tert-butyl (2S,4S)-N-tert-butoxycarbonyl-5-hydroxyleucine | 159415-72-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tert-butyl (2S,4S)-N-tert-butoxycarbonyl-5-hydroxyleucine
• CAS: 159415-72-2
• 化学式: C₁₅H₂₉NO₅
• 分子量: 303.399
• InChiKey: SNVUEVWJGBLOCR-QWRGUYRKSA-N

物化性质

• 沸点：
  408.6±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.045±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.24
• 重原子数：
  21.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.87
• 拓扑面积：
  84.86
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl (2S,4S)-N-tert-butoxycarbonyl-5-hydroxyleucine 在 4-二甲氨基吡啶 、 四溴化碳 、 水 、 silver fluoride 、 三苯基膦 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 生成 (3S,5S)-3-di-tert-butoxycarbonylamino-5-methyltetrahydropyran-2-one
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of (2S,4S)- and (2S,4R)-5-fluoroleucine and (2S,4S)-[5,5-2H2]-5-fluoroleucine

  摘要：

  (2S,4S)-和(2S,4R)-5-氟亮氨酸 1a 和 2，以及(2S,4S)-[5,5-2H2]-5-氟亮氨酸 1b 的合成已经完成。这种方法可以制备出足够数量的这些化合物，通过固态蛋白质合成将其加入蛋白质中的重要部位进行折叠研究。外延物 1a 和 2 的 X 射线结构已经获得，并显示出构象异构的存在。F-C 键与主链之间的扭转角与泛素蛋白突变体中发现的值进行了比较，在突变体中，(2S,4S)-5-氟亮氨酸取代了原生蛋白中亮氨酸残基 50 和 67。

  DOI：

  10.1039/b314933a
• 作为产物：
  描述：

  1-tert-butyl (2S,4S)-N-(tert-butoxycarbonyl)-4-methylglutamic acid 在 TEA 、 氯甲酸异丁酯 、 sodium tetrahydroborate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 以69%的产率得到tert-butyl (2S,4S)-N-tert-butoxycarbonyl-5-hydroxyleucine
  参考文献：
  名称：

  （2 S，4 R）-2-甲基氨基-5-羟基-4-甲基戊酸的杂Diels–Alder和焦谷氨酸方法

  摘要：

  报道了完全保护的（2 S，4 R）-2-甲基氨基-5-羟基-4-甲基戊酸，环marin A的非编码氨基酸及其非对映异构体的立体选择性合成。在用于引入4-甲基立体化学的关键非对映选择性烷基化中使用焦谷氨酸模板。另外，描述了具有电子缺陷的亲双烯体的2-氰基-1-氮杂二烯的第一个非对映选择性分子内杂-Diels-Alder。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2004.08.089

文献信息

• Synthesis of (2S,4S)-5-Fluoroleucine
  作者：Claire M. Moody、Bernard A. Starkmann、Douglas W. Young

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)73531-3

  日期：1994.7

  (2S,4S)-5-Fluoroleucine, has been prepared by stereospecific synthesis using (2S)pyroglutamic acid as a chiral template. Protection was required in the synthesis to prevent cyclisation to a proline derivative during the fluorination step.

  (2S,4S)-5-氟亮氨酸已通过立体选择性合成制备，其中采用了(2S)吡咯 glutamic acid 作为手性模板。在合成过程中需要进行保护，以防止在氟化步骤中形成脯氨酸衍生物。
• ¹⁹F Nuclear Magnetic Resonance Chemical Shifts of Fluorine Containing Aliphatic Amino Acids in Proteins:  Studies on <i>Lactobacillus casei</i> Dihydrofolate Reductase Containing (2<i>S</i>,4<i>S</i>)-5-Fluoroleucine
  作者：James Feeney、John E. McCormick、Christopher J. Bauer、Berry Birdsall、Claire M. Moody、Bernard A. Starkmann、Douglas W. Young、Peter Francis、Robert H. Havlin、William D. Arnold、Eric Oldfield

  DOI：10.1021/ja960465i

  日期：1996.1.1

  DHFR, covering a chemical shift range of 15 ppm. The large range of chemical shifts observed could not be explained solely in terms of the electrostatic field effects due to local charge fields and is thought to have a second contribution from side-chain conformational differences (γ-gauche effects) between different leucine residues, making 19F NMR of aliphatic amino acids in proteins a potentially

  我们制备了含有生物合成结合的 (2S,4S)-5-氟亮氨酸 ([5-F]-Leu DHFR) 的干酪乳杆菌二氢叶酸还原酶，并在 9.4 特斯拉获得了其 1H 和 19F NMR 光谱。[5-F]-Leu DHFR 的 19F 光谱显示 DHFR 中 13 个亮氨酸残基的 12 个相当尖锐的峰（一个包含两个重叠信号），覆盖了 15 ppm 的化学位移范围。观察到的大范围化学位移不能仅用由于局部电荷场引起的静电场效应来解释，并且被认为具有来自不同亮氨酸残基之间的侧链构象差异（γ-gauche 效应）的第二个贡献，使得蛋白质中脂肪族氨基酸的 19F NMR 是一种潜在有用的蛋白质结构新探针。