21),19-dien-5-aminium 2,2,2-trifluoroacetate
• 英文别名: [(5S,14S)-14-[(1-methoxy-2-methyl-1-oxopropan-2-yl)carbamoyl]-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexazabicyclo[16.2.1]henicosa-18(21),19-dien-5-yl]azanium;2,2,2-trifluoroacetate
• CAS: 1266491-13-7
• 化学式: C₂HF₃O₂*C₂₄H₄₀N₈O₇
• 分子量: 666.655
• InChiKey: LEAPSRVNAIRTOM-MOGJOVFKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.11
• 重原子数：
  46
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  246
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  15

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-2-甲基丙氨酸 、 (5S,14S)-14-(1-methoxy-2-methyl-1-oxopropan-2-ylcarbamoyl)-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexaazabicyclo[16.2.1]henicosa-18 (21),19-dien-5-aminium 2,2,2-trifluoroacetate 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 41.0h， 以38%的产率得到methyl 2-((5S,14S)-5-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-2-methylpropanamido)-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexaazabicyclo[16.2.1]henicosa-18(21),19-diene-14-carboxamido)-2-methylpropanoate
  参考文献：
  名称：

  The effect of a macrocyclic constraint on electron transfer in helical peptides: A step towards tunable molecular wires

  摘要：

  尽管采用基本相同的骨架构象，但两个螺旋肽（其中一个受到共价侧链键的限制）表现出截然不同的电子性质。高级计算证实，这些差异是由大环约束带来的额外骨架刚性引起的。

  DOI：

  10.1039/c3cc47885h
• 作为产物：
  描述：

  (S)-2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-3-(prop-2-yn-1-yloxy)propanoic acid 在 triethylphosphite copper(I) iodide complex 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 175.77h， 生成 (5S,14S)-14-(1-methoxy-2-methyl-1-oxopropan-2-ylcarbamoyl)-8,8,11,11-tetramethyl-6,9,12-trioxo-16-oxa-1,7,10,13,19,20-hexaazabicyclo[16.2.1]henicosa-18 (21),19-dien-5-aminium 2,2,2-trifluoroacetate
  参考文献：
  名称：

  用单击化学装订3 10-螺旋

  摘要：

  短肽在药物发现和化学生物学中作为先导化合物和分子探针很重要，但是它们众所周知的缺点（例如高构象柔韧性，蛋白酶不稳定性，生物利用度差和体内半衰期短）阻碍了它们的潜力被充分利用。实现。侧链对侧链的环化，例如通过闭合烯烃复分解（称为钉合），是增加短肽的生物活性的一种方法，当应用于3 10和α-螺旋肽时，该方法已显示出希望。然而，关于原子分辨率结构信息，有关侧链对侧链环化在3 10中的作用-螺旋肽是稀缺的，报道的数据表明，改进现有方法学的潜力很大。在这里，我们报告了一种新型的吻合方法，用于在模型氨基异丁酸（Aib）丰富的肽中使用铜（I）催化的叠氮化物-炔烃环加成（CuAAC）反应的3个10螺旋肽，并研究了侧链至NMR，X射线衍射，线性IR和飞秒2D IR光谱分析侧链环化。我们的数据表明，所得环肽比其无环前体和迄今报道的其他钉合3 10-螺旋肽代表更理想的3 10-螺旋。当应用于3 10时，由CuA

  DOI：

  10.1021/jo101670a

文献信息

• Peptides
  申请人：Jacobsen Øyvind

  公开号：US09227995B2

  公开（公告）日：2016-01-05

  A peptide which can adopt a 310-helical conformation in which the side chains of two amino acid residues in the peptide backbone are linked by a group comprising an aromatic 5-membered ring.

  一种肽，可以在其中两个氨基酸残基的侧链由包含芳香5元环的基团连接的310螺旋构象。
• US9227995B2
  申请人：——

  公开号：US9227995B2

  公开（公告）日：2016-01-05
• Stapling of a 3₁₀-Helix with Click Chemistry
  作者：Øyvind Jacobsen、Hiroaki Maekawa、Nien-Hui Ge、Carl Henrik Görbitz、Pål Rongved、Ole Petter Ottersen、Mahmood Amiry-Moghaddam、Jo Klaveness

  DOI：10.1021/jo101670a

  日期：2011.3.4

  short peptides that has shown promise when applied to 310- and α-helical peptides. However, atomic resolution structural information on the effect of side chain-to-side chain cyclization in 310-helical peptides is scarce, and reported data suggest that there is significant potential for improvement of existing methodologies. Here, we report a novel stapling methodology for 310-helical peptides using

  短肽在药物发现和化学生物学中作为先导化合物和分子探针很重要，但是它们众所周知的缺点（例如高构象柔韧性，蛋白酶不稳定性，生物利用度差和体内半衰期短）阻碍了它们的潜力被充分利用。实现。侧链对侧链的环化，例如通过闭合烯烃复分解（称为钉合），是增加短肽的生物活性的一种方法，当应用于3 10和α-螺旋肽时，该方法已显示出希望。然而，关于原子分辨率结构信息，有关侧链对侧链环化在3 10中的作用-螺旋肽是稀缺的，报道的数据表明，改进现有方法学的潜力很大。在这里，我们报告了一种新型的吻合方法，用于在模型氨基异丁酸（Aib）丰富的肽中使用铜（I）催化的叠氮化物-炔烃环加成（CuAAC）反应的3个10螺旋肽，并研究了侧链至NMR，X射线衍射，线性IR和飞秒2D IR光谱分析侧链环化。我们的数据表明，所得环肽比其无环前体和迄今报道的其他钉合3 10-螺旋肽代表更理想的3 10-螺旋。当应用于3 10时，由CuA
• The effect of a macrocyclic constraint on electron transfer in helical peptides: A step towards tunable molecular wires
  作者：Jingxian Yu、John R. Horsley、Katherine E. Moore、Joe G . Shapter、Andrew D. Abell

  DOI：10.1039/c3cc47885h

  日期：——

  Two helical peptides, one constrained by a covalent side-chain staple, exhibit vastly different electronic properties despite adopting essentially the same backbone conformation. High level calculations confirm that these differences are due to the additional backbone rigidity imparted by the macrocyclic constraint.

  尽管采用基本相同的骨架构象，但两个螺旋肽（其中一个受到共价侧链键的限制）表现出截然不同的电子性质。高级计算证实，这些差异是由大环约束带来的额外骨架刚性引起的。