Bz-Gly-Ser-OMe | 20989-43-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Bz-Gly-Ser-OMe
• 英文别名: methyl (2S)-2-[(2-benzamidoacetyl)amino]-3-hydroxypropanoate
• CAS: 20989-43-9
• 化学式: C₁₃H₁₆N₂O₅
• 分子量: 280.28
• InChiKey: XQMXRNNBQNOAQI-JTQLQIEISA-N

物化性质

• 熔点：
  82-84 °C
• 沸点：
  619.1±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.276±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.2
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  105
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Bz-Gly-Ser-OMe 在 ruthenium trichloride 、 sodium periodate 作用下， 以 四氯化碳 、 乙腈 为溶剂， 反应 1.5h， 以54%的产率得到hippuramide
  参考文献：
  名称：

  C-末端丝氨酸和苏氨酸延伸前体转化为 C-末端 α-酰胺化肽：垂体酶α-酰胺化作用的可能化学模型

  摘要：

  此处介绍的化学模型为从 C 端 Ser/Thr 扩展前体制备 C 端酰胺提供了一种温和实用的方法。此外，源自 N 末端和非末端 Ser/Thr 肽的草酰胺构成了一类全新的肽类似物，具有扩展的平面双肽区域，其构象和反应性特征的研究将证明是有趣的

  DOI：

  10.1021/ja00003a048
• 作为产物：
  描述：

  马尿酸 、 L-丝氨酸甲酯盐酸盐 在 4-二甲氨基吡啶 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 72.0h， 生成 Bz-Gly-Ser-OMe
  参考文献：
  名称：

  通过钌催化的 C-H 活化/环化实现化学选择性肽骨架多样化和生物正交连接

  摘要：

  通过金属催化的 C-H 活化衍生肽的领域主要是针对侧链的修饰，但对肽主链的关注很少。在这里，我们报告了一种钌催化的 C−H 活化/环化过程，该过程可以化学选择性地修饰肽主链，以快速且经济的方式生产具有高区域选择性的功能化异喹诺酮支架。该策略的特点是无外消旋化条件和荧光肽的产生，以及与药物、天然产物和其他肽片段的肽缀合物，为构建新型肽-药效团缀合物提供了一种化学方法。机理研究表明，肽主链的酰胺键作为双齿导向基团促进 C-H 活化/环化过程。

  DOI：

  10.1002/adsc.202100323

文献信息

• Protein Backbone Modification by Novel C.alpha.-C Side-Chain Scission
  作者：Darshan Ranganathan、Narendra K. Vaish、Kavita Shah

  DOI：10.1021/ja00094a008

  日期：1994.7

  alpha-Ketoamide (-NH-CO-CO-) units in intact peptides are generated from Ser/Thr residues via Ru(VIII)catalyzed C-alpha-C side-chain scission. Facets associated with this novel cu-carbon modification have been probed with 75 peptides chosen to represent every possible peptide environment. The reactions were carried out at room temperature with in situ generated Ru(VIII) in biphasic (CH3CN/CCl4/pH 3 phosphate buffer, 1:1:2 v/v) medium. Whereas Ser/Thr residues placed at the C-terminal end in peptides undergo N-C bond scission leading to des-Ser/Thr peptide amides-thus acting as Gly equivalents in simulating the alpha-amidating action of pituitary enzymes-those located at the N-terminal or nonterminal or even at the C-terminal position (protected as amide) were found to undergo oxidative C-C bond scission (involving C-alpha and C side-chain bond), resulting in the generation of alpha-ketoamide (-NH-CO-CO-) units in the intact peptide backbone. The difference in the products arising from C-alpha-C side-chain scission of Ser/Thr esters and amides is rationalized on the basis of a common mechanism involving either oxaloesters [Pep-NH-CO-COX; X = OMe] or oxalamides [X = NH2 or NH-Pep] arising from the oxidation of initially formed carbinolamide intermediates [Pep-NH-CH(OH)-COX],wherein, while the former are shown to undergo hydrolysis to terminal amides [Pep-NH2], the oxalamides are found to be stable to hydrolysis. Ancillary noteworthy findings are those of peptide bond scission when contiguous Ser-Ser/Thr-Thr residues are present and the oxidative cleavage at C-terminal Tyr/Trp sites generating des amides. The oxidative methodology presented here is mild, simple, and practical and proceeds with chiral retention. The insensitivity of a large number of amino acid residues, such as Gly, Ala, Leu, Asn, Gln, Asp, Glu, Pro, Arg, Phe, Lys, Val, and Aib, and N-protecting groups, such as Boc, Z, and Bz, toward Ru(VIII) under the experimental conditions should make this methodology practical and useful. Sulfur-containing amino acids Cys and Met get oxidized to sulfones in the products.
• 158. Polypeptides. Part VIII. Synthesis of oxazoline peptides
  作者：Leo Benoiton、R. W. Hanson、H. N. Rydon

  DOI：10.1039/jr9640000824

  日期：——
• RANGANATHAN, DARSHAN;SAINI, SUJATA, J. AMER. CHEM. SOC., 113,(1991) N, C. 1042-1044
  作者：RANGANATHAN, DARSHAN、SAINI, SUJATA

  DOI：——

  日期：——
• Chemoselective Peptide Backbone Diversification and Bioorthogonal Ligation by Ruthenium‐Catalyzed C−H Activation/Annulation
  作者：Liangliang Song、Gerardo M. Ojeda‐Carralero、Divyaakshar Parmar、David A. González‐Martínez、Luc Van Meervelt、Johan Van der Eycken、Jan Goeman、Daniel G. Rivera、Erik V. Van der Eycken

  DOI：10.1002/adsc.202100323

  日期：2021.7

  The field of peptide derivatization by metal-catalyzed C−H activation has been mostly directed to modify the side chains, but poor attention has been given to the peptide backbone. Here we report a ruthenium-catalyzed C−H activation/annulation process that can chemoselectively modify the peptide backbone producing functionalized isoquinolone scaffolds with high regioselectivity in a rapid and step-economical

  通过金属催化的 C-H 活化衍生肽的领域主要是针对侧链的修饰，但对肽主链的关注很少。在这里，我们报告了一种钌催化的 C−H 活化/环化过程，该过程可以化学选择性地修饰肽主链，以快速且经济的方式生产具有高区域选择性的功能化异喹诺酮支架。该策略的特点是无外消旋化条件和荧光肽的产生，以及与药物、天然产物和其他肽片段的肽缀合物，为构建新型肽-药效团缀合物提供了一种化学方法。机理研究表明，肽主链的酰胺键作为双齿导向基团促进 C-H 活化/环化过程。
• Transformation of C-terminal serine and threonine extended precursors into C-terminal .alpha.-amidated peptides: a possible chemical model for the .alpha.-amidating action of pituitary enzymes
  作者：Darshan Ranganathan、Sujata Saini

  DOI：10.1021/ja00003a048

  日期：1991.1

  The chemical model presented here affords a mild and practical methodology for the preparation of C-terminal amides from C-terminal Ser/Thr extended precursors. Further, the oxalamides derived from N-terminal and nonterminal Ser/Thr peptides constitute an entirely novel class of peptide analogues possessing extended planar bis-peptide regions, the study of whose conformational and reactivity profile

  此处介绍的化学模型为从 C 端 Ser/Thr 扩展前体制备 C 端酰胺提供了一种温和实用的方法。此外，源自 N 末端和非末端 Ser/Thr 肽的草酰胺构成了一类全新的肽类似物，具有扩展的平面双肽区域，其构象和反应性特征的研究将证明是有趣的