N-t-BOC-3,4-(21-crown-7)-L-phenylalanine | 131791-85-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-t-BOC-3,4-(21-crown-7)-L-phenylalanine
• 英文别名: N-Boc-3-(3,4-(21-crown-7)-phenyl)-L-alanine；(2S)-3-(2,5,8,11,14,17,20-heptaoxabicyclo[19.4.0]pentacosa-1(21),22,24-trien-23-yl)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoic acid
• CAS: 131791-85-0
• 化学式: C₂₆H₄₁NO₁₁
• 分子量: 543.612
• InChiKey: CRVCMIPGUSELNI-NRFANRHFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.6
• 重原子数：
  38
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  140
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-t-BOC-3,4-(21-crown-7)-L-phenylalanine 在 盐酸 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 2.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and characterization of peptide nanostructures chemisorbed on gold

  摘要：

  我们报告了一种肽纳米结构的合成及其在制备修饰金纳米粒子和金表面中的应用。我们用生物素和二硫基修饰了一种带有六个冠醚侧链的螺旋肽，已知它能形成人工离子通道。利用这种肽纳米结构，我们制备出了金纳米粒子和金表面的自组装单层。傅立叶变换红外光谱（FTIR）和红外光谱仪（IRRAS）实验表明，肽纳米结构在金表面化学吸附时保持了螺旋构象，其方向与表面法线成 55° 左右的倾斜角。原子力显微镜研究证实，多肽纳米结构形成了清晰而规则的表面，簇的平均高度为 5-6 纳米，与纳米结构的尺寸非常接近。

  DOI：

  10.1039/b617877d
• 作为产物：
  描述：

  六甘醇 在 水 、 溴 、 caesium carbonate 、 三苯基膦 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 乙腈 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 N-t-BOC-3,4-(21-crown-7)-L-phenylalanine
  参考文献：
  名称：

  冠醚修饰的环二肽作为超分子手性催化剂

  摘要：

  摘要 为了开发用于有用化学转化的超分子催化剂，我们在此报告了一种快速有效的新型环二肽（冠 CDP）的固相合成，具有多种 L-DOPA 衍生的冠醚取代基和立体化学。我们制备并表征了 14 种冠 CDP，并评估了它们在水/己烷双相体系中作为超分子环氧化催化剂的效率。尽管对映选择性取决于取代基的性质，但在冠 CDP 存在下产率显着增加。报告的结果构成了感兴趣的手性环氧化物的有用方法，并进一步说明了环肽作为超分子催化剂的潜力。

  DOI：

  10.1080/10610278.2017.1392521

文献信息

• Synthesis, characterization and cytolytic activity of α-helical amphiphilic peptide nanostructures containing crown ethers
  作者：Pierre-Luc Boudreault、Normand Voyer

  DOI：10.1039/b702076g

  日期：——

  Many natural alpha-helical amphiphilic peptides are known to have lytic activity toward different cells. Herein, we describe the synthesis and the characterization of synthetic alpha-helical amphiphilic peptide nanostructures containing crown ethers, as well as the modulation of their cytolytic activity by adding different acidic dipeptide chains at the N- or C-terminus.

  已知许多天然的α-螺旋两亲肽对不同细胞具有溶解活性。在这里，我们描述了含有冠醚的合成α-螺旋两亲性肽纳米结构的合成和表征，以及通过在N或C端添加不同的酸性二肽链来调节其溶细胞活性。
• Preparation of supramolecular devices using peptide synthesis: design and synthesis of a tubular hexa-crown molecule
  作者：Normand Voyer

  DOI：10.1021/ja00005a054

  日期：1991.2

  proteins. The hexacrown peptide 1 is 21 residues long and composed of L-alanine and six 21-crown-7 derivatives of L-phenylalanine. Peptide 1 was synthesized via a segment condensation strategy. The suitably protected segment 4, was prepared by solid-phase synthesis using the p-nitrophenyl oxime resin 3 as support. Circular dichroism studies demonstrated that the hexacrown peptide 1 adopts as predicted

  介绍了肽合成在制备超分子装置中的应用。这种新颖的通用方法使用 α-螺旋肽作为框架，以所需的空间方向组织多个结合位点或反应中心。该策略的多功能性通过管状六冠醚分子 1 的合成得到证明，该分子旨在模拟通道蛋白的离子传输特性。六冠肽 1 长 21 个残基，由 L-丙氨酸和六个 L-苯丙氨酸的 21-crown-7 衍生物组成。肽 1 是通过片段缩合策略合成的。使用对硝基苯基肟树脂3作为载体通过固相合成制备适当保护的链段4。圆二色性研究表明，六冠肽 1 如预测的那样采用三氟乙醇中的 α-螺旋构象，将配体侧链定位在螺旋的同一侧。在其荧光发射光谱中观察到的减色和减色效应支持了 1 中冠配体的超分子排列
• Design, synthesis, and characterization of peptide nanostructures having ion channel activity
  作者：Eric Biron、François Otis、Jean-Christophe Meillon、Martin Robitaille、Julie Lamothe、Patrick Van Hove、Marie-Eve Cormier、Normand Voyer

  DOI：10.1016/j.bmc.2003.08.037

  日期：2004.3

  We report the synthesis and the functional studies of multiple crown a-helical peptides designed to form artificial ion channels. The approach combines the versatility of solid phase peptide synthesis, the conformational predictability of peptidic molecules, and the solution synthesis of crown ethers with engineerable ion-binding abilities. Several biophysical methods were employed to characterize the activity and the mode of action of these crown peptide nanostructures. The 21 residue peptides bearing six 21-EC-7 turned out to facilitate the translocation of ions in a similar fashion to natural ion channels. (C) 2003 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• VOYER, NORMAND, J. AMER. CHEM. SOC., 113,(1991) N, C. 1818-1821
  作者：VOYER, NORMAND

  DOI：——

  日期：——