4-(3-aminophenyl)thiazole-2-carboxylic acid amide | 460750-29-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑类
• 英文名称: 4-(3-aminophenyl)thiazole-2-carboxylic acid amide
• 英文别名: 4-(3-aminophenyl)-thiazole-2-carboxylic acid amide；4-(3-aminophenyl)-1,3-thiazole-2-carboxamide
• CAS: 460750-29-2
• 化学式: C₁₀H₉N₃OS
• 分子量: 219.267
• InChiKey: KIAFBTSDWNRASO-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  193-194 °C
• 沸点：
  504.6±52.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.384±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-氯-6,7-二乙氧基喹唑啉 、 4-(3-aminophenyl)thiazole-2-carboxylic acid amide 在 乙醇 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 0.5h， 以to afford 0.152 g (56%) of 4-[3-(6,7-diethoxy-quinazolin-4-ylamino)-phenyl]-thiazole-2-carboxylic acid amide hydrochloride, mp 264-266° C的产率得到4-[3-(6,7-diethoxy-quinazolin-4-ylamino)-phenyl]-thiazole-2-carboxylic acid amide hydrochloride
  参考文献：
  名称：

  Fructose 1,6-bisphosphatase inhibitors

  摘要：

  本发明涉及某些喹唑啉化合物，其在糖尿病、高胆固醇血症、高脂血症、糖尿病并发症和癌症治疗中具有用途。本发明还涉及包含此类喹唑啉化合物的制药组合物和试剂盒，以及使用此类化合物治疗糖尿病、高胆固醇血症、高脂血症、糖尿病并发症和癌症的方法。

  公开号：

  US20030144308A1
• 作为产物：
  描述：

  2-溴-3'-硝基苯乙酮 在 盐酸 、 氨 、 tin(ll) chloride 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 1.34h， 生成 4-(3-aminophenyl)thiazole-2-carboxylic acid amide
  参考文献：
  名称：

  Anilinoquinazoline Inhibitors of Fructose 1,6-Bisphosphatase Bind at a Novel Allosteric Site:  Synthesis, In Vitro Characterization, and X-ray Crystallography

  摘要：

  The synthesis and in vitro structure-activity relationships (SAR) of a novel series of anilinoquinazolines as allosteric inhibitors of fructose-1,6-bisphosphatase (F16Bpase) are reported. The compounds have a different SAR as inhibitors of F16Bpase than anilinoquinazolines previously reported. Selective inhibition of F16Bpase can be attained through the addition of appropriate polar functional groups at the quinazoline 2-position, thus separating the F16Bpase inhibitory activity from the epidermal growth factor receptor tyrosine kinase inhibitory activity previously observed with similar structures. The compounds have been found to bind at a symmetry-repeated novel allosteric site at the subunit interface of the enzyme. Inhibition is brought about by binding to a loop comprised of residues 52-72, preventing the necessary participation of these residues in the assembly of the catalytic site. Mutagenesis studies have identified the key amino acid residues in the loop that are required for inhibitor recognition and binding.

  DOI：

  10.1021/jm010496a