(4,6-dimethoxy-1,3,5-triazin-2-yl)-β-D-xylopyranoside

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: (4,6-dimethoxy-1,3,5-triazin-2-yl)-β-D-xylopyranoside
• 英文别名: (2S,3R,4S,5R)-2-[(4,6-dimethoxy-1,3,5-triazin-2-yl)oxy]oxane-3,4,5-triol
• 化学式: C₁₀H₁₅N₃O₇
• 分子量: 289.245
• InChiKey: UKBFWTGQCLLSFJ-UCROKIRRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.2
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  136
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  D-木糖 、 4-(4,6-二甲氧基三嗪-2-基)-4-甲基吗啉盐酸盐 在 2,6-二甲基吡啶 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 24.0h， 以30%的产率得到(4,6-dimethoxy-1,3,5-triazin-2-yl)-β-D-xylopyranoside
  参考文献：
  名称：

  Crystal Structures of Glycoside Hydrolase Family 51 α-L-Arabinofuranosidase fromThermotoga maritima

  摘要：

  来自海洋嗜热菌（Thermotoga maritima）的α-l-阿拉伯呋喃糖苷酶（Tm-AFase）是一种嗜热性极强的酶，属于糖苷水解酶家族 51。它能催化新型糖基供体--4,6-二甲氧基-1,3,5-三嗪-2-基（DMT）-β-d-吡喃木糖苷的转糖基化反应。在这项研究中，我们以 1.8-2.3 Å 的分辨率测定了 Tm-AFase 的无底物晶体结构以及与阿拉伯糖和木糖的复合物晶体结构，以确定底物结合口袋的结构。Tm-AFase 的亚位点-1 与来自嗜热地衣芽孢杆菌的 α-l-arabinofuranosidase 的亚位点-1 相似，但 Tm-AFase 的底物结合口袋更窄、更疏水。通过自动对接分析研究了可能的底物结合模式。

  DOI：

  10.1271/bbb.110902

文献信息

• Crystal Structures of Glycoside Hydrolase Family 51 α-<scp>L</scp>-Arabinofuranosidase from<i>Thermotoga maritima</i>
  作者：Do-Hyun IM、Kei-ichi KIMURA、Fumitaka HAYASAKA、Tomonari TANAKA、Masato NOGUCHI、Atsushi KOBAYASHI、Shin-ichiro SHODA、Kentaro MIYAZAKI、Takayoshi WAKAGI、Shinya FUSHINOBU

  DOI：10.1271/bbb.110902

  日期：2012.2.23

  α-l-Arabinofuranosidase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima (Tm-AFase) is an extremely thermophilic enzyme belonging to glycoside hydrolase family 51. It can catalyze the transglycosylation of a novel glycosyl donor, 4,6-dimethoxy-1,3,5-triazin-2-yl (DMT)-β-d-xylopyranoside. In this study we determined the crystal structures of Tm-AFase in substrate-free and complex forms with arabinose and xylose at 1.8–2.3 Å resolution to determine the architecture of the substrate binding pocket. Subsite −1 of Tm-AFase is similar to that of α-l-arabinofuranosidase from Geobacillus stearothermophilus, but the substrate binding pocket of Tm-AFase is narrower and more hydrophobic. Possible substrate binding modes were investigated by automated docking analysis.

  来自海洋嗜热菌（Thermotoga maritima）的α-l-阿拉伯呋喃糖苷酶（Tm-AFase）是一种嗜热性极强的酶，属于糖苷水解酶家族 51。它能催化新型糖基供体--4,6-二甲氧基-1,3,5-三嗪-2-基（DMT）-β-d-吡喃木糖苷的转糖基化反应。在这项研究中，我们以 1.8-2.3 Å 的分辨率测定了 Tm-AFase 的无底物晶体结构以及与阿拉伯糖和木糖的复合物晶体结构，以确定底物结合口袋的结构。Tm-AFase 的亚位点-1 与来自嗜热地衣芽孢杆菌的 α-l-arabinofuranosidase 的亚位点-1 相似，但 Tm-AFase 的底物结合口袋更窄、更疏水。通过自动对接分析研究了可能的底物结合模式。