2,5-二溴己烷二酰胺 | 99584-96-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: 2,5-二溴己烷二酰胺
• 英文名称: α,α"-dibromoadipyl(bis)amide
• 英文别名: α,α'-di-bromo-adipyl(bis)amide；α,α'-dibromoadipoylbis(amide)；2,5-dibromo-1,6-hexadiamide；2,5-dibromohexanediamide；2,5-dibromoadipamide；DBHDA
• CAS: 99584-96-0
• 化学式: C₆H₁₀Br₂N₂O₂
• 分子量: 301.966
• InChiKey: PLSXNAQEJOGNKQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  196 °C
• 沸点：
  492.8±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.932±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  可溶于DMSO（少许）、甲醇（少许）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  86.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  2

安全信息

• 危险性防范说明：
  P261,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H302,H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,5-二溴己烷二酰胺 以 甲醇 为溶剂， 生成 meso-2,5-dibromohexanediamide
  参考文献：
  名称：

  蛋白质化学中的匹配和错配

  摘要：

  依赖于序列和功能的精确化学改变的翻译后蛋白质编辑方法的实用性越来越大。虽然蛋白质作为手性环境的作用在其与底物或配体的相互作用中在功能上无处不在，但立体化学“匹配/错配”效应对设计用于此类编辑的化学试剂的反应性的影响基本上尚未被探索。试剂二溴己二酰胺 (DBHDA) 是一种有用的试剂，用于将蛋白质和肽中的半胱氨酸化学转化为脱氢丙氨酸(Dha)。DBHDA 立体异构体在不同蛋白质底物中的反应性差异（如果有）尚不清楚。在这里，我们报告了这些异构体的合成途径，并揭示了明显的立体化学“匹配与匹配”不匹配的反应性差异，原则上，将来可能会被用来扩展可用于残基和位点选择性编辑的方法。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2023.133529
• 作为产物：
  描述：

  己二酰氯 在 ammonium hydroxide 、 N-溴代丁二酰亚胺(NBS) 、 氢溴酸 作用下， 以 四氯化碳 、 水 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 2,5-二溴己烷二酰胺
  参考文献：
  名称：

  具有酶催化形式 [4 + 2] 环加成的噻唑基肽天然产物的化学酶合成

  摘要：

  来自蜡状芽孢杆菌 ATCC 14579 的硫青霉素是众所周知的天然产物抗生素噻唑基肽类的成员，其生物合成最近显示通过核糖体编码的前体肽的翻译后修饰进行。长期以来，人们一直假设噻唑基肽生物合成的最后一步涉及两个脱氢丙氨酸之间的正式 [4 + 2] 环加成，这是一种无法进行酶学表征的独特转化。在这里，我们证明了 TclM，一种来自硫西林生物合成途径的单一酶，催化了这种转化。为了促进对这种新型酶的表征，我们开发了一种复合肽底物的化学和生物组合途径，依靠化学合成修饰的 C 末端片段并通过天然化学连接 (NCL) 与 38 个残基的前导肽偶联。这种策略与活性酶相结合，为这类有前途的抗生素提供了一种新的化学酶途径。

  DOI：

  10.1021/jacs.5b00940
• 作为试剂：
  描述：

  C₃₃H₅₅N₁₁O₁₁S 在 2,5-二溴己烷二酰胺 、 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过磷-迈克尔加成反应的后期肽和蛋白质修饰。

  摘要：

  我们通过在温和条件下各种功能性膦与未保护的脱氢丙氨酸（Dha）肽和蛋白质之间的磷-迈克尔加成反应开发了后期修饰策略。该策略被用于产生主要肽以增强其细胞膜的穿透性，并且还能够通过添加不同的电荷来调节α-突触核蛋白的聚集性质和形态特征。

  DOI：

  10.1039/d0cc04969g

文献信息

• Conversion of Cysteine into Dehydroalanine Enables Access to Synthetic Histones Bearing Diverse Post-Translational Modifications
  作者：Justin M. Chalker、Lukas Lercher、Nathan R. Rose、Christopher J. Schofield、Benjamin G. Davis

  DOI：10.1002/anie.201106432

  日期：2012.2.20

  Six for the price of one: From a single precursor, dehydroalanine, six distinct post‐translational modifications can be site‐selectively installed on histone proteins (see figure), including the first site‐selective phosphorylation and glycosylation of histones. Direct observation of histone deacetylase activity on a full‐length modified histone as well as its interactions with both chromatin reader

  六个的价格：从一个单一的前体脱氢丙氨酸，六个不同的翻译后修饰可以位点选择性地安装在组蛋白上（见图），包括组蛋白的第一个位点选择性磷酸化和糖基化。报告了对全长修饰组蛋白的组蛋白脱乙酰酶活性的直接观察及其与染色质读取器和写入器/擦除器蛋白的相互作用。
• Chemical generation and modification of peptides containing multiple dehydroalanines
  作者：Philip M. Morrison、Patrick J. Foley、Stuart L. Warriner、Michael E. Webb

  DOI：10.1039/c5cc05469a

  日期：——

  Development of an effective strategy to convert multiple cysteines into dehydroalanine residues within a single peptide using methyl dibromovalerate.

