(E)-(2S,4R,8R,9R)-S-2-acetamidoethyl 9-hydroxy-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enethioate | 858371-78-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (E)-(2S,4R,8R,9R)-S-2-acetamidoethyl 9-hydroxy-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enethioate
• 英文别名: S-(2-acetamidoethyl) (E,2S,4R,8R,9R)-9-hydroxy-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enethioate
• CAS: 858371-78-5
• 化学式: C₁₈H₃₁NO₄S
• 分子量: 357.514
• InChiKey: VIEYNCMFAVQIGQ-NLXCHNMYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.4
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.72
• 拓扑面积：
  109
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (E)-(2S,4R,8R,9R)-S-2-acetamidoethyl 9-hydroxy-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enethioate 在 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 乙二胺四乙酸 、 PikAIII 、 PikAIV 作用下， 以 phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 10-去氧微甘菊内酯
  参考文献：
  名称：

  使用天然五肽和六肽链延长中间体的皮克霉素生物合成的生化研究

  摘要：

  pikromycin (Pik) 聚酮化合物合成酶生成 12 和 14 元环大环内酯的独特能力为探索聚酮化合物合成的基本过程提供了机会，特别是链延伸、酮基加工、酰基链释放和大环化。我们合成了天然五肽和六酮链延长中间体作为 N-乙酰半胱胺 (NAC) 硫酯，并将它们用作与工程化 PikAIII+TE 以及与天然 PikAIII（模块 5）和 PikAIV（模块 6）组合进行体外转化的底物) 多功能蛋白质。这项研究直接证明了这些单体模块在催化一个或两个扩链反应、酮基加工步骤、酰基-ACP 释放、环化生成10-脱氧甲炔内酯和萘内酯。结果揭示了 Pik 单体对其天然聚酮化合物底物的极大偏好，并提供了与先前使用非天然二酮 NAC 硫酯底物的研究的重要比较分析。

  DOI：

  10.1021/ja042592h
• 作为产物：
  描述：

  (E)-(2S,4R,8R,9R)-9-(tert-butyldimethylsilanyloxy)-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enoic acid 在 4-二甲氨基吡啶 、 氢氟酸 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 32.0h， 生成 (E)-(2S,4R,8R,9R)-S-2-acetamidoethyl 9-hydroxy-2,4,8-trimethyl-5-oxoundec-6-enethioate
  参考文献：
  名称：

  使用天然五肽和六肽链延长中间体的皮克霉素生物合成的生化研究

  摘要：

  pikromycin (Pik) 聚酮化合物合成酶生成 12 和 14 元环大环内酯的独特能力为探索聚酮化合物合成的基本过程提供了机会，特别是链延伸、酮基加工、酰基链释放和大环化。我们合成了天然五肽和六酮链延长中间体作为 N-乙酰半胱胺 (NAC) 硫酯，并将它们用作与工程化 PikAIII+TE 以及与天然 PikAIII（模块 5）和 PikAIV（模块 6）组合进行体外转化的底物) 多功能蛋白质。这项研究直接证明了这些单体模块在催化一个或两个扩链反应、酮基加工步骤、酰基-ACP 释放、环化生成10-脱氧甲炔内酯和萘内酯。结果揭示了 Pik 单体对其天然聚酮化合物底物的极大偏好，并提供了与先前使用非天然二酮 NAC 硫酯底物的研究的重要比较分析。

  DOI：

  10.1021/ja042592h

文献信息

• Frontiers and Opportunities in Chemoenzymatic Synthesis
  作者：Jonathan D. Mortison、David H. Sherman

  DOI：10.1021/jo101124n

  日期：2010.11.5

  Natural product biosynthetic pathways have evolved enzymes with myriad activities that represent an expansive array of chemical transformations for constructing secondary metabolites. Recently, harnessing the biosynthetic potential of these enzymes through chemoenzymatic synthesis has provided a powerful tool that often rivals the most sophisticated methodologies in modern synthetic chemistry and provides new opportunities for accessing chemical diversity. Herein, we describe our research efforts with enzymes from a broad collection of biosynthetic systems, highlighting recent progress in this exciting field.