2-氧代-3-脱氧-L-阿拉伯糖酸 | 7636-04-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 中文名称: 2-氧代-3-脱氧-L-阿拉伯糖酸
• 英文名称: 4,5-dihydroxy-2-oxo-pentanoic acid
• 英文别名: 4,5-dihydroxy-2-oxopentanoic acid；2-Keto-4,5-dihydroxy-valerat
• CAS: 7636-04-6
• 化学式: C₅H₈O₅
• mdl: MFCD19230350
• 分子量: 148.116
• InChiKey: UQIGQRSJIKIPKZ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.7
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  94.8
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-氧代-3-脱氧-L-阿拉伯糖酸 在 Escherichia coli aspartate transaminase 、 DL-丙氨酸 、 还原型辅酶Ⅰ 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 hydroxyglutamic acid
  参考文献：
  名称：

  通过醛缩酶-转氨酶回收级联反应立体选择性合成γ-羟基-α-氨基酸

  摘要：

  设计了结合醛缩酶和α-转氨酶的高效双酶级联反应，用于合成γ-羟基-α-氨基酸。这些回收级联反应提供了高的立体选择性，原子经济性和氨基转移的平衡位移。因此，从简单的底物中一步分离出L-syn或抗4-羟基谷氨酸和D-抗-4,5-二羟基降冰片碱，产率为83-95％。

  DOI：

  10.1039/c7cc00742f
• 作为产物：
  描述：

  sodium pyruvate 、 羟乙醛 在 recombinant 2-keto-3-deoxygluconate aldolase 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 48.0h， 以54%的产率得到2-氧代-3-脱氧-L-阿拉伯糖酸
  参考文献：
  名称：

  合成 2-Keto-3-deoxy-D-xylonate 和 2-Keto-3-deoxy-L-arabinonate 作为立体化学探针，用于证明硫化叶菌对 D-木糖和 L-阿拉伯糖的代谢混杂

  摘要：

  2-酮基-3-脱氧的实用合成d -xylonate（d -KDX）和2-酮基-3-脱氧大号-arabinonate（大号-KDA）依赖于2-的阴离子的反应- [（叔已开发出-丁基二甲基甲硅烷基）氧基]-2-（二甲氧基磷酰基）乙酸酯与对映纯甘油醛丙酮化物，然后对所得O-甲硅烷基-烯醇酯进行全局脱保护。这使我们能够确认来自古生菌Sulfolobus solfataricus的 2-酮-3-脱氧-D-葡萄糖酸醛缩酶表现出良好的催化活性，可以催化这两种对映异构体的逆羟醛裂解得到丙酮酸和乙醇醛。这种醛缩酶对这些对映异构醛醇底物的立体化学混杂性证实了该生物体采用代谢混杂的途径来分解代谢 C5-糖D-木糖和L-阿拉伯糖。

  DOI：

  10.1002/chem.201203489

文献信息

• Comparison of Two Metal-Dependent Pyruvate Aldolases Related by Convergent Evolution: Substrate Specificity, Kinetic Mechanism, and Substrate Channeling
  作者：Weijun Wang、Perrin Baker、Stephen Y. K. Seah

  DOI：10.1021/bi100251u

  日期：2010.5.4

  HpaI and BphI are two pyruvate class II aldolases found in aromatic meta-cleavage degradation pathways that catalyze similar reactions but are not related in sequence. Steady-state kinetic analysis of the aldol addition reactions and product inhibition assays showed that HpaI exhibits a rapid equilibrium random order mechanism while BphI exhibits a compulsory order mechanism, with pyruvate binding first. Both aldolases are able to utilize aldehyde acceptors two to five carbons in length; however, HpaI showed broader specificity and had a preference for aldehydes containing longer linear alkyl chains or C2-OH substitutions. Both enzymes were able to bind 2-keto acids larger than pyruvate, but only HpaI was able to utilize both pyruvate and 2-ketobutanoate as carbonyl donors in the aldol addition reaction. HpaI lacks stereospecific control producing racemic mixtures of 4-hydroxy-2-oxopentanoate (HOPA) from pyruvate and acetaldehyde while BphI synthesizes only (4S)-HOPA. BphI is also able to utilize acetaldehyde produced by the reduction of acetyl-CoA catalyzed by the associated aldehyde dehydrogenase, BphJ. This aldehyde was directly channeled from the dehydrogenase to the aldolase active sites, with an efficiency of 84%. Furthermore, the BphJ reductive deacylation reaction increased 4-fold when BphI was catalyzing the aldol addition reaction. Therefore, the BphI-BphJ enzyme complex exhibits unique bidirectionality in substrate channeling and allosteric activation.