aspartate anion

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: aspartate anion
• 英文别名: L-aspartate；aspartate；Asp；L-aspartate(1-)；(2S)-2-amino-4-hydroxy-4-oxobutanoate
• 化学式: C₄H₆NO₄
• 分子量: 132.096
• InChiKey: CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.6
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  108
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  aspartate anion 在 L-半胱氨酸 、 磷酸吡哆醛 、 aspartate decarboxylase 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 β-丙氨酸
  参考文献：
  名称：

  天冬氨酸/谷氨酸/半胱氨酸亚磺酸α-脱羧酶的半胱氨酸依赖性失活机制

  摘要：

  动物天冬氨酸脱羧酶 (ADC)、谷氨酸脱羧酶 (GDC) 和半胱氨酸亚磺酸脱羧酶 (CSADC) 分别催化天冬氨酸、谷氨酸和半胱氨酸亚磺酸脱羧为 β-丙氨酸、γ-氨基丁酸和亚牛磺酸。每种酶产物都涉及不同的生理功能。这些脱羧酶使用 5-磷酸吡哆醛 (PLP) 作为辅因子并具有高度的序列同源性。在不同氨基存在下对 ADC 活性的分析确定，在半胱氨酸存在下，天冬氨酸产生的 β-丙氨酸减少。比较分析确定半胱氨酸也以浓度依赖性方式抑制 GDC 和 CSADC。游离 PLP 和半胱氨酸以及 ADC 和半胱氨酸的光谱比较导致可比较的光谱偏移。这种光谱变化表明半胱氨酸能够进入酶的活性位点，与 PLP-赖氨酸内部醛亚胺相互作用，形成半胱氨酸-PLP 醛亚胺并通过其巯基进行分子内亲核环化，导致不可逆的 ADC 失活。半胱氨酸是蛋白质合成的基石和半胱氨酸亚磺酸的前体，后者是 CSADC 的底物，因此存在于许多细

  DOI：

  10.1007/s00726-012-1342-7
• 作为产物：
  描述：

  aspartic acid anion II 在 盐酸 、 sodium perchlorate 作用下， 生成 aspartate anion
  参考文献：
  名称：

  A thermodynamic insight into the recognition of hydrophilic and hydrophobic amino acids in pure water by aza-scorpiand type receptors

  摘要：

  在水中关于蝎烯和氮杂大环与氨基酸相互作用的热力学研究表明，熵驱动的稳定化通常与溶解/脱溶过程相关。

  DOI：

  10.1039/c4ob02092h
• 作为试剂：
  描述：

  glyoxylate 在 Klebsiella pneumoniae ureidoglycine aminotransferase 、 aspartate anion 作用下， 生成 聚甘氨酸
  参考文献：
  名称：

  Biochemical and Structural Characterization of a Ureidoglycine Aminotransferase in the Klebsiella pneumoniae Uric Acid Catabolic Pathway

  摘要：

  Many plants, fungi, and bacteria catabolize allantoin as a mechanism for nitrogen assimilation. Recent reports have shown that in plants and some bacteria the product of hydrolysis of allantoin by allantoinase is the unstable intermediate ureidoglycine. While this molecule can spontaneously decay, genetic analysis of some bacterial genomes indicates that an aminotransferase may be present in the pathway. Here we present evidence that Klebsiella pneumoniae HpxJ is an aminotransferase that preferentially converts ureidoglycine and an a-keto acid into oxalurate and the corresponding amino acid. We determined the crystal structure of HpxJ, allowing us to present an explanation for substrate specificity.

  DOI：

  10.1021/bi1006755

文献信息

• Purification and Characterization of the First Archaeal Glutamate Decarboxylase from<i>Pyrococcus horikoshii</i>
  作者：Han-Woo KIM、Yasuhiro KASHIMA、Kazuhiko ISHIKAWA、Naoko YAMANO

  DOI：10.1271/bbb.80583

  日期：2009.1.23

  Glutamate decarboxylase (GAD) from the archaeon Pyrococcus horikoshii was successfully expressed and purified, with the aim of developing a hyperthermostable GAD for industrial applications. Its biochemical properties were different from those reported for other GADs. The enzyme had broad substrate specificity, and its optimum pH and temperature were pH 8.0 and >97 °C.

