二氢生长抑素 | 40958-31-4

• 物质功能分类: 生物化工 - 多肽
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 中文名称: 二氢生长抑素
• 英文名称: AGCKNFFWKTFTSC
• 英文别名: reduced somatostatin；AGCKNFFWKTFTSC-OH；somatostatin；(2R)-2-[[(2S)-2-[[(2S,3R)-2-[[(2S)-2-[[(2S,3R)-2-[[(2S)-6-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-6-amino-2-[[(2R)-2-[[2-[[(2S)-2-amino-1-hydroxypropylidene]amino]-1-hydroxyethylidene]amino]-1-hydroxy-3-sulfanylpropylidene]amino]-1-hydroxyhexylidene]amino]-1,4-dihydroxy-4-iminobutylidene]amino]-1-hydroxy-3-phenylpropylidene]amino]-1-hydroxy-3-phenylpropylidene]amino]-1-hydroxy-3-(1H-indol-3-yl)propylidene]amino]-1-hydroxyhexylidene]amino]-1,3-dihydroxybutylidene]amino]-1-hydroxy-3-phenylpropylidene]amino]-1,3-dihydroxybutylidene]amino]-1,3-dihydroxypropylidene]amino]-3-sulfanylpropanoic acid
• CAS: 40958-31-4
• 化学式: C₇₆H₁₀₆N₁₈O₁₉S₂
• 分子量: 1639.92
• InChiKey: XWJDVNOOYSANGI-ATOGVRKGSA-N

物化性质

• 沸点：
  1980.1±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.345±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.6
• 重原子数：
  115
• 可旋转键数：
  50
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  615
• 氢给体数：
  24
• 氢受体数：
  24

制备方法与用途

生长抑素-14（还原）(SST 14) 是一种通过肽筛选发现的多肽。肽筛选主要利用免疫测定汇集活性肽，是一种常用的研究工具。这种技术不仅可用于蛋白质相互作用和功能分析，还可以用于表位筛选，在制剂研发领域尤为突出。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  二氢生长抑素 在 二硫化四乙基秋兰姆 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 乙腈 为溶剂， 生成 somatostatin
  参考文献：
  名称：

  用于在水性条件下快速高效合成肽二硫键的二硫化秋兰姆

  摘要：

  通过双硫仑和福美双氧化反应成功合成了肽二硫键。此外，通过在水性条件下将双硫仑或福美双与反式-[PtBr 2 (CN) 4 ] 2−组合，实现了两个二硫键的一锅区域选择性合成。

  DOI：

  10.1002/ejoc.202301024
• 作为产物：
  描述：

  somatostatin acetate 在 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 作用下， 反应 0.5h， 生成 二氢生长抑素
  参考文献：
  名称：

  通过生物正交的碘和乙炔基-二硫键嵌入剂的生物活性非天然生长抑素类似物

  摘要：

  含碘和乙炔基的双烷基化生物偶联剂5和8并实现了将非活性反应性取代基引入蛋白质和肽中，同时保留了生物活性3D结构。通过插入二硫键中，制备带有单个碘或乙​​炔基的肽激素生长抑素的衍生物。首次通过应用2D NMR实验阐明了插层的确切反应机理，结果表明在反应过程中形成了生长抑素非对映异构体。通过香豆素发色团对乙炔基修饰的肽进行定点修饰是通过[1,3]偶极惠斯根环加成反应实现的；这表明这种衍生物可以作为制备人工生长抑素化合物文库的诱人平台。证明了代表性的修饰生长抑素衍生物的生物学活性和特异性，并且仅以剂量依赖的方式有效地吸收了受体介导的细胞，使其仅进入受体阳性细胞。本文提出的碘和乙炔基生物缀合试剂可以用于将这样的取代基引入替代的肽和蛋白质中，并且原则上可以促进有效设计具有以前未知的生物活性的多种人工蛋白质和肽类似物。

  DOI：

  10.1002/chem.201100287

文献信息

• Aryloxymaleimides for cysteine modification, disulfide bridging and the dual functionalization of disulfide bonds
  作者：Cristina Marculescu、Hanno Kossen、Rachel E. Morgan、Patrick Mayer、Sally A. Fletcher、Berend Tolner、Kerry A. Chester、Lyn H. Jones、James R. Baker

  DOI：10.1039/c4cc02107j

  日期：——

  Aryloxymaleimides represent ‘next generation maleimides’ of attenuated reactivity. We demonstrate their use in establishing novel bioconjugation procedures at disulfide bonds.

