o-Ns-N-allylglycine.

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: o-Ns-N-allylglycine.
• 英文别名: o-nosyl-N(allyl)-glycine-OH；o-nosyl-N(allyl)-Gly-OH；2-[(2-Nitrophenyl)sulfonyl-prop-2-enylamino]acetic acid；2-[(2-nitrophenyl)sulfonyl-prop-2-enylamino]acetic acid
• 化学式: C₁₁H₁₂N₂O₆S
• 分子量: 300.292
• InChiKey: DGHMQDJDILWVEO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  129
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-L-亮氨酸 、 o-Ns-N-allylglycine. 、 Fmoc-L-脯氨酸 、 Fmoc-L-天冬氨酸 beta-叔丁酯 、 Fmoc-L-异亮氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 N-芴甲氧羰基-S-苄基-L-半胱氨酸 、 Fmoc-L-色氨酸(Boc)-OH 、 Fmoc-N'-甲基三苯甲基-L-赖氨酸 、 FMOC-L-2-甲基苯丙氨酸 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  肽系链：用于肽模拟抑制剂发现的口袋定向片段筛选

  摘要：

  约束肽已被证明是蛋白质表面配体的丰富来源，但其结合效力通常受到限制。进入受体表面上未占据的缝隙的非天然侧链的部署提供了增强结合亲和力的潜在途径。我们最近描述了一种计算方法来创建蛋白质表面的拓扑图，以指导非天然侧链的设计[ J. Am.化学。苏克。 2017 , 139 , 15560]。计算方法 AlphaSpace 用于预测 p300/CBP 共激活因子 KIX 结构域的肽配体。 KIX 一直是众多配体发现策略的主题，但其与转录因子相互作用的有效抑制剂仍然难以获得。尽管计算方法显着增强了肽的结合亲和力，但非天然侧链的微调需要实验筛选方法。在这里，我们实施了肽束缚策略来筛选片段作为构象定义的肽上的非天然侧链。计算-实验相结合的方法为优化肽模拟物作为蛋白质-蛋白质相互作用的抑制剂提供了一个通用框架。

  DOI：

  10.1021/jacs.1c09666

文献信息

• Peptide Tethering: Pocket-Directed Fragment Screening for Peptidomimetic Inhibitor Discovery
  作者：Ashley E. Modell、Frank Marrone、Nihar R. Panigrahi、Yingkai Zhang、Paramjit S. Arora

  DOI：10.1021/jacs.1c09666

  日期：2022.1.26

  method, AlphaSpace, was used to predict peptide ligands for the KIX domain of the p300/CBP coactivator. KIX has been the subject of numerous ligand discovery strategies, but potent inhibitors of its interaction with transcription factors remain difficult to access. Although the computational approach provided a significant enhancement in the binding affinity of the peptide, fine-tuning of nonnatural

  约束肽已被证明是蛋白质表面配体的丰富来源，但其结合效力通常受到限制。进入受体表面上未占据的缝隙的非天然侧链的部署提供了增强结合亲和力的潜在途径。我们最近描述了一种计算方法来创建蛋白质表面的拓扑图，以指导非天然侧链的设计[ J. Am.化学。苏克。 2017 , 139 , 15560]。计算方法 AlphaSpace 用于预测 p300/CBP 共激活因子 KIX 结构域的肽配体。 KIX 一直是众多配体发现策略的主题，但其与转录因子相互作用的有效抑制剂仍然难以获得。尽管计算方法显着增强了肽的结合亲和力，但非天然侧链的微调需要实验筛选方法。在这里，我们实施了肽束缚策略来筛选片段作为构象定义的肽上的非天然侧链。计算-实验相结合的方法为优化肽模拟物作为蛋白质-蛋白质相互作用的抑制剂提供了一个通用框架。