  来自古菌株Pyrococcus horikoshii的谷氨酸脱羧酶(GAD)成功表达并纯化，旨在开发用于工业应用的超热稳定GAD。其生化特性与之前报道的其他GAD不同。该酶具有广泛的底物特异性，其最适pH和温度分别为pH 8.0和>97 °C。
• An investigation of the equilibrium of the reaction {L-aspartate(aq)+2-oxoglutarate(aq)=oxaloacetate(aq)+L-glutamate(aq)}
  作者：Nand Kishore、Yadu B. Tewari、Robert N. Goldberg

  DOI：10.1006/jcht.1998.0404

  日期：1998.11

  accompanied the reaction. Values of ΔRwere measured for several solutions under near equilibrium conditions. The chromatographic response ΔRis expected to be zero for a solution that is at equilibrium with regard to the above reaction and prior to the addition of the enzyme. The results were used to calculate the standard molar Gibbs energy change ΔrGm°=(4.82±0.21) kJ·mol−1, the equilibrium constantK=(0

  已测量以下生化反应的表观平衡常数：L-天冬氨酸(aq) + 2-酮戊二酸(aq) = 草酰乙酸(aq) + L-谷氨酸(aq)。该反应由天冬氨酸转氨酶催化，在 283.15≤T/K≤303.15、6.94≤pH≤7.13 和 0.163≤Im/(mol·kg-1)≤0.167 的范围内进行研究，其中 Ti 是温度和 Imis 离子强度。溶液中草酰乙酸的不稳定性需要使用简短的实验程序。因此，所使用的程序是测量伴随反应的草酰乙酸酯色谱峰的色谱响应ΔR的变化。在接近平衡条件下测量几种溶液的 ΔR 值。对于在上述反应中处于平衡状态且在添加酶之前的溶液，色谱响应 ΔRis 预计为零。结果用于计算标准摩尔吉布斯能量变化ΔrGm°=(4.82±0.21) kJ·mol−1，平衡常数K=(0.143±0.012)，标准摩尔焓变ΔrHm°=(1.9±2.9) kJ ·mol−1，标准摩尔熵变ΔrSm°=− -03(10±10)
• Direct evidence that an extended hydrogen-bonding network influences activation of pyridoxal 5′-phosphate in aspartate aminotransferase
  作者：Steven Dajnowicz、Jerry M. Parks、Xiche Hu、Korie Gesler、Andrey Y. Kovalevsky、Timothy C. Mueser

  DOI：10.1074/jbc.m116.774588

  日期：2017.4

  protonation state of the pyridine nitrogen of PLP, which affects the rates of catalysis. We analyzed perturbations caused by single- and double-mutant variants using steady-state kinetics, high resolution X-ray crystallography, and quantum chemical calculations. Protonation of the pyridinyl nitrogen to form a pyridinium cation induces electronic delocalization in the PLP, which correlates with the enhancement

  吡rid醛5'-磷酸（PLP）是一种基本的多功能酶辅因子，用于催化氨基酸代谢中涉及的多种化学反应。依赖PLP的酶可通过不同的活性位点环境调节PLP的电子状态，从而优化特定的化学反应。在天冬氨酸氨基转移酶（AAT）中，扩展的氢键网络与PLP的吡啶基氮偶联，影响辅因子的亲电性。该网络涉及残基Asp-222，His-143，Thr-139，His-189和结构水，位于与反应席夫碱相对的PLP边缘。我们证明该氢键网络直接影响PLP吡啶氮的质子化状态，从而影响催化速率。我们使用稳态动力学，高分辨率X射线晶体学和量子化学计算分析了由单突变体和双突变体引起的扰动。吡啶基氮的质子化形成吡啶鎓阳离子会在PLP中引起电子离域，这与AAT催化速率的提高相关。因此，通过吡啶基氮与氢键微环境的接近来控制PLP活化。量子化学计算表明，直接与吡啶基氮偶合的Asp-222增加了吡啶氮的pKa并使吡啶鎓阳离子稳定。His-
• The Stereochemistry and Reactivity of Metal-Schiff Base Complexes. VII. Contribution of Hydrophobic Interligand Interaction to Chiral Recognition of Phenylalaninate and Tryptophanate with (1<i>R</i>,2<i>R</i>)-<i>N</i>,<i>N</i>′-Disalicylidene-1,2-cyclohexanediaminecobalt(III) Complex
  作者：Yuki Fujii、Yuzo Yoshikawa、Masato Syoji、Homare Shinohara