  Aryloxymaleimides代表了反应性减弱的“下一代马来酰亚胺”。我们展示了它们在建立新的二硫键生物偶联程序中的应用。
• Labeling and Natural Post-Translational Modification of Peptides and Proteins via Chemoselective Pd-Catalyzed Prenylation of Cysteine
  作者：Thomas Schlatzer、Julia Kriegesmann、Hilmar Schröder、Melanie Trobe、Christian Lembacher-Fadum、Simone Santner、Alexander V. Kravchuk、Christian F. W. Becker、Rolf Breinbauer

  DOI：10.1021/jacs.9b08279

  日期：2019.9.18

  The prenylation of peptides and proteins is an important post-translational modification observed in vivo. We report that the Pd-catalyzed Tsuji–Trost allylation with a Pd/BIPHEPHOS catalyst system allows the allylation of Cys-containing peptides and proteins with complete chemoselectivity and high n/i regioselectivity. In contrast to recently established methods, which use non-native connections,

  肽和蛋白质的异戊二烯化是体内观察到的重要翻译后修饰。我们报道，Pd 催化的 Tsuji-TrOSt 烯丙基化与 Pd/BIPHEPHOS 催化剂系统允许含 Cys 的肽和蛋白质烯丙基化，具有完全的化学选择性和高 n/i 区域选择性。与最近建立的使用非天然连接的方法相比，Pd 催化的异戊二烯化产生天然的正异戊二烯基硫醚键。此外，可以将多种生物物理探针（例如亲和手柄和荧光标签）引入含Cys的肽和蛋白质中。此外，含有两个半胱氨酸残基的肽可以使用同双功能烯丙碳酸酯试剂进行钉合或环化。
• Programming Bioactive Architectures with Cyclic Peptide Amphiphiles
  作者：Seah Ling Kuan、Tao Wang、Marco Raabe、Weina Liu、Markus Lamla、Tanja Weil

  DOI：10.1002/cplu.201500218

  日期：2015.8

  synthesis of cyclic peptide amphiphiles of the hormone somatostatin (SST) with tunable lipophilic tails to program bioactive nanoarchitectures. A novel bis-alkylation reagent is synthesized that facilitates the functionalization of SST with a thiol anchor. Different hydrophobic moieties are introduced inspired by a biomimetic palmitoylation approach which opens access to cyclic peptide amphiphiles that

  我们提供了一种通用的方法，用于合成具有可调亲脂性尾巴的激素生长抑素（SST）的环状肽两亲物，以对生物活性纳米结构进行编程。合成了新颖的双烷基化试剂，其促进了具有硫醇锚定的SST的功能化。在仿生棕榈酰化方法的启发下，引入了不同的疏水部分，该方法使人们可以接触显示出丰富的自组织和细胞膜相互作用的环状肽两亲物。
• Bis-sulfide bioconjugates for glutathione triggered tumor responsive drug release
  作者：Tao Wang、David Y. W. Ng、Yuzhou Wu、Jessica Thomas、Thuy TamTran、Tanja Weil

  DOI：10.1039/c3cc47003b

  日期：——

  The reaction of bis-sulfone conjugation reagents with disulfide bonds allows the site-specific modification of various peptides and proteins. Herein, we present the intracellular disintegration of bis-sulfide containing somatostatin bioconjugates under controlled, tumor-relevant glutathione levels. GSH responsive release is demonstrated, which offers high potential for designing tumor responsive therapeutics.

  双硫砜偶联试剂与二硫键的反应能够对各种肽和蛋白质进行位点特异性修饰。在此，我们展示了含有双硫键的生长抑素生物共轭物在受控且与肿瘤相关的谷胱甘肽水平下的细胞内解体。谷胱甘肽响应性释放被证实，这为设计肿瘤响应性治疗药物提供了巨大潜力。
• Robust synthesis of C-terminal cysteine-containing peptide acids through a peptide hydrazide-based strategy
  作者：Chao Zuo、Bing-Jia Yan、Han-Ying Zhu、Wei-Wei Shi、Tong-Kuai Xi、Jing Shi、Ge-Min Fang

  DOI：10.1039/c9ob01114e

  日期：——

  synthesis of C-terminal Cys-containing peptide acids through mercaptoethanol-mediated hydrolysis of peptide thioesters prepared in situ from peptide hydrazides. This simple-to-operate and highly efficient method avoids the use of derivatization reagents for resin modification, thus providing a practical avenue for the preparation of C-terminal Cys-containing peptide acids.

  据报道，通过巯基乙醇介导的从肽酰肼原位制备的肽硫酯的水解反应，可实现无差向异构合成C端含Cys的肽酸的新的稳健策略。这种易于操作且高效的方法避免了使用衍生化试剂进行树脂改性，从而为制备C端含Cys的肽酸提供了一条实用途径。