2-Methyl-2-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoylamino]propanoic acid | 403719-44-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: 2-Methyl-2-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoylamino]propanoic acid
• CAS: 403719-44-8
• 化学式: C₁₃H₂₄N₂O₅
• 分子量: 288.344
• InChiKey: RUJWFUOSDCMRBB-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  512.8±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.125±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.77
• 拓扑面积：
  105
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-Methyl-2-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoylamino]propanoic acid 在 sodium hydroxide 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 154.0h， 生成 Methyl 2-methyl-2-[2-[[2-methyl-2-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoylamino]propanoyl]amino]propanoylamino]propanoate
  参考文献：
  名称：

  使用ω-氨基酸的肽设计：由短模型肽中的N端单个γ-氨基丁酸残基成核的异常转体结构。

  摘要：

  将ω-氨基酸掺入肽序列在设计具有修饰的骨架构象和增强的抗蛋白水解稳定性的肽中起重要作用。本研究建立了末端封闭的三肽和四肽中涉及12元氢键环的异常转折的存在。单晶的X射线衍射分析和NMR研究已用于探测两个末端受保护的短肽Boc-γ-Abu（1）-Aib（2）-Ala（3）-OMe 1和Boc-γ-Abu（1）-Aib（2）-Ala（3）-Aib（4）-OMe 2（γ-Abu=γ-氨基丁酸），其中构象灵活的ω-氨基酸（γ-Abu）构象受限的α-氨基异丁酸（Aib）残基连续放置。肽1和2的晶体结构均显示出异常的转变，该转变由12个成员组成的氢键环组成，其中涉及Boc-基团的C [双键] O和Ala（3）NH。在肽2的结构中观察到I'型β-转角，与异常转角相邻，在gamma-Abu（1）C [双键] O和Aib（4）NH之间具有氢键。肽1的晶体在空间组P2（1）中，a = 9.3020（10）A，b

  DOI：

  10.1021/jo010314k
• 作为产物：
  描述：

  二碳酸二叔丁酯 在 sodium hydroxide 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 40.0h， 生成 2-Methyl-2-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoylamino]propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  使用ω-氨基酸的肽设计：由短模型肽中的N端单个γ-氨基丁酸残基成核的异常转体结构。

  摘要：

  将ω-氨基酸掺入肽序列在设计具有修饰的骨架构象和增强的抗蛋白水解稳定性的肽中起重要作用。本研究建立了末端封闭的三肽和四肽中涉及12元氢键环的异常转折的存在。单晶的X射线衍射分析和NMR研究已用于探测两个末端受保护的短肽Boc-γ-Abu（1）-Aib（2）-Ala（3）-OMe 1和Boc-γ-Abu（1）-Aib（2）-Ala（3）-Aib（4）-OMe 2（γ-Abu=γ-氨基丁酸），其中构象灵活的ω-氨基酸（γ-Abu）构象受限的α-氨基异丁酸（Aib）残基连续放置。肽1和2的晶体结构均显示出异常的转变，该转变由12个成员组成的氢键环组成，其中涉及Boc-基团的C [双键] O和Ala（3）NH。在肽2的结构中观察到I'型β-转角，与异常转角相邻，在gamma-Abu（1）C [双键] O和Aib（4）NH之间具有氢键。肽1的晶体在空间组P2（1）中，a = 9.3020（10）A，b

  DOI：

  10.1021/jo010314k

文献信息

• Can a consecutive double turn conformation be considered as a peptide based molecular scaffold for supramolecular helix in the solid state?
  作者：Apurba Kumar Das、Arijit Banerjee、Michael G.B. Drew、Sudipta Ray、Debasish Haldar、Arindam Banerjee

  DOI：10.1016/j.tet.2005.03.057

  日期：2005.5

  Helices and sheets are ubiquitous in nature. However, there are also some examples of self-assembling molecules forming supramolecular helices and sheets in unnatural systems. Unlike supramolecular sheets there are a very few examples of peptide sub-units that can be used to construct supramolecular helical architectures using the backbone hydrogen bonding functionalities of peptides. In this report we describe the design and synthesis of two single turn/bend forming peptides (Boc-Phe-Aib-Ile-OMe 1 and Boc-Ala-Leu-Aib-OMe 2) (Aib: alpha-aminoisobutyric acid) and a series of double-turn forming peptides (Boc-Phe-Aib-IIe-Aib-OMe 3, Boc-Leu-Aib-Gly-Aib-OMe 4 and Boc-gamma-Abu-Aib-Leu-Aib-OMe 5) (gamma-Abu: gamma-aminobutyric acid). It has been found that, in crystals, on self-assembly, single turn/bend forming peptides form either a supramolecular sheet (peptide 1) or a supramolecular helix (peptide 2). unlike self-associating double turn forming peptides, which have only the option of forming supramolecular helical assemblages. (c) 2005 Elsevier Ltd. All rights reserved.