1-CDP-2,3-bis-O-geranylgeranyl sn-glycerol

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 甘油磷脂
• 英文名称: 1-CDP-2,3-bis-O-geranylgeranyl sn-glycerol
• 英文别名: CDP-archaeol；CDP-2,3-bis-O-(geranylgeranyl)-sn-glycerol(2-)；[[(2R,3S,4R,5R)-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-oxidophosphoryl] [(2S)-2,3-bis[(2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenoxy]propyl] phosphate
• 化学式: C₅₂H₈₃N₃O₁₃P₂
• 分子量: 1020.19
• InChiKey: DCAZOLWWPLSROK-DXHGDTBASA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  9.8
• 重原子数：
  70
• 可旋转键数：
  34
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  235
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  13

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1-CDP-2,3-bis-O-geranylgeranyl sn-glycerol 、 L-丝氨酸 生成 2,3-bis-O-(geranylgeranyl)-sn-glycero-3-phospho-L-serine(1-) 、 cytidine 5'-monophosphate 、 氢(+1)阳离子
  参考文献：
  名称：

  CDP-2,3-Di -O- Geranylgeranyl- sn -Glycerol: l -Serine O -Archaetidyltransferase (Archaetidylserine Synthase) in the Methanogenic Archaeon Methanothermobacter thermautotrophicus

  摘要：

  摘要 CDP-2,3-二 -O- 香叶基 甘油 -甘油： l -丝氨酸 O -的细胞提取物中的古乙酰转移酶（古乙酰丝氨酸合成酶）活性。 的活性进行了表征。 的活性进行了表征。该酶催化 CDP-不饱和古醇和 lDP-不饱和古丝氨酸的形成。 l -丝氨酸。反应产物的特征通过薄层色谱法、快速原子轰击质谱分析和化学降解得到了证实。该酶在 10 mM Mn 2+ 和 1% Triton X-100 的条件下，酶的活性达到最高。在各种合成底物类似物中，具有醚键香叶基纯正甘油链的 CDP 不饱和古醇和具有醚键植烷酰链的 CDP 饱和古醇的两种对映体对古乙酰丝氨酸合成酶具有类似的活性。对底物的酯类似物的活性比对相应的醚型底物的活性高 2 到 3 倍。对 d -丝氨酸合成酶活性的 30%。 l -的 30%。通过脉冲标记实验，在细胞中检测到了微量的酸性不饱和古乙酰丝氨酸中间体。热自养菌中的一个基因（MT1027） 基因组中的一个基因（MT1027 基因组中被注释为编码磷脂酰丝氨酸合成酶的基因（MT1027）与 枯草芽孢杆菌 pssA 同源，但与 大肠杆菌 pssA 同源。 枯草芽孢杆菌磷脂酰丝氨酸合成酶的底物特异性 底物特异性 的底物特异性十分相似。 M. thermautotrophicus 的底物特异性十分相似，而大肠杆菌的 大肠杆菌 酶对 CDP-1,2-二乙酰基-丝氨酸有强烈的偏好。 甘油 -甘油。结论是 热自养蝠 古乙酰丝氨酸合成酶属于亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶（B. subclass II phosphatidylserine synthase）。 B. subtilis 型），其依据不仅是同源性，还有底物特异性和一些酶学特性。本文讨论了编码亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶的基因从细菌转移到甲烷菌祖先的可能性。

  DOI：

  10.1128/jb.185.4.1181-1189.2003
• 作为产物：
  描述：

  2,3-bis-O-geranylgeranyl sn-glycerol-1-phosphate 、 cytidine 5'-triphosphate 、 氢(+1)阳离子 生成 1-CDP-2,3-bis-O-geranylgeranyl sn-glycerol 、 pyrophosphoric acid
  参考文献：
  名称：

  CDP-2,3-Di -O- Geranylgeranyl- sn -Glycerol: l -Serine O -Archaetidyltransferase (Archaetidylserine Synthase) in the Methanogenic Archaeon Methanothermobacter thermautotrophicus

