N(5)-[(E)-氨基(羟基亚胺)甲基]-L-鸟氨酸 | 53054-07-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: N(5)-[(E)-氨基(羟基亚胺)甲基]-L-鸟氨酸
• 英文名称: N^ω-hydroxy-L-arginine
• 英文别名: NOHA；N-hydroxy-L-arginine；N-omega-hydroxy-L-arginine；L-NOHA；Nomega-hydroxy-L-arginine；(2S)-5-[[amino-(hydroxyamino)methylidene]amino]-2-azaniumylpentanoate
• CAS: 53054-07-2
• 化学式: C₆H₁₄N₄O₃
• 分子量: 190.202
• InChiKey: FQWRAVYMZULPNK-BYPYZUCNSA-N

物化性质

• 沸点：
  399.3±52.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.53±0.1 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  5

安全信息

• 海关编码：
  2925290090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N(5)-[(E)-氨基(羟基亚胺)甲基]-L-鸟氨酸 在 过氧化氢异丙苯 、 0.5 μM cytochrome P450 1A2 enzyme 、 80 μM dilauroyl-L-α-phosphatidylcholine 作用下， 生成 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid
  参考文献：
  名称：

  Nitric Oxide Synthesis Capabilities of Cytochrome P450 1A2 and NADPH-Cytochrome P450 Reductase fromN^G-Hydroxy-L-Arginine

  摘要：

  NO是由细胞色素P450 1A2（P450 1A2）通过NG-羟基-L-精氨酸转化形成的，转化数分别为0.6 - 1.2 nmol/nmolP450/min和62 pmol/nmolP450/min，适用于过氧化氢支持的分流和重组系统。P450 1A2的Glu318Ala突变将分流反应的活性提高了7.3倍，而该突变使重组系统的活性消失。还暗示了H2O2或超氧阴离子参与了NO的合成。

  DOI：

  10.1246/cl.1997.759
• 作为产物：
  描述：

  N^α-(tert-butyloxycarbonyl)-N^δ-(benzyloxycarbonyl)-L-ornithine tert-butyl ester 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 羟胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 N(5)-[(E)-氨基(羟基亚胺)甲基]-L-鸟氨酸
  参考文献：
  名称：

  Nω-羟基精氨酸的合成和生物活性：从精氨酸生物合成一氧化氮的可能中间体。

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jm00109a032

文献信息

• Metalloporphyrin and heteropoly acid catalyzed oxidation of CNOH bonds in an ionic liquid: biomimetic models of nitric oxide synthase
  作者：Nidhi Jain、Anil Kumar、Shive M.S. Chauhan

  DOI：10.1016/j.tetlet.2005.02.088

  日期：2005.4

  Water soluble iron(III) porphyrins and phosphotungstic acid in an ionic liquid are effective catalysts for the H2O2 mediated oxidation of the CNOH bond in N-hydroxyarginine and other oximes. The carbonyl compounds generated as the oxidation products can be easily isolated from the reaction media. These systems serve as biomimetic models of nitric oxide synthase (NOS) and the catalyst immobilized in

  离子液体中的水溶性铁（III）卟啉和磷钨酸是有效的催化剂，可用于H 2 O 2介导的N-羟基精氨酸和其他肟中CNOH键的氧化。可以容易地从反应介质中分离出作为氧化产物而生成的羰基化合物。这些系统可作为一氧化氮合酶（NOS）的仿生模型，固定在离子液体中的催化剂可以轻松回收和再利用。
• Oxidation of N-hydroxy-l-arginine by hypochlorous acid to form nitroxyl (HNO)
  作者：Meredith R. Cline、Tyler A. Chavez、John P. Toscano

  DOI：10.1016/j.jinorgbio.2012.09.024

  日期：2013.1

  has shown that nitroxyl (HNO) has important and unique biological activity, especially as a potential alternative to current treatments of cardiac failure. HNO is a reactive molecule that undergoes efficient dimerization and subsequent dehydration to form nitrous oxide (N2O), making its detection in solution or biologically relevant preparations difficult. Due to this limitation, HNO has not yet been

