Methyl 3-(1-adamantyl)-2-cyanopropanoate | 113249-57-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Methyl 3-(1-adamantyl)-2-cyanopropanoate
• CAS: 113249-57-3
• 化学式: C₁₅H₂₁NO₂
• 分子量: 247.337
• InChiKey: LMHMSWPEDBYVLH-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  369.2±15.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.131±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.9
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.87
• 拓扑面积：
  50.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Methyl 3-(1-adamantyl)-2-cyanopropanoate 在 盐酸 、 水 、 sodium hydride 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 6.5h， 生成 Dimethyl 3-(1-adamantylmethyl)-2-methylmalonate
  参考文献：
  名称：

  A Concluding Specification of the Dimensions of the Active Site Model of Pig Liver Esterase

  摘要：

  Using bicyclononyl-, (adamantylmethyl)-, and biphenylmalonate substrate probes, the dimensions of the large hydrophobic pocket of the active site model of pig liver esterase have been established as 6.2 x 3.1 x 4.7 Angstrom(3). It is believed that the current refinement completes the basic specification of the active site model and that, for the majority of practical applications of the enzyme, no significant further modifications are likely to be required.

  DOI：

  10.1021/jo00089a015
• 作为产物：
  描述：

  2-氰基丙烯酸甲酯 、 1-吲哚金刚烷 在 偶氮二异丁腈 、 三正丁基氢锡 作用下， 以 甲苯 为溶剂， 反应 2.0h， 以36%的产率得到Methyl 3-(1-adamantyl)-2-cyanopropanoate
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of adamantane derivatives by bridgehead radical addition to electron-deficient unsaturated bonds

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jo00241a030

文献信息

• Synthesis of adamantane derivatives by bridgehead radical addition to electron-deficient unsaturated bonds
  作者：Masatomi Ohno、Kenichi Ishizaki、Shoji Eguchi

  DOI：10.1021/jo00241a030

  日期：1988.3
• A Concluding Specification of the Dimensions of the Active Site Model of Pig Liver Esterase
  作者：Louis Provencher、J. Bryan Jones

  DOI：10.1021/jo00089a015

  日期：1994.5

  Using bicyclononyl-, (adamantylmethyl)-, and biphenylmalonate substrate probes, the dimensions of the large hydrophobic pocket of the active site model of pig liver esterase have been established as 6.2 x 3.1 x 4.7 Angstrom(3). It is believed that the current refinement completes the basic specification of the active site model and that, for the majority of practical applications of the enzyme, no significant further modifications are likely to be required.