betaAla-Lys

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: betaAla-Lys
• 英文别名: (2S)-6-azaniumyl-2-(3-azaniumylpropanoylamino)hexanoate
• 化学式: C9H20N3O3+
• 分子量: 218.27
• InChiKey: PLDCWKCPEXNWJH-ZETCQYMHSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.8
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.78
• 拓扑面积：
  125
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  betaAla-Lys 、 水 生成 β-丙氨酸 、 H-Lys-OH
  参考文献：
  名称：

  肌肽和高肌肽合成中的代谢物校对：PM20D2 作为 β-丙氨酰-赖氨酸二肽酶的分子鉴定。

  摘要：

  肌肽合酶是 ATP 依赖性连接酶，分别负责骨骼肌和大脑中肌肽（β-丙氨酰组氨酸）和高肌肽（γ-氨基丁酰组氨酸）的合成。这种酶也以相当大的比例使用赖氨酸、鸟氨酸和精氨酸而不是组氨酸，但肌肉或大脑中几乎不存在由此产生的二肽，这表明它们被“代谢物修复”酶去除了。使用放射性标记的底物，我们发现大鼠骨骼肌、心脏和大脑含有胞质 β-丙氨酰-赖氨酸二肽酶活性。这种酶具有金属酶的特征，从大鼠骨骼肌中纯化约 200 倍。在不同纯化阶段获得的馏分的质谱分析表明 PM20D2 平行富集，一种未知功能的肽酶，属于金属肽酶 20 家族。蛋白质印迹显示 PM20D2 与 β-丙氨酰-赖氨酸二肽酶活性共流出。重组小鼠 PM20D2 水解β-丙氨酰-赖氨酸、β-丙氨酰-鸟氨酸、γ-氨基丁酰-赖氨酸和γ-氨基丁酰-鸟氨酸作为其最佳底物。它还对 β-丙氨酰-精氨酸和 γ-氨基丁酰-精氨酸有较低的作用，但实际上对肌肽或高肌肽不起作用。尽管

  DOI：

  10.1074/jbc.m114.576579
• 作为产物：
  描述：

  adenosine 5'-triphosphate 、 β-丙氨酸 、 H-Lys-OH 生成 adenosine 5'-diphosphate 、 betaAla-Lys 、 氢(+1)阳离子 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  脊肉中肌肽和相关二肽的生物合成。

  摘要：

  肌肽（β-丙氨酰-L-组氨酸）及其甲基化衍生物：鹅油素（β-丙氨酰-Nπ-甲基-L-组氨酸）和苯丙氨酸（β-丙氨酰-Nτ-甲基-L-组氨酸）是兴奋性组织的丰富成分。的脊椎动物。在大多数脊椎动物的骨骼肌和大脑中，肌肽和鹅肌肽含量高且比例可变，而海洋哺乳动物和某些爬虫类动物中的肌氨酸含量却相对较高。自从20世纪初发现这些化合物以来，已进行了大量研究来鉴定肌肽和相关二肽的生物化学和生理特性。这些导致发现了pH缓冲液，金属螯合剂和抗氧化剂，肌肽和反肌氨酸的功能，尽管尚未就其生理作用提出明确的想法。直到最近，才阐明了催化肌肽（肌肽合酶，EC 6.3.2.11）和鹅肌苷（肌肽N-甲基转移酶，EC 2.1.1.22）合成的酶的分子身份，这为脊椎动物中它们的代谢提供了新的见识。这些发现打开了新的研究领域，并为了解这些“神秘”二肽的生物学功能提供了可靠的机会。这篇综述旨在总结我们有关肌肽和相关二肽生物合成酶

  DOI：

  10.2174/1389203719666180226155657

文献信息

• Molecular Identification of Carnosine Synthase as ATP-grasp Domain-containing Protein 1 (ATPGD1)
  作者：Jakub Drozak、Maria Veiga-da-Cunha、Didier Vertommen、Vincent Stroobant、Emile Van Schaftingen