  最近的研究表明，硝酰基（HNO）具有重要而独特的生物学活性，尤其是作为当前心力衰竭治疗的潜在替代品。HNO是一种反应性分子，会经过有效的二聚作用和随后的脱水作用而形成一氧化二氮（N 2 O），使其在溶液或生物学相关制剂中的检测变得困难。由于这一限制，尽管已经假定了其内源性生成的几种途径，但仍未在体内观察到HNO 。在这里，我们研究了在体内产生的次氯酸（HOCl）对N-羟基-1-精氨酸（NOHA）的氧化作用由血红素酶，髓过氧化物酶从过氧化氢和氯化物 NOHA是通过NO合酶酶促生产一氧化氮（NO）的中间体，并且根据使用的氧化剂，先前已显示NOHA被化学氧化为HNO或NO。使用膜入口质谱法和标准的N 2通过气相色谱O分析，我们发现，NOHA由过量次氯酸氧化以形成HNO-源性氮2 O.此外，我们还从羟胺的次氯酸氧化观察类似生产的HNO ，羟基脲和（在较小程度上）乙酰氧肟酸。
• Enzyme‐Loaded Hemin/G‐Quadruplex‐Modified ZIF‐90 Metal–Organic Framework Nanoparticles: Bioreactor Nanozymes for the Cascaded Oxidation of <i>N</i> ‐hydroxy‐ <scp>l</scp> ‐arginine and Sensing Applications
  作者：Chaochao Chen、Margarita Vázquez‐González、Michael P. O'Hagan、Yu Ouyang、Zhanhui Wang、Itamar Willner

  DOI：10.1002/smll.202104420

  日期：2022.3

  introduced for the cascaded aerobic oxidation of N-hydroxy-l-arginine (NOHA) to citrulline in the presence of glucose. The reaction mimics a key step in the nitric oxide synthase oxidation of l-arginine in nature. The system consists of glucose oxidase (GOx)-loaded hemin/G-quadruplex (hemin/G4)-modified ZIF-90 metal–organic framework nanoparticles. The aerobic oxidation of glucose by GOx yields H2O2 that

  生物催化级联在均相溶液中运行具有挑战性，其中扩散传质阻碍了反应组分之间的有效通信。人们对开发在受限环境中进行这种转化的设备非常感兴趣，这通过产生高局部浓度的活性物质来提高级联过程的效率。在此，引入了一种生物反应器-纳米酶组件，用于在葡萄糖存在下将N-羟基-1-精氨酸 (NOHA)级联需氧氧化为瓜氨酸。该反应模拟了l一氧化氮合酶氧化的关键步骤-本质上的精氨酸。该系统由负载葡萄糖氧化酶 (GOx) 的血红素/G-四链体 (血红素/G4) 修饰的 ZIF-90 金属-有机框架纳米粒子组成。GOx 对葡萄糖的有氧氧化产生 H 2 O 2促进血红素/G4 催化的 NOHA 氧化成瓜氨酸。与生物催化剂的均匀混合物相比，由生物反应器-纳米酶系统驱动的过程由于其在纳米粒子的受限环境中运行而提高了约六倍。然后，使用由 β-半乳糖苷酶/负载 GOx 的血红素/G4 修饰的 ZIF-90 纳米粒子组成的生物反应器，在乳糖存在下激活
• N-Nitrosated N-hydroxyguanidines are nitric oxide-releasing diazeniumdiolates
  作者：Garry J. Southan、Aloka Srinivasan、Larry K. Keefer、Clifford George、Henry M. Fales

  DOI：10.1039/a801543k

  日期：——

  N-Hydroxyguanidines can be nitrosatively converted to zwitterionic diazeniumdiolates of crystallographically-confirmed structure H2N+C[NHR][N(O)NO]–, whose hydrolytic dissociation at physiological pH leads to both NO and N2O; the results appear to account for the formation of the ‘potential intercellular nitric oxide carrier’ produced on exposing NG- hydroxy-L-arginine (a metabolic intermediate in mammalian NO biosynthesis) to aerobic NO.