  摘要：

  摘要 CDP-2,3-二 -O- 香叶基 甘油 -甘油： l -丝氨酸 O -的细胞提取物中的古乙酰转移酶（古乙酰丝氨酸合成酶）活性。 的活性进行了表征。 的活性进行了表征。该酶催化 CDP-不饱和古醇和 lDP-不饱和古丝氨酸的形成。 l -丝氨酸。反应产物的特征通过薄层色谱法、快速原子轰击质谱分析和化学降解得到了证实。该酶在 10 mM Mn 2+ 和 1% Triton X-100 的条件下，酶的活性达到最高。在各种合成底物类似物中，具有醚键香叶基纯正甘油链的 CDP 不饱和古醇和具有醚键植烷酰链的 CDP 饱和古醇的两种对映体对古乙酰丝氨酸合成酶具有类似的活性。对底物的酯类似物的活性比对相应的醚型底物的活性高 2 到 3 倍。对 d -丝氨酸合成酶活性的 30%。 l -的 30%。通过脉冲标记实验，在细胞中检测到了微量的酸性不饱和古乙酰丝氨酸中间体。热自养菌中的一个基因（MT1027） 基因组中的一个基因（MT1027 基因组中被注释为编码磷脂酰丝氨酸合成酶的基因（MT1027）与 枯草芽孢杆菌 pssA 同源，但与 大肠杆菌 pssA 同源。 枯草芽孢杆菌磷脂酰丝氨酸合成酶的底物特异性 底物特异性 的底物特异性十分相似。 M. thermautotrophicus 的底物特异性十分相似，而大肠杆菌的 大肠杆菌 酶对 CDP-1,2-二乙酰基-丝氨酸有强烈的偏好。 甘油 -甘油。结论是 热自养蝠 古乙酰丝氨酸合成酶属于亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶（B. subclass II phosphatidylserine synthase）。 B. subtilis 型），其依据不仅是同源性，还有底物特异性和一些酶学特性。本文讨论了编码亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶的基因从细菌转移到甲烷菌祖先的可能性。

  DOI：

  10.1128/jb.185.4.1181-1189.2003

文献信息

• CTP:2,3-di-O-geranylgeranyl-sn-glycero-1-phosphate Cytidyltransferase in the Methanogenic ArchaeonMethanothermobacter thermoautotrophicus
  作者：Hiroyuki Morii、Masateru Nishihara、Yosuke Koga

  DOI：10.1074/jbc.m005925200

  日期：2000.11

  CDP-S, 3-di-O-geranylgeranyl-sn-glycerol synthase (CDP-archaeol synthase) activity was discovered in the membrane fraction of the methanoarchaeon Methano-thennobacter thermoautotrophicus cells. It catalyzed the formation of CDP-2,3-di-O-geranylgeranyl-sn-glycerol from CTP and 2,3-di-O-geranylgeranyl-sn-glycero-1-phosphate (unsaturated archaetidic acid). The identity of the reaction product was confirmed by thin layer chromatography, fast atom bombardment-mass spectroscopy, chemical analysis, and by UV spectroscopy. One mole of the product was formed hom approximately 1 mol of each of the reactants. The enzyme showed maximal. activity at pH 8.5 and 55 degreesC in the presence of Mg2+ and K+ ions. By in vivo pulse labeling of phospholipids with P-32(i), CDP-archaeol was found to be an intracellular intermediate. A cell-free homogenate of Bf. thermoautotrophicus, when incubated with L-serine, converted the product of CDP-archaeol synthase reaction to a product with the same chromatographic mobility as archaetidylserine. It was concluded from these results that both CDP-archaeol and CDP-archaeol synthase were involved in cellular phospholipid biosynthesis. Among various synthetic substrate analogs, both enantiomers of unsaturated archaetidic acid possessing geranylgeranyl chains showed similar levels of activity, while archaetidic acid with saturated or monounsaturated isoprenoid or straight chains was a poor substrate, despite having the same stereostructure as the fully active substrate. The ester analogs with geranylgeranioyl chains showed significant activities. These results suggest that the enzyme dose not recognize ether or ester bonds between glycerophosphate and hydrocarbon chains nor the stereostructure of the glycerophosphate backbone but mainly targets substrates with geranylgeranyl chains.
• Identification of CDP-Archaeol Synthase, a Missing Link of Ether Lipid Biosynthesis in Archaea
  作者：Samta Jain、Antonella Caforio、Peter Fodran、Juke S. Lolkema、Adriaan J. Minnaard、Arnold J.M. Driessen

  DOI：10.1016/j.chembiol.2014.07.022

  日期：2014.10

  Archaeal membrane lipid composition is distinct from Bacteria and Eukarya, consisting of isoprenoid chains etherified to the glycerol carbons. Biosynthesis of these lipids is poorly understood. Here we identify and characterize the archaeal membrane protein CDP-archaeol synthase (CarS) that catalyzes the transfer of the nucleotide to its specific archaeal lipid substrate, leading to the formation of a CDP-activated precursor (CDP-archaeol) to which polar head groups are attached. The discovery of CarS enabled reconstitution of the entire archaeal lipid biosynthesis pathway in vitro, starting from simple isoprenoid building blocks and using a set of five purified enzymes. The cell free synthetic strategy for archaeal lipids we describe opens opportunity for studies of archaeal lipid biochemistry. Additionally, insights into archaeal lipid biosynthesis reported here allow addressing the evolutionary hypothesis of the lipid divide between Archaea and Bacteria.
• CDP-2,3-Di <i>-O-</i> Geranylgeranyl- <i>sn</i> -Glycerol: <scp>l</scp> -Serine <i>O</i> -Archaetidyltransferase (Archaetidylserine Synthase) in the Methanogenic Archaeon <i>Methanothermobacter thermautotrophicus</i>
  作者：Hiroyuki Morii、Yosuke Koga

