2,2-二甲基丙酰辅酶A | 137415-16-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: 2,2-二甲基丙酰辅酶A
• 英文名称: 2,2-dimethylpropionyl-CoA
• 英文别名: pivaloyl-CoA；pivalyl-CoA；Pivalyl-Coenzyme A；S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] 2,2-dimethylpropanethioate
• CAS: 137415-16-8
• 化学式: C₂₆H₄₄N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 851.659
• InChiKey: FCMKBHDFOPWWQK-NDZSKPAWSA-N

物化性质

• 密度：
  1.78±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.2
• 重原子数：
  54
• 可旋转键数：
  21
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  389
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  22

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,2-二甲基丙酰辅酶A 在 isobutyryl coenzyme A mutase fused 作用下， 生成 异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物
  参考文献：
  名称：

  异戊酰-CoA 和新戊酰-CoA 的新型辅酶 B12 依赖性相互转化。

  摘要：

  5'-脱氧腺苷钴胺素 (AdoCbl) 依赖性异构酶使用自由基化学催化碳骨架重排。我们最近表征了一种融合蛋白，该蛋白包含 AdoCbl 依赖性异丁酰-CoA 变位酶的两个亚基，侧翼有一个 G 蛋白伴侣，并将其命名为异丁酰-CoA 变位酶融合 (IcmF)。IcmF 催化异丁酰辅酶 A 和正丁酰辅酶 A 的相互转化，而 GTP 酶活性与其 G 蛋白结构域相关。在这项研究中，我们报告了一种与 IcmF 相关的新活性，即异戊酰辅酶 A 和新戊酰辅酶 A 的相互转化。IcmF 的动力学表征产生以下值：异戊酰辅酶 A 的 K(m) 为 62 +/- 8 muM 和 V(max) 为 0.021 +/- 0.004 mumol min(-1) mg(-1) 在 37 度C。生化实验表明，其中碱基特异性环基序 NKXD 被修饰为 NKXE 的 IcmF 催化 GTP 和 ATP 的水解。IcmF 在转换过程中很容易快速失活，而

  DOI：

  10.1074/jbc.m111.320051
• 作为产物：
  描述：

  异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物 在 GTPase 、 Geobacillus Kaustophilus isobutyryl coenzyme A mutase fused 、 magnesium chloride 作用下， 生成 2,2-二甲基丙酰辅酶A
  参考文献：
  名称：

  异戊酰-CoA 和新戊酰-CoA 的新型辅酶 B12 依赖性相互转化。

  摘要：

  5'-脱氧腺苷钴胺素 (AdoCbl) 依赖性异构酶使用自由基化学催化碳骨架重排。我们最近表征了一种融合蛋白，该蛋白包含 AdoCbl 依赖性异丁酰-CoA 变位酶的两个亚基，侧翼有一个 G 蛋白伴侣，并将其命名为异丁酰-CoA 变位酶融合 (IcmF)。IcmF 催化异丁酰辅酶 A 和正丁酰辅酶 A 的相互转化，而 GTP 酶活性与其 G 蛋白结构域相关。在这项研究中，我们报告了一种与 IcmF 相关的新活性，即异戊酰辅酶 A 和新戊酰辅酶 A 的相互转化。IcmF 的动力学表征产生以下值：异戊酰辅酶 A 的 K(m) 为 62 +/- 8 muM 和 V(max) 为 0.021 +/- 0.004 mumol min(-1) mg(-1) 在 37 度C。生化实验表明，其中碱基特异性环基序 NKXD 被修饰为 NKXE 的 IcmF 催化 GTP 和 ATP 的水解。IcmF 在转换过程中很容易快速失活，而

  DOI：

  10.1074/jbc.m111.320051

文献信息

• Structural Basis for Substrate Specificity in Adenosylcobalamin-dependent Isobutyryl-CoA Mutase and Related Acyl-CoA Mutases
  作者：Marco Jost、David A. Born、Valentin Cracan、Ruma Banerjee、Catherine L. Drennan

  DOI：10.1074/jbc.m115.676890

  日期：2015.11

  Background: Acyl-CoA mutases catalyze radical-based carbon skeleton rearrangements.Results: Crystal structures of isobutyryl-CoA mutase in complex with four different substrates reveal active site architecture and determinants of substrate specificity.Conclusion: Identification of specificity-determining residues allows for prediction of new acyl-CoA mutase activities.Significance: Improved understanding of acyl-CoA mutase substrate specificity is critical for biotechnological and engineering applications.
• DNA MANIPULATION METHODS , APPLICATIONS FOR SYNTHETIC ENZYMES AND USE FOR POLYKETIDE PRODUCTION
  申请人：Qxyz Limited

  公开号：EP1190045A2

  公开（公告）日：2002-03-27
• Producing a Trimethylpentanoic Acid Using Hybrid Polyketide Synthases
  申请人：Katz Leonard

  公开号：US20120219998A1

  公开（公告）日：2012-08-30

  The present invention provides for a polyketide synthase (PKS) capable of synthesizing trimethylpentanoic acid. The present invention also provides for a host cell comprising the PKS and when cultured produces the trimethylpentanoic acid. The present invention also provides for a method of producing the trimethylpentanoic acid, comprising: providing a host cell of the present invention, and culturing said host cell in a suitable culture medium such that the trimethylpentanoic acid is produced, optionally isolating the trimethylpentanoic acid, and optionally, reducing the isolated trimethylpentanoic acid into a trimethylpentanol or an iso-octane.
• US8852902B2
  申请人：——

  公开号：US8852902B2

  公开（公告）日：2014-10-07
• [EN] DNA MANIPULATION METHODS AND APPLICATIONS FOR SYNTHETIC ENZYMES<br/>[FR] PROCEDE DE MANIPULATION D'ADN ET APPLICATIONS POUR DES ENZYMES SYNTHETIQUES
  申请人：QXYZ LTD

  公开号：WO2000077181A2

  公开（公告）日：2000-12-21

  The invention comprises a method of assembling several DNA units in sequence in a DNA construct and all derivatives of this method. In particular the production of synthetic enzymes is contemplated. Each DNA unit is provided with the same restriction enzyme recognition site at its 5' and 3' ends. The restriction recognition site at its 3' end being combined with a recognition site for a DNA modification enzyme. A DNA construct having the same or a compatible accessible restriction site, as provided in the DNA unit, is cleaved at the restriction site by the appropriate restriction enzyme. The desired DNA unit is then inserted into the DNA construct, this ligated product subsequently being brought into contact with a DNA modification enzyme such that the restriction site at the 3' end of the inserted DNA unit is abolished. The ligated product is then cleaved at the remaining unmodified restriction recognition site and a subsequent DNA unit is inserted. This process is repeated introducing each desired DNA unit to give a DNA construct containing all the desired units in sequence.