1-烯丙基-2-甲基-1H-吲哚-3-甲醛 | 230283-19-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 中文名称: 1-烯丙基-2-甲基-1H-吲哚-3-甲醛
• 英文名称: N-allyl-2-methyl-indole-3-aldehyde
• 英文别名: 1-Allyl-2-methyl-1H-indole-3-carbaldehyde；2-methyl-1-prop-2-enylindole-3-carbaldehyde
• CAS: 230283-19-9
• 化学式: C₁₃H₁₃NO
• mdl: MFCD02629384
• 分子量: 199.252
• InChiKey: QQGYEUQTEYCMOQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  355.4±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.04±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.153
• 拓扑面积：
  22
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

安全信息

• 危险等级：
  IRRITANT
• 危险品标志：
  Xi
• 海关编码：
  2933990090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1-烯丙基-2-甲基-1H-吲哚-3-甲醛 、 在 溶剂黄146 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 24.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  酪氨酸磷酸酶的靶向蛋白质-蛋白质相互作用与磷酸肽底物支架上显示的微阵列片段文库。

  摘要：

  仅关注催化事件的化学文库筛选方法可能会忽略蛋白质-蛋白质相互作用的独特作用，这种作用可用于开发特定的抑制剂。嵌入肽基序中的磷酸酪氨酰（pTyr）残基包含确定蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTPases）底物特异性的最小识别元件。我们将含氨基氧基的氨基酸残基掺入7个残基的表皮生长因子受体（EGFR）衍生的含磷酸酪氨酸的肽中，并使该肽通过与含醛类药物官能团反应而进行溶液相肟多样化。pTyr残基未修饰。将所得的衍生肽文库以微阵列形式印刷在硝酸纤维素涂层的玻璃表面上，以评估PTPase的催化活性，或印刷在金单层上，以通过表面等离振子共振（SPR）分析动力学相互作用。关注氨基酸位置和化学特征，我们首先分析了人双特异性磷酸酶（DUSP）DUSP14和DUSP22以及痘病毒（VH1）和鼠疫耶尔森氏菌（P. YopH）。为了鉴定最高亲和力的肟基序，使用非催化PTPase突变体通过SPR检测了活性最高的衍生化磷酸肽的

  DOI：

  10.1021/acscombsci.8b00122
• 作为产物：
  描述：

  2-甲基吲哚-3-甲醛 、 3-溴丙烯 在 氢氧化钾 、 KOH-solution 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 1-烯丙基-2-甲基-1H-吲哚-3-甲醛
  参考文献：
  名称：

  Method for binding albumin and means to be used in the method

  摘要：

  通过将含有白蛋白的水性液体与一种选择自含有支架--CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--的白蛋白结合化合物接触的方法被选中，这些结合化合物能够结合白蛋白并展示支架--CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--。

  公开号：

  US05994507A1

文献信息

• METHOD FOR BINDING ALBUMIN AND MEANS TO BE USED IN THE METHOD
  申请人：Amersham Pharmacia Biotech AB

  公开号：EP1044214A1

  公开（公告）日：2000-10-18
• US5994507A
  申请人：——

  公开号：US5994507A

  公开（公告）日：1999-11-30
• [EN] METHOD FOR BINDING ALBUMIN AND MEANS TO BE USED IN THE METHOD<br/>[FR] PROCEDE DE LIAISON D'ALBUMINE ET SYSTEME DESTINE A ETRE UTILISE DANS LEDIT PROCEDE
  申请人：AMERSHAM PHARMACIA BIOTECH AB

  公开号：WO1999033860A1

  公开（公告）日：1999-07-08

  (EN) A method for binding albumin by contacting an aqueous liquid containing an albumin with an albumin-binding compound is selected from albumin-binding compounds containing the scaffold -CO-NH-C(=C-)-CO-, and conjugates that are capable of binding albumin and exhibiting the scaffold -CO-NH-C(=C-)-CO-. An albumin-compound that has been obtained by changing the structure of the albumin binder exhibiting the scaffold -CO-NH-C(=C-)-CO-.(FR) Un procédé de liaison d'albumine consiste à mettre en contact un liquide aqueux contenant une albumine avec un composé de liaison d'albumine sélectionné parmi des composés de liaison d'albumine contenant le squelette -CO-NH-C(=C-)-CO-, et des conjugués qui sont capables de lier l'albumine et qui comprennent le squelette -CO-NH-C(=C-)-CO-. On décrit également un composé d'albumine qui a été produit au moyen du changement de la structure du liant d'albumine comportant le squelette -CO-NH-C(=C-)-CO-.
• Method for binding albumin and means to be used in the method
  申请人：Amersham Pharmacia Biotech AB

  公开号：US05994507A1

  公开（公告）日：1999-11-30

  A method for binding albumin by contacting an aqueous liquid containing an albumin with an albumin-binding compound is selected from albumin-binding compounds containing the scaffold --CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--, and conjugates that are capable of binding albumin and exhibiting the scaffold --CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--.

  通过将含有白蛋白的水性液体与一种选择自含有支架--CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--的白蛋白结合化合物接触的方法被选中，这些结合化合物能够结合白蛋白并展示支架--CO--NH--C(.dbd.C--)--CO--。
• Targeting Protein–Protein Interactions of Tyrosine Phosphatases with Microarrayed Fragment Libraries Displayed on Phosphopeptide Substrate Scaffolds
  作者：Megan Hogan、Medhanit Bahta、Kohei Tsuji、Trung X. Nguyen、Scott Cherry、George T. Lountos、Joseph E. Tropea、Bryan M. Zhao、Xue Zhi Zhao、David S. Waugh、Terrence R. Burke、Robert G. Ulrich

  DOI：10.1021/acscombsci.8b00122

  日期：2019.3.11

  derivatized peptide library was printed in microarrays on nitrocellulose-coated glass surfaces for assessment of PTPase catalytic activity or on gold monolayers for analysis of kinetic interactions by surface plasmon resonance (SPR). Focusing on amino acid positions and chemical features, we first analyzed dephosphorylation of the peptide pTyr residues within the microarrayed library by the human dual-specificity

  仅关注催化事件的化学文库筛选方法可能会忽略蛋白质-蛋白质相互作用的独特作用，这种作用可用于开发特定的抑制剂。嵌入肽基序中的磷酸酪氨酰（pTyr）残基包含确定蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTPases）底物特异性的最小识别元件。我们将含氨基氧基的氨基酸残基掺入7个残基的表皮生长因子受体（EGFR）衍生的含磷酸酪氨酸的肽中，并使该肽通过与含醛类药物官能团反应而进行溶液相肟多样化。pTyr残基未修饰。将所得的衍生肽文库以微阵列形式印刷在硝酸纤维素涂层的玻璃表面上，以评估PTPase的催化活性，或印刷在金单层上，以通过表面等离振子共振（SPR）分析动力学相互作用。关注氨基酸位置和化学特征，我们首先分析了人双特异性磷酸酶（DUSP）DUSP14和DUSP22以及痘病毒（VH1）和鼠疫耶尔森氏菌（P. YopH）。为了鉴定最高亲和力的肟基序，使用非催化PTPase突变体通过SPR检测了活性最高的衍生化磷酸肽的