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Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-3(Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-6)Manbeta1-4GlcNAcbeta1-4GlcNAcbeta | 89243-14-1

中文名称
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中文别名
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英文名称
Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-3(Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-6)Manbeta1-4GlcNAcbeta1-4GlcNAcbeta
英文别名
N-[(2R,3R,4R,5S,6R)-5-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-5-[(2S,3S,4S,5R,6R)-4-[(2S,3S,4S,5S,6R)-3-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-4-hydroxy-6-(hydroxymethyl)-5-[(2S,3R,4S,5R,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]oxy-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy-6-[[(2S,3S,4S,5S,6R)-3-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-4-hydroxy-6-(hydroxymethyl)-5-[(2S,3R,4S,5R,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]oxy-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxymethyl]-3,5-dihydroxyoxan-2-yl]oxy-4-hydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy-2,4-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]acetamide
Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-3(Galbeta1-4GlcNAcbeta1-2Manalpha1-6)Manbeta1-4GlcNAcbeta1-4GlcNAcbeta化学式
CAS
89243-14-1
化学式
C62H104N4O46
mdl
——
分子量
1641.51
InChiKey
GRHWEVYJIHXESA-HBHDJDHDSA-N
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
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  • 相关功能分类
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计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    -18.1
  • 重原子数:
    112
  • 可旋转键数:
    29
  • 环数:
    9.0
  • sp3杂化的碳原子比例:
    0.94
  • 拓扑面积:
    779
  • 氢给体数:
    29
  • 氢受体数:
    46

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文献信息

  • Comparative studies on the substrate specificity and defucosylation activity of three α-l-fucosidases using synthetic fucosylated glycopeptides and glycoproteins as substrates
    作者:Sunaina Kiran Prabhu、Chao Li、Guanghui Zong、Roushu Zhang、Lai-Xi Wang
    DOI:10.1016/j.bmc.2021.116243
    日期:2021.7
    capable of removing core fucose from intact glycoproteins. This paper describes a comparative study of the substrate specificity and relative activity of the human α-l-fucosidase (FucA1) and two bacterial α-l-fucosidases, the AlfC from Lactobacillus casei and the BfFuc from Bacteroides fragilis. This study was enabled by the synthesis of an array of structurally well-defined core-fucosylated substrates
    核心岩藻糖基化是 α-1,6-岩藻糖部分与哺乳动物系统中N-聚糖中最内层的N-乙酰氨基葡萄糖 (GlcNAc) 的连接。它在调节糖蛋白(包括治疗性抗体)的结构和生物学功能方面发挥着关键作用。然而,似乎很少有 α -1-岩藻糖苷酶能够从完整的糖蛋白中去除核心岩藻糖。本文描述了人类 α -l-岩藻糖苷酶 (FucA1) 和两种细菌 α -l-岩藻糖苷酶(来自干酪乳杆菌的 AlfC 和来自脆弱拟杆菌的 BfFuc)的底物特异性和相对活性的比较研究。. 这项研究是通过合成一系列结构明确的核心岩藻糖基化底物来实现的,包括核心岩藻糖基化N-糖肽和一些抗体糖型。发现 AlfC 和 BfFuc 不能从完整的全长N-糖肽或N-糖蛋白中去除核心岩藻糖,但只能解截短的 Fucα1,6GlcNAc-