  N-Hydroxyguanidines 可被亚硝基转化为具有晶体学确认结构 H2N+C[NHR][N(O)NO]- 的齐聚二氮杂环戊酸酯，其在生理 pH 值下的水解解离可产生 NO 和 N2O；这些结果似乎解释了将 NG-羟基-L-精氨酸（哺乳动物 NO 生物合成过程中的代谢中间产物）暴露于有氧 NO 时产生的 "潜在细胞间一氧化氮载体 "的形成原因。
• Mesohaem substitution reveals how haem electronic properties can influence the kinetic and catalytic parameters of neuronal NO synthase
  作者：Jesús Tejero、Ashis Biswas、Mohammad Mahfuzul Haque、Zhi-Qiang Wang、Craig Hemann、Cornelius L. Varnado、Zachary Novince、Russ Hille、Douglas C. Goodwin、Dennis J. Stuehr

  DOI：10.1042/bj20101353

  日期：2011.1.1

  NOSs (NO synthases, EC 1.14.13.39) are haem-thiolate enzymes that catalyse a two-step oxidation of L-arginine to generate NO. The structural and electronic features that regulate their NO synthesis activity are incompletely understood. To investigate how haem electronics govern the catalytic properties of NOS, we utilized a bacterial haem transporter protein to overexpress a mesohaem-containing nNOS (neuronal NOS) and characterized the enzyme using a variety of techniques. Mesohaem-nNOS catalysed NO synthesis and retained a coupled NADPH consumption much like the wild-type enzyme. However, mesohaem-nNOS had a decreased rate of Fe(III) haem reduction and had increased rates for haem–dioxy transformation, Fe(III) haem–NO dissociation and Fe(II) haem–NO reaction with O2. These changes are largely related to the 48 mV decrease in haem midpoint potential that we measured for the bound mesohaem cofactor. Mesohaem nNOS displayed a significantly lower Vmax and KmO2 value for its NO synthesis activity compared with wild-type nNOS. Computer simulation showed that these altered catalytic behaviours of mesohaem-nNOS are consistent with the changes in the kinetic parameters. Taken together, the results of the present study reveal that several key kinetic parameters are sensitive to changes in haem electronics in nNOS, and show how these changes combine to alter its catalytic behaviour.

  NOS（NO 合酶，EC 1.14.13.39）是血硫酸酯酶，可催化 L-精氨酸的两步氧化生成 NO。目前对调节其 NO 合成活性的结构和电子特性还不完全清楚。为了研究血红素电子元件如何影响 NOS 的催化特性，我们利用细菌血红素转运蛋白过量表达了一种含中血红素的 nNOS（神经元 NOS），并利用多种技术对该酶进行了表征。介壳-nNOS催化NO的合成，并保留了与野生型酶相似的NADPH耦合消耗。然而，介壳-nNOS 的铁(III)血红素还原速率降低，血红素-二氧转化、铁(III)血红素-NO 解离和铁(II)血红素-NO 与 O2 反应的速率升高。这些变化在很大程度上与我们测量到的结合中血红素辅助因子的血红素中点电位降低 48 mV 有关。与野生型 nNOS 相比，中血红素 nNOS 的 NO 合成活性的 Vmax 和 KmO2 值明显较低。计算机模拟显示，介壳虫 nNOS 催化行为的这些改变与动力学参数的变化是一致的。综上所述，本研究的结果揭示了 nNOS 的几个关键动力学参数对血红素电子元件的变化非常敏感，并显示了这些变化如何共同改变其催化行为。