3-(N'-tert-butoxycarbonylhydrazino)-4,4,4-trifluorobutyric acid | 1123546-39-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 3-(N'-tert-butoxycarbonylhydrazino)-4,4,4-trifluorobutyric acid
• 英文别名: 4,4,4-Trifluoro-3-[2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonyl]hydrazinyl]butanoic acid
• CAS: 1123546-39-3
• 化学式: C₉H₁₅F₃N₂O₄
• 分子量: 272.224
• InChiKey: LUJSFBYWJBCJJV-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.9
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.78
• 拓扑面积：
  87.7
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3,4,5-三甲氧基苄胺 、 3-(N'-tert-butoxycarbonylhydrazino)-4,4,4-trifluorobutyric acid 在 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以76%的产率得到N'-{2,2,2-trifluoro-1-[(3,4,5-trimethoxy-benzylcarbamoyl)-methyl]-ethyl}-hydrazine carboxylic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  基于α-和β-肼基酸的假肽抑制真核20S蛋白酶体的胰凝乳蛋白酶样活性

  摘要：

  我们描述了新的假肽库的合成及其对兔20S蛋白酶体胰凝乳蛋白酶样（ChT-L）活性的抑制活性。我们用α-或β-肼基酸替换了天然的α-氨基酸，并获得了亚微摩尔范围（分子24b为0.7μM）的蛋白酶体抑制剂。结构变化影响了ChT-L活性的抑制。抑制剂/ 20S蛋白酶体复合物的模型证实了动力学研究获得的抑制效果。

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2013.09.059
• 作为产物：
  描述：

  肼基甲酸叔丁酯 在 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 为溶剂， 生成 3-(N'-tert-butoxycarbonylhydrazino)-4,4,4-trifluorobutyric acid
  参考文献：
  名称：

  基于α-和β-肼基酸的假肽抑制真核20S蛋白酶体的胰凝乳蛋白酶样活性

  摘要：

  我们描述了新的假肽库的合成及其对兔20S蛋白酶体胰凝乳蛋白酶样（ChT-L）活性的抑制活性。我们用α-或β-肼基酸替换了天然的α-氨基酸，并获得了亚微摩尔范围（分子24b为0.7μM）的蛋白酶体抑制剂。结构变化影响了ChT-L活性的抑制。抑制剂/ 20S蛋白酶体复合物的模型证实了动力学研究获得的抑制效果。

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2013.09.059

文献信息

• Novel fluorinated pseudopeptides as proteasome inhibitors
  作者：Lucia Formicola、Xavier Maréchal、Nicolas Basse、Michelle Bouvier-Durand、Danièle Bonnet-Delpon、Thierry Milcent、Michèle Reboud-Ravaux、Sandrine Ongeri

  DOI：10.1016/j.bmcl.2008.11.012

  日期：2009.1

  We have designed novel small inhibitors of rabbit 20S proteasome using a trifluoromethyl-beta-hydrazino acid scaffold. Structural variations influenced their inhibition of the three types of active sites. Proteasome inhibition at the micromolar level was selective, calpain I and cathepsin B were not inhibited. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.