Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-NH-NH2 | 161330-33-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-NH-NH2
• 英文别名: Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-N2H3；Cbz-Tyr(Bn)-D-Ala-Gly-Phe-NHNH2；benzyl N-[(2S)-1-[[(2R)-1-[[2-[[(2S)-1-hydrazinyl-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-2-oxoethyl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxo-3-(4-phenylmethoxyphenyl)propan-2-yl]carbamate
• CAS: 161330-33-2
• 化学式: C₃₈H₄₂N₆O₇
• 分子量: 694.787
• InChiKey: ZRSXEOTZCKODBQ-DJDPXSJISA-N

物化性质

• 沸点：
  1063.4±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.261±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.9
• 重原子数：
  51
• 可旋转键数：
  18
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.24
• 拓扑面积：
  190
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-NH-NH2 在 钯 盐酸 、 氢气 、 三乙胺 、 亚硝酸异戊酯 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 20.17h， 生成 H-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Leu(F3)(2S,4R)-OH
  参考文献：
  名称：

  Amino Acids and Peptides. XXIII. Leu-Enkephalin Analogs Containing a Fluorinated Amino Acid at Position 2, 4 or 5.

  摘要：

  氟化的Leu-内啡肽类似物通过溶液法和固相法合成。合成的肽在小鼠输精管和豚鼠回肠中进行了阿片活性测试。在合成的肽中，[D-Ala2, Leu(F3)(2R, 4S)5]内啡肽和[D-Ala2, Leu(F3)(2S, 4R)5]内啡肽表现出强效的阿片活性，而[Leu(F3)(2S, 4R)5]内啡肽则表现出较高的δ-受体选择性。

  DOI：

  10.1248/cpb.42.1658
• 作为产物：
  描述：

  Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-OEt 在 肼 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 Z-Tyr(Bzl)-D-Ala-Gly-Phe-NH-NH2
  参考文献：
  名称：

  设计和合成新型的与酰肼连接的双功能肽，作为δ/μ阿片样物质受体激动剂和CCK-1 / CCK-2受体拮抗剂。

  摘要：

  制备了一系列设计为充当δ/μ阿片样物质受体激动剂和CCK-1 / CCK-2受体拮抗剂的酰肼连接的双功能肽，并测试了其与阿片样物质和CCK受体的结合以及功能测定。CCK区的SAR研究检查了1'，2'和4'位置侧链基团和N末端保护基的结构要求，这些结构要求不仅与CCK相互作用，而且还与阿片受体相互作用。大多数对δ和μ类阿片受体均表现出高结合亲和力（0.1-10 nM）的肽配体通常在CCK-1和CCK-2受体上显示出较低的结合亲和力（微摩尔范围），但在GPI / LMMP分析（最高Ke = 6.5 nM）。

  DOI：

  10.1021/jm050851n

文献信息

• Partial Retro−Inverso, Retro, and Inverso Modifications of Hydrazide Linked Bifunctional Peptides for Opioid and Cholecystokinin (CCK) Receptors
  作者：Yeon Sun Lee、Richard S. Agnes、Peg Davis、Shou-wu Ma、Hamid Badghisi、Josephine Lai、Frank Porreca、Victor J. Hruby

  DOI：10.1021/jm061268p

  日期：2007.1.1

  Partially modified retro-inverso, retro, and inverso isomers of hydrazide linked bifunctional peptides were designed, synthesized, and evaluated for bioactivities at delta/mu opioid receptors and CCK-1/CCK-2 receptors. All modifications of the CCK pharmacophore moiety affected bioactivities for the CCK-1 and CCK-2 receptors (up to 180-fold increase in the binding affinity with higher selectivity) and for the delta and mu opioid receptors. The results indicate that the opioid and CCK pharmacophores in one molecule interact with each other to induce topographical changes for both pharmacophores.