  将多个半胱氨酸转化为脱氢丙烯酸残基的有效策略在单个肽链中使用甲基二溴戊酸酯进行开发。
• Synthetic Phosphorylation of p38α Recapitulates Protein Kinase Activity
  作者：K. Phin Chooi、Sébastien R. G. Galan、Ritu Raj、James McCullagh、Shabaz Mohammed、Lyn H. Jones、Benjamin G. Davis

  DOI：10.1021/ja4095318

  日期：2014.2.5

  "tag-and-modify" protein chemical modification strategy, we site-selectively phosphorylated the activation loop of protein kinase p38α. Phosphorylation at natural (180) and unnatural (172) sites created two pure phospho-forms. p38α bearing only a single phosphocysteine (pCys) as a mimic of pThr at 180 was sufficient to switch the kinase to an active state, capable of processing natural protein substrate ATF2;

  通过“标记和修饰”蛋白质化学修饰策略，我们对蛋白激酶 p38α 的激活环进行了位点选择性磷酸化。自然 (180) 和非自然 (172) 位点的磷酸化产生了两种纯磷酸化形式。p38α 仅带有一个磷酸半胱氨酸 (pCys) 作为 pThr 在 180 的模拟物，足以将激酶转换为活性状态，能够处理天然蛋白质底物 ATF2；172位点磷酸化没有。通过这种方式，我们在体外化学概括了 MAPK 信号通路相关片段的触发。这允许对 p38α 催化的全局和化学计量磷酸化事件进行详细的动力学分析，并揭示位点 180 是单独的足够活化剂并产生主要的单磷酸化活性。而且，
• Chemoenzymatic Synthesis of Thiazolyl Peptide Natural Products Featuring an Enzyme-Catalyzed Formal [4 + 2] Cycloaddition
  作者：Walter J. Wever、Jonathan W. Bogart、Joshua A. Baccile、Andrew N. Chan、Frank C. Schroeder、Albert A. Bowers

  DOI：10.1021/jacs.5b00940

  日期：2015.3.18

  ATCC 14579 are members of the well-known thiazolyl peptide class of natural product antibiotics, the biosynthesis of which has recently been shown to proceed via post-translational modification of ribosomally encoded precursor peptides. It has long been hypothesized that the final step of thiazolyl peptide biosynthesis involves a formal [4 + 2] cycloaddition between two dehydroalanines, a unique transformation

  来自蜡状芽孢杆菌 ATCC 14579 的硫青霉素是众所周知的天然产物抗生素噻唑基肽类的成员，其生物合成最近显示通过核糖体编码的前体肽的翻译后修饰进行。长期以来，人们一直假设噻唑基肽生物合成的最后一步涉及两个脱氢丙氨酸之间的正式 [4 + 2] 环加成，这是一种无法进行酶学表征的独特转化。在这里，我们证明了 TclM，一种来自硫西林生物合成途径的单一酶，催化了这种转化。为了促进对这种新型酶的表征，我们开发了一种复合肽底物的化学和生物组合途径，依靠化学合成修饰的 C 末端片段并通过天然化学连接 (NCL) 与 38 个残基的前导肽偶联。这种策略与活性酶相结合，为这类有前途的抗生素提供了一种新的化学酶途径。
• [EN] COMPOUNDS FOR FAST AND EFFICIENT CLICK RELEASE<br/>[FR] COMPOSÉS POUR LIBÉRATION DE CHIMIE CLICK RAPIDE ET EFFICACE
  申请人：TAGWORKS PHARMACEUTICALS B V

  公开号：WO2020256546A1

  公开（公告）日：2020-12-24

  The invention disclosed herein relates to compounds, combinations, kits, and methods using same, for use in bioorthogonal release reactions. In particular, the compounds, combinations and kits of the invention can be used to achieve fast and efficient click release. Applications of the compounds, combinations, and kits of the invention include both in vitro and in vivo applications.

  本发明涉及化合物、组合物、试剂盒及其使用方法，用于生物正交释放反应。特别是，本发明的化合物、组合物和试剂盒可用于实现快速高效的点击释放。本发明的化合物、组合物和试剂盒的应用包括体外和体内应用。