  DOI：10.1074/jbc.m109.095505

  日期：2010.3

  Carnosine (beta-alanyl-L-histidine) and homocarnosine (gamma-aminobutyryl-L-histidine) are abundant dipeptides in skeletal muscle and brain of most vertebrates and some invertebrates. The formation of both compounds is catalyzed by carnosine synthase, which is thought to convert ATP to AMP and inorganic pyrophosphate, and whose molecular identity is unknown. In the present work, we have purified carnosine synthase from chicken pectoral muscle about 1500-fold until only two major polypeptides of 100 and 90 kDa were present in the preparation. Mass spectrometry analysis of these polypeptides did not yield any meaningful candidate. Carnosine formation catalyzed by the purified enzyme was accompanied by a stoichiometric formation, not of AMP, but of ADP, suggesting that carnosine synthase belongs to the "ATP-grasp family" of ligases. A data base mining approach identified ATPGD1 as a likely candidate. As this protein was absent from chicken protein data bases, we reconstituted its sequence from a PCR-amplified cDNA and found it to fit with the 100-kDa polypeptide of the chicken carnosine synthase preparation. Mouse and human ATPGD1 were expressed in HEK293T cells, purified to homogeneity, and shown to catalyze the formation of carnosine, as confirmed by mass spectrometry, and of homocarnosine. Specificity studies carried out on all three enzymes were in agreement with published data. In particular, they acted with 15-25-fold higher catalytic efficiencies on beta-alanine than on gamma-aminobutyrate. The identification of the gene encoding carnosine synthase will help for a better understanding of the biological functions of carnosine and related dipeptides, which still remain largely unknown.
• A peptidase that hydrolyzes Na-(γ-aminobutyryl)lysine
  作者：Akira Kumon、Yukio Matsuoka、Yasuo Kakimoto、Teruo Nakajima、Isamu Sano

  DOI：10.1016/0005-2795(70)90103-0

  日期：1970.3
• Biosynthesis of Carnosine and Related Dipeptides in Vertebrates
  作者：Sebastian Kwiatkowski、Anna Kiersztan、Jakub Drozak

  DOI：10.2174/1389203719666180226155657

  日期：2018.6.13

  balenine appears to be rather more abundant in marine mammals and certain reptilian species. Since the discovery of these compounds at the beginning of 20th century, numerous studies have been devoted to identification of the biochemical and physiological properties of carnosine and related dipeptides. These led to the discovery of the pHbuffering, metal-chelation and antioxidant, capabilities of carnosine

  肌肽（β-丙氨酰-L-组氨酸）及其甲基化衍生物：鹅油素（β-丙氨酰-Nπ-甲基-L-组氨酸）和苯丙氨酸（β-丙氨酰-Nτ-甲基-L-组氨酸）是兴奋性组织的丰富成分。的脊椎动物。在大多数脊椎动物的骨骼肌和大脑中，肌肽和鹅肌肽含量高且比例可变，而海洋哺乳动物和某些爬虫类动物中的肌氨酸含量却相对较高。自从20世纪初发现这些化合物以来，已进行了大量研究来鉴定肌肽和相关二肽的生物化学和生理特性。这些导致发现了pH缓冲液，金属螯合剂和抗氧化剂，肌肽和反肌氨酸的功能，尽管尚未就其生理作用提出明确的想法。直到最近，才阐明了催化肌肽（肌肽合酶，EC 6.3.2.11）和鹅肌苷（肌肽N-甲基转移酶，EC 2.1.1.22）合成的酶的分子身份，这为脊椎动物中它们的代谢提供了新的见识。这些发现打开了新的研究领域，并为了解这些“神秘”二肽的生物学功能提供了可靠的机会。这篇综述旨在总结我们有关肌肽和相关二肽生物合成酶
• Metabolite Proofreading in Carnosine and Homocarnosine Synthesis
  作者：Maria Veiga-da-Cunha、Nathalie Chevalier、Vincent Stroobant、Didier Vertommen、Emile Van Schaftingen

  DOI：10.1074/jbc.m114.576579

  日期：2014.7

  of the fractions obtained at different purification stages indicated parallel enrichment of PM20D2, a peptidase of unknown function belonging to the metallopeptidase 20 family. Western blotting showed coelution of PM20D2 with beta-alanyl-lysine dipeptidase activity. Recombinant mouse PM20D2 hydrolyzed beta-alanyl-lysine, beta-alanyl-ornithine, gamma-aminobutyryl-lysine, and gamma-aminobutyryl-ornithine

  肌肽合酶是 ATP 依赖性连接酶，分别负责骨骼肌和大脑中肌肽（β-丙氨酰组氨酸）和高肌肽（γ-氨基丁酰组氨酸）的合成。这种酶也以相当大的比例使用赖氨酸、鸟氨酸和精氨酸而不是组氨酸，但肌肉或大脑中几乎不存在由此产生的二肽，这表明它们被“代谢物修复”酶去除了。使用放射性标记的底物，我们发现大鼠骨骼肌、心脏和大脑含有胞质 β-丙氨酰-赖氨酸二肽酶活性。这种酶具有金属酶的特征，从大鼠骨骼肌中纯化约 200 倍。在不同纯化阶段获得的馏分的质谱分析表明 PM20D2 平行富集，一种未知功能的肽酶，属于金属肽酶 20 家族。蛋白质印迹显示 PM20D2 与 β-丙氨酰-赖氨酸二肽酶活性共流出。重组小鼠 PM20D2 水解β-丙氨酰-赖氨酸、β-丙氨酰-鸟氨酸、γ-氨基丁酰-赖氨酸和γ-氨基丁酰-鸟氨酸作为其最佳底物。它还对 β-丙氨酰-精氨酸和 γ-氨基丁酰-精氨酸有较低的作用，但实际上对肌肽或高肌肽不起作用。尽管