L-cysteine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机硫化合物 - 硫醇
• 英文名称: L-cysteine
• 英文别名: cysteine；Cys；CYSE；Cysteinal；(2R)-2-amino-3-sulfanylpropanal
• 化学式: C₃H₇NOS
• 分子量: 105.161
• InChiKey: BOTPEONKTLJMSH-GSVOUGTGSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.9
• 重原子数：
  6
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  44.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-cysteine 在 盐酸 、 sodium nitrite 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 CysNO
  参考文献：
  名称：

  靶标激活的香豆素光触发器在与含硫醇的蛋白质结合后特异性地开启荧光和光裂解

  摘要：

  已经证明了一种新概念，其中只有分子目标，如含硫醇的蛋白质，才能激活光触发。这种目标可激活的光触发器包括三部分：7-氨基香豆素光触发器、有效淬灭香豆素激发态的电子受体（马来酰亚胺）和连接到香豆素的笼状离去基团。在没有硫醇的情况下，香豆素和马来酰亚胺之间的光诱导电子转移有效地阻断了荧光和光裂解途径。然而，含硫醇的分子很容易消灭电子受体，从而恢复用于光释放笼中货物（例如生物素）的光触发。与传统的光触发器不同，官能团激活的光触发器允许在环境光下轻松处理，报告与目标的特定结合，并在原位选择性地在结合位点启用光裂解能力，从而有效地将光释放的货物定位在目标处。同时，硫醇特异性激活荧光和光裂解的独特特征使我们的新光触发器成为一种通用工具，可用于准确识别蛋白质半胱氨酸 S-亚硝基化，这是一种生理学上重要的翻译后修饰。

  DOI：

  10.1021/ja300475k
• 作为试剂：
  描述：

  1,2,4-二噻唑烷-3,5-二酮 在 L-高半胱氨酸 、 谷胱甘肽 、 2-巯基乙醇 、 carbonic anhydrase 、 L-cysteine 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 羰基硫 、 氨
  参考文献：
  名称：

  N-二硫代琥珀酰胺中硫醇引发的COS / H2S释放机理的见解。

  摘要：

  碳酸酐酶水解羰基硫（COS）形成H 2 S已被证明是在生物系统中递送H 2 S的可行策略。在本文中，我们将N-二硫代琥珀酰胺描述为硫醇触发的COS / H 2 S供体。值得注意的是，硫醇物种尤其GSH和高半胱氨酸可以触发COS和H的释放2通过一个意想不到的机构S直接从几个特定的类似物。重要的是，两个代表性的类似物Dts-1和Dts-5显示了细胞内H 2 S的释放，而Dts-1在LPS挑战的小胶质细胞中具有强大的抗炎作用。结论，N-二硫代琥珀酰胺可作为有前途的COS / H 2 S供体，用于H 2 S生物学研究或基于H 2 S的治疗方法开发。

  DOI：

  10.1021/acs.joc.0c00559

文献信息

• 化合物、該化合物を含有するタンパク質修飾試薬およびタンパク質の標識方法
  申请人：学校法人日本大学

  公开号：JP2017019758A

  公开（公告）日：2017-01-26

  【課題】親水性が高く、修飾される分子に構造的制限がなく、任意のタンパク質を修飾できる新規化合物、該化合物を含有するタンパク質修飾試薬及びタンパク質の標識方法の提供。【解決手段】例えば、システインから誘導された式（１）で表される化合物。［Ｒは任意の化合物が有する特定の官能基と共有結合し得る基（アルケニル基等）を末端に含み；Ｙはアミノ基およびカルボキル基を有す基］【選択図】なし

  【问题】提供一种具有高亲水性、没有修饰分子的结构限制，可以修饰任何蛋白质的新化合物，含有该化合物的蛋白质修饰试剂和蛋白质标记方法。 【解决方法】例如，化合物由Cysteine引导的式（1）表示。[R是末端包含特定官能基（如烯基基团等）的基，可以与任何化合物共价结合；Y是具有氨基和羧基的基][选择图]没有。
• Potent, non-thiol inhibitors of farnesyltransferase
  作者：Michael J. Breslin、S.Jane deSolms、Elizabeth A. Giuliani、Gerald E. Stokker、Samuel L. Graham、David L. Pompliano、Scott D. Mosser、Kelly A. Hamilton、John H. Hutchinson

  DOI：10.1016/s0960-894x(98)00586-1

  日期：1998.12

  The structure-activity relationship of a series of non-thiol CaaX analogs, which are inhibitors of farnesyltransferase, is described. These inhibitors contain a substituted phenyl group at the N terminus, which may occupy a novel binding domain on the Ras protein. (C) 1998 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.