N-Cbz-alanyl-arginine | 50465-91-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-Cbz-alanyl-arginine
• 英文别名: Z-Ala-Arg-OH；Z-Ala-Arg；benzyloxycarbonyl Ala-Arg；ZAR；(2S)-5-(diaminomethylideneamino)-2-[[(2S)-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]pentanoic acid
• CAS: 50465-91-3
• 化学式: C₁₇H₂₅N₅O₅
• 分子量: 379.416
• InChiKey: IAJCBRQYWHEYSN-AAEUAGOBSA-N

物化性质

• 密度：
  1.35±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.6
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.41
• 拓扑面积：
  174
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Cbz-alanyl-arginine 在 recombinant Thermococcus sp. NA₁ carboxypeptidase 、 potassium 2-[N-morpholino]ethanesulfonic acid buffer 、 CoCl₂ 作用下， 反应 0.17h， 生成 L-精氨酸
  参考文献：
  名称：

  Overexpression and Characterization of a Carboxypeptidase from the Hyperthermophilic ArchaeonThermococcussp. NA1

  摘要：

  对一种嗜热古菌--Thermococcus sp.NA1--的基因组分析表明，它存在一个1,497 bp的开放阅读框，编码一种499个氨基酸的蛋白质。推导出的氨基酸序列与暴热球菌（Pyrococcus furiosus）的恒温羧肽酶 1 相似，后者是肽酶家族 M32 的成员。其中有五个基序是保守的，包括与活性位点金属配位的两个组氨酸的 HEXXH 基序。羧肽酶基因被克隆并在大肠杆菌中过度表达。通过 SDS-PAGE 和凝胶过滤评估的分子质量分别为 61 kDa 和 125 kDa，这表明重组酶具有二聚体结构，命名为 TNA1_CP。该酶在 pH 6.5 和 70-80 °C 下对 Z-Ala-Arg 具有最佳活性（kcat⁄Km=8.3 mM-1 s-1）。与 P. furiosus CP（kcat⁄Km=667 mM-1 s-1）相比，TNA1_CP 的催化效率低 80 倍。该酶表现出广泛的底物特异性，偏好碱性、脂肪族和芳香族 C 端氨基酸。TNA1_CP 对猪 N-acetyl-renin 底物的 C 端梯形测序证实了这种广泛的特异性。

  DOI：

  10.1271/bbb.70.1140
• 作为产物：
  描述：

  L-精氨酸 、 Z-alanine o-nitrophenyl ester 以 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 16.0h， 以89%的产率得到N-Cbz-alanyl-arginine
  参考文献：
  名称：

  Pozdnev, V. F.; Varlamov, O. L.; Grigor'yants, O. O., Russian Journal of Bioorganic Chemistry, 1994, vol. 20, # 4, p. 213 - 218

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Elongated and multiple spacers in activatible produgs
  申请人：——

  公开号：US20040121940A1

  公开（公告）日：2004-06-24

  This invention is directed to prodrugs that can be activated at the preferred site of action in order to selectively deliver the corresponding therapeutic parent drugs to target cells or to the target site. This invention will therefore primarily but not exclusively relate to tumor cells as target cells. More specifically the prodrugs are compounds of the formula V—(W)k-(X)l-A-Z, wherein: V is a specifier; (W)k-(X)l-A is an elongated self-elimination spacer system; W and X are each a l,(4+2n) electronic cascade spacer, being the same or different; A is either a spacer group of formula (Y) m wherein: Y is a l,(4+2n) electronic cascade spacer, or a group of formula U being a cyclisation elimination spacer; Z is a therapeutic drug; k, l and m are integers from 0 (included) to 5 (included); n is an integer of 0 (included) to 10 (included), with the provisos that:—when A is (Y)m: k+l+m 1, and if k+l+m=1;—when A is U: k+l 1.

  本发明涉及一种前药，可以在优选的作用部位被激活，以有选择地将相应的治疗原药物递送到靶细胞或靶部位。因此，本发明主要但不仅限于与肿瘤细胞作为靶细胞相关。更具体地说，前药是公式V—(W)k-(X)l-A-Z的化合物，其中：V是说明符；(W)k-(X)l-A是一个延长的自我消除间隔系统；W和X分别是l，（4+2n）电子级联间隔器，可以相同也可以不同；A是公式（Y）m的间隔基，其中：Y是l，（4+2n）电子级联间隔器，或者是公式U的基团，是一个环化消除间隔器；Z是治疗药物；k、l和m是从0（包括）到5（包括）的整数；n是0（包括）到10（包括）的整数，但限制条件是：当A是（Y）m时：k+l+m≥1，如果k+l+m=1；当A是U时：k+l≥1。
• Verfahren zur Herstellung von Dipeptiden
  申请人：Degussa Aktiengesellschaft

  公开号：EP0321722A2

  公开（公告）日：1989-06-28

  Dipeptide werden hergestellt durch Umsetzung von N-­geschützten α-Aminocarbonsäureestern als Carboxylkomponente mit einer α-Aminocarbonsäure mit underivatisierter α-Amino- und Carboxylgruppe als Aminokomponente in Gegenwart einer Crystein-Protease. Die Umsetzung erfolgt bei einem pH von mindestens 7 und bei einer Temperatur im Bereich zwischen Raumtemperatur und 60 °C.

  二肽是通过将 N 保护的 α-氨基羧酸酯（作为羧基成分）与具有未充分活化的 α-氨基和羧基的 α-氨基羧酸（作为氨基成分）在冰晶蛋白酶的作用下进行反应而制成的。反应在 pH 值至少为 7、温度介于室温和 60 °C 之间的条件下进行。
• Thermostable peptidase
  申请人：California Institute of Technology, a California corporation

  公开号：US20020106779A1

  公开（公告）日：2002-08-08

  Thermostable peptidase enzyme derived from archaeon from the genus Pyrococcus is disclosed. The enzyme is produced from native or recombinant host cells and can be utilized in the biotechnology industry as a useful enzyme in sequencing reactions.

  本发明公开了来源于火球菌属古菌的耐热肽酶。该酶由原生或重组宿主细胞产生，可作为测序反应中的有用酶用于生物技术行业。
• US6294367B1
  申请人：——

  公开号：US6294367B1

  公开（公告）日：2001-09-25
• US6967096B2
  申请人：——

  公开号：US6967096B2

  公开（公告）日：2005-11-22