Suc-Ala-Ala-pNA | 61043-66-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Suc-Ala-Ala-pNA
• 英文别名: 4-[[(2S)-1-[[(2S)-1-(4-nitroanilino)-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 61043-66-1
• 化学式: C₁₆H₂₀N₄O₇
• 分子量: 380.357
• InChiKey: APALOONUKPGKGU-UWVGGRQHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  170
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Suc-Ala-Ala-pNA 在 二甲基亚砜 、 calcium chloride 、 4-羟乙基哌嗪乙磺酸 、 aqualysin I 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 4-硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  通过有机溶剂DMSO改变了水溶蛋白I的底物特异性。

  摘要：

  Aqualysin I是从极端嗜热菌Thermus aquaticus YT-1中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们分析了aqualysin I的动力学性质，在10％二甲基亚砜（DMSO）存在的情况下，使用三十一种生色的琥珀酰-三肽对硝基苯胺作为底物。Aqualysin I在含有DMSO的混合物中水解了许多肽，但是底物特异性与不存在DMSO时的底物特异性不同。通过添加10％DMSO提高每种肽的Km。同样，水溶蛋白I的P3-以及P2-特异性也改变了。这些结果表明P2和P3残基的侧链暴露于溶剂，并且底物的侧链与溶剂之间的疏水相互作用可能参与酶的底物识别。

  DOI：

  10.1271/bbb.63.446
• 作为产物：
  描述：

  丁二酸酐 、 L-alanine-L-alanine-p-nitroanilide 在 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以82%的产率得到Suc-Ala-Ala-pNA
  参考文献：
  名称：

  Weidhase; Welker; Dove, Pharmazie, 1984, vol. 39, # 12, p. 835 - 837

  摘要：

  DOI：

文献信息

• A succinyl-trialanine p-nitroanilide hydrolase in hog kidney cytosol: Its identification as proline endopeptidase.
  作者：SHINJI SOEDA、MASANORI OHYAMA、ATSUO NAGAMATSU

  DOI：10.1248/cpb.32.1510

  日期：——

  A succinyl-trialanine p-nitroanilide [Suc-(Ala)3-pNA] hydrolase which is able to hydrolyze an artificial elastase substrate, Suc-(Ala)3-pNA, but unable to hydrolyze a naturally occurring substrate, elastin, was highly purified from hog kidney cytosol. The apparent molecular weight of the enzyme was estimated to be 65000 by gel filtration on Sephadex G-150 and 68000 by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and the isoelectric point of the enzyme was 5.0. The enzyme is an endopeptidase which catalyzes the hydrolysis of peptides with the general structure Y-Ala (or Pro)-X (Y=peptide or N-protected amino acid ; X=amino acid moiety, peptide or amide) at the carboxyl side of alanine and proline residues. The enzyme was markedly inhibited by diisopropyl fluorophosphate and p-chloromercuribenzoate. Ethylenediaminetetraacetate and 1, 10-phenanthroline, however, were not inhibitors of the enzyme. The enzyme activity was retained on an affinity column having a proline endopeptidase [EC 3.4.21.26] inhibitor, Z-Gly-Pro, as ligand and could be eluted at 0.125M NaCl (mean value). Suc-(Ala)3-pNA-hydrolytic activity coincided with the peak of proline endopeptidase activity as determined with a sensitive fluorogenic substrate, succinylglycyl-L-proline 4-methylcoumaryl-7-amide (Suc-Gly-Pro-MCA). The optimum pH and kcat/Km values (mM-1·s-1) were pH 7.5 and 5.4 for Suc-(Ala)3-pNA and pH 6.8 and 24.8 for Suc-Gly-Pro-MCA, and the enzyme activity was competitively inhibited by Z-Ala-Ala and Z-Gly-Pro, as is the case with proline endopeptidase. These results suggest that Suc-(Ala)3-pNA hydrolase in hog kidney cytosol may be identical with proline endopeptidase which was first found in human uterus as an oxytocindegrading enzyme.

  从猪肾细胞液中高度纯化了一种琥珀酰-鸟嘌呤对硝基苯胺[Suc-(Ala)3-pNA]水解酶，该酶能够水解人工弹性蛋白酶底物 Suc-(Ala)3-pNA，但不能水解天然底物弹性蛋白。通过在 Sephadex G-150 上进行凝胶过滤，估计该酶的表观分子量为 65000，通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳，估计该酶的表观分子量为 68000，等电点为 5.0。该酶是一种内肽酶，可催化水解一般结构为 Y-Ala（或 Pro）-X（Y=肽或 N-保护氨基酸；X=氨基酸分子、肽或酰胺）的肽，其结构位于丙氨酸和脯氨酸残基的羧基侧。氟磷酸二异丙酯和对氯脲苯甲酸酯对该酶有明显的抑制作用。然而，乙二胺四乙酸盐和 1，10-菲罗啉不是该酶的抑制剂。以脯氨酸内肽酶[EC 3.4.21.26] 抑制剂 Z-Gly-Pro 为配体的亲和柱可保留酶的活性，并可在 0.125M NaCl（平均值）条件下洗脱。蔗糖-(Ala)3-pNA-水解活性与脯氨酸内肽酶活性的峰值相吻合，脯氨酸内肽酶活性是用敏感的荧光底物琥珀酰甘氨酰-L-脯氨酸 4-甲基香豆素-7-酰胺（Suc-Gly-Pro-MCA）测定的。Suc-(Ala)3-pNA 的最适 pH 值和 kcat/Km 值（mM-1-s-1）分别为 pH 7.5 和 5.4，Suc-Gly-Pro-MCA 的最适 pH 值和 kcat/Km 值（mM-1-s-1）分别为 pH 6.8 和 24.8。这些结果表明，猪肾细胞质中的 Suc-(Ala)3-pNA 水解酶可能与脯氨酸内肽酶相同。
• Substrate Specificity of Honeydew Melon Protease D, a Plant Serine Endopeptidase
  作者：Hiroo Yonezawa、Tetsuya Uchikoba、Makoto Kaneda