  DOI：10.1128/jb.185.4.1181-1189.2003

  日期：2003.2.15

  CDP-2,3-di -O- geranylgeranyl- sn -glycerol: l -serine O -archaetidyltransferase (archaetidylserine synthase) activity in cell extracts of Methanothermobacter thermautotrophicus cells was characterized. The enzyme catalyzed the formation of unsaturated archaetidylserine from CDP-unsaturated archaeol and l -serine. The identity of the reaction products was confirmed by thin-layer chromatography, fast atom bombardment-mass spectrum analysis, and chemical degradation. The enzyme showed maximal activity in the presence of 10 mM Mn ²⁺ and 1% Triton X-100. Among various synthetic substrate analogs, both enantiomers of CDP-unsaturated archaeols with ether-linked geranylgeranyl chains and CDP-saturated archaeol with ether-linked phytanyl chains were similarly active toward the archaetidylserine synthase. The activity on the ester analog of the substrate was two to three times higher than that on the corresponding ether-type substrate. The activity of d -serine with the enzyme was 30% of that observed for l -serine. A trace amount of an acid-labile, unsaturated archaetidylserine intermediate was detected in the cells by a pulse-labeling experiment. A gene (MT1027) in M. thermautotrophicus genome annotated as the gene encoding phosphatidylserine synthase was found to be homologous to Bacillus subtilis pssA but not to Escherichia coli pssA. The substrate specificity of phosphatidylserine synthase from B. subtilis was quite similar to that observed for the M. thermautotrophicus archaetidylserine synthase, while the E. coli enzyme had a strong preference for CDP-1,2-diacyl- sn -glycerol. It was concluded that M. thermautotrophicus archaetidylserine synthase belongs to subclass II phosphatidylserine synthase ( B. subtilis type) on the basis of not only homology but also substrate specificity and some enzymatic properties. The possibility that a gene encoding the subclass II phosphatidylserine synthase might be transferred from a bacterium to an ancestor of methanogens is discussed.

  摘要 CDP-2,3-二 -O- 香叶基 甘油 -甘油： l -丝氨酸 O -的细胞提取物中的古乙酰转移酶（古乙酰丝氨酸合成酶）活性。 的活性进行了表征。 的活性进行了表征。该酶催化 CDP-不饱和古醇和 lDP-不饱和古丝氨酸的形成。 l -丝氨酸。反应产物的特征通过薄层色谱法、快速原子轰击质谱分析和化学降解得到了证实。该酶在 10 mM Mn 2+ 和 1% Triton X-100 的条件下，酶的活性达到最高。在各种合成底物类似物中，具有醚键香叶基纯正甘油链的 CDP 不饱和古醇和具有醚键植烷酰链的 CDP 饱和古醇的两种对映体对古乙酰丝氨酸合成酶具有类似的活性。对底物的酯类似物的活性比对相应的醚型底物的活性高 2 到 3 倍。对 d -丝氨酸合成酶活性的 30%。 l -的 30%。通过脉冲标记实验，在细胞中检测到了微量的酸性不饱和古乙酰丝氨酸中间体。热自养菌中的一个基因（MT1027） 基因组中的一个基因（MT1027 基因组中被注释为编码磷脂酰丝氨酸合成酶的基因（MT1027）与 枯草芽孢杆菌 pssA 同源，但与 大肠杆菌 pssA 同源。 枯草芽孢杆菌磷脂酰丝氨酸合成酶的底物特异性 底物特异性 的底物特异性十分相似。 M. thermautotrophicus 的底物特异性十分相似，而大肠杆菌的 大肠杆菌 酶对 CDP-1,2-二乙酰基-丝氨酸有强烈的偏好。 甘油 -甘油。结论是 热自养蝠 古乙酰丝氨酸合成酶属于亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶（B. subclass II phosphatidylserine synthase）。 B. subtilis 型），其依据不仅是同源性，还有底物特异性和一些酶学特性。本文讨论了编码亚类 II 磷脂酰丝氨酸合成酶的基因从细菌转移到甲烷菌祖先的可能性。