  DOI：10.1246/bcsj.63.138

  日期：1990.1

  The stability constants, K1, of Δ-β2-diastereomers of mixed ligand cobalt(III) complexes with a chiral quadridentate Schiff base (sal-(R,R)-chxn), derived from salicylaldehyde and (R,R)-1,2-cyclohexanediamine, and d- or l-amino acidate (aa−=gly, ala, val, leu, thr, phe, trp, pro, asp, asn, and glu) were determined spectrophotometrically in water–methanol (2:3 by volume) containing acetate buffer (0.3 mol dm−3) at 22°C: trans-[Cosal-(R,R)-chxn}(H2O)2]++aa−\oversetK1\ightleftharpoonsΔ-β2-[Cosal-(R,R)-chxn}(aa)]. The K1 values range from 5.6×106 to 1.2×109 mol−1 dm3 and obey a linear free energy relationship except for d-phe, d-trp, d-asp, d-asn, and d-pro. In the cases of d-phe, d-trp, d-asp, and d-asn, their stability constants are 5–30 times as high as those for the corresponding l-aa. Extraordinary stabilization of the d-phe and d-trp complexes is discussed in terms of the interligand stacking of the aromatic rings between the Schiff base ligand and a side chain of amino acidate on the basis of conformational analysis and 1H NMR spectra.

  Δ-β2-型混配体钴(III)配合物的稳定常数K1是通过光谱法在22°C下，在含有乙酸盐缓冲液(0.3 mol dm−3)的水-甲醇(2:3体积比)混合溶液中测定的。这些配合物由手性四齿席夫碱(sal-(R,R)-chxn)和d-或l-氨基酸根(aa− = gly、ala、val、leu、thr、phe、trp、pro、asp、asn和glu)组成。sal-(R,R)-chxn是由水杨醛和(R,R)-1,2-环己二胺衍生而来。 K1值范围在5.6×106到1.2×109 mol−1 dm3之间，除了d-phe、d-trp、d-asp、d-asn和d-pro外，都符合线性自由能关系。对于d-phe、d-trp、d-asp和d-asn，它们的稳定常数是相应l-氨基酸的5-30倍。 基于构象分析和1H NMR光谱，文章讨论了d-phe和d-trp配合物的特殊稳定性，认为这与席夫碱配体和氨基酸侧链之间的芳香环层间堆积有关。
• Altering the Substrate Specificity of Glutamate Dehydrogenase from<i>Bacillus subtilis</i>by Site-Directed Mutagenesis
  作者：Md. Iqbal Hassan KHAN、Hyeung KIM、Hiroyuki ASHIDA、Takahiro ISHIKAWA、Hitoshi SHIBATA、Yoshihiro SAWA

  DOI：10.1271/bbb.69.1802

  日期：2005.1

  The Lys80, Gly82 and Met101 residues of glutamate dehydrogenase from Bacillus subtilis were mutated into a series of single mutants. The wild-type enzyme was highly specific for 2-oxoglutarate, whereas G82K and M101S dramatically switched to increased specificity for oxaloacetate with kcat values 3.45 and 5.68 s-1, which were 265-fold and 473-fold higher respectively than those for 2-oxoglutarate.

  将枯草芽孢杆菌的谷氨酸脱氢酶的Lys80，Gly82和Met101残基突变为一系列单个突变体。野生型酶对2-草酰戊二酸具有高度特异性，而G82K和M101S对草酰乙酸的特异性急剧增加，kcat值分别为3.45和5.68 s-1，分别比2-草酸高265倍和473倍。戊二酸。

表征谱图