  DOI：10.1271/bbb.61.1277

  日期：1997.1

  The substrate specificity of honeydew melon (Cucumis melo var. inodorus Naud) protease D was studied by the use of synthetic substrates and oligopeptides derived from a protein hydrolyzate. The hydrolysis rates of succinyl-(L-Ala)1-3-p-nitroanilide (Suc-(Ala)1-3-pNA) the hydrolysis rate progressively rose in proportion to the increased chain length. Benzyloxycarbonyl-L-tyrosine p-nitrophenyl ester (Z-Tyr-ONp)

  通过使用合成底物和衍生自蛋白质水解产物的寡肽，研究了蜜瓜（Cucumis melo var。inodorus Naud）蛋白酶D的底物特异性。琥珀酰基-（L-Ala）1-3-对硝基苯胺（Suc-（Ala）1-3-pNA）的水解速率与链长的增加成比例地逐渐提高。蜜瓜蛋白酶D裂解了苄氧羰基-L-酪氨酸对硝基苯酯（Z-Tyr-ONp）和苯甲酰基-L-酪氨酸乙酯（Bz-Tyr-OEt），但苯甲酰-L-精氨酸对硝基苯胺（Bz -Arg-pNA），苄氧羰基-L-赖氨酸对硝基苯酯（Z-Lys-ONp）和甲苯磺酰基-L-精氨酸甲酯（Tos-Arg-OMe）未水解。与使用合成底物获得的结果相反，带电荷的氨基酸残基的羧基侧优先被寡肽底物中的酶裂解。在P2位置带电荷或极性氨基酸的底物没有被切割。另一方面，在P2处的非极性氨基酸或脯氨酸优选用于水解。获得了有关蛋白酶D亚位点的信息，可用于合成良好的底物。因为它与分
• Isolation and Some Properties of a Serine Protease from the Fruits of<i>Cudrania cochinchinensis</i>(Lour.) Kudo et Masam.
  作者：Tetsuya UCHIKOBA、Kazunari ARIMA、Masayuki SHIMADA、Hiroo YONEZAWA、Mokoto KANEDA

  DOI：10.1271/bbb.64.623

  日期：2000.1

  An endopeptidase (Cudrania protease) with a molecular mass of 76 kDa has been purified from the fruits of Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam. The enzyme was stable between pH 6 and 10 at 30°C for 60 min. The enzyme activity was inhibited by diisopropyl fluorophosphate, chymostatin, and aprotinin, but not by EDTA or pepstatin. These results indicated that the enzyme was a serine protease.

  从 Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam 的果实中纯化出了一种分子质量为 76 kDa 的内肽酶（Cudrania 蛋白酶）。在 30°C 条件下，该酶在 pH 值 6 和 10 之间稳定 60 分钟。该酶的活性受氟磷酸二异丙酯、糜蛋白酶和阿普罗汀的抑制，但不受乙二胺四乙酸乙二酯（EDTA）和胃蛋白酶的抑制。这些结果表明该酶是一种丝氨酸蛋白酶。
• Weidhase; Welker; Dove, Pharmazie, 1984, vol. 39, # 12, p. 835 - 837
  作者：Weidhase、Welker、Dove、Neubert、Yoshimoto、Tsuru、Barth

  DOI：——

  日期：——
• Substrate Specificity of Aqualysin I Altered by an Organic Solvent, DMSO
  作者：Terumichi TANAKA、Hiroshi MATSUZAWA、Takahisa OHTA

  DOI：10.1271/bbb.63.446

  日期：1999.1

  analyzed the kinetic properties of aqualysin I, using thirty-one kinds of chromogenic succinyl-tripeptide p-nitroanilides as substrates in the presence of 10% dimethylsulfoxide (DMSO). Aqualysin I hydrolyzed many peptides in a DMSO-containing mixture, however the substrate specificity was different from that in the absence of DMSO. The Km for each peptide was raised by the addition of 10% DMSO. Also, the

  Aqualysin I是从极端嗜热菌Thermus aquaticus YT-1中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们分析了aqualysin I的动力学性质，在10％二甲基亚砜（DMSO）存在的情况下，使用三十一种生色的琥珀酰-三肽对硝基苯胺作为底物。Aqualysin I在含有DMSO的混合物中水解了许多肽，但是底物特异性与不存在DMSO时的底物特异性不同。通过添加10％DMSO提高每种肽的Km。同样，水溶蛋白I的P3-以及P2-特异性也改变了。这些结果表明P2和P3残基的侧链暴露于溶剂，并且底物的侧链与溶剂之间的疏水相互作用可能参与酶的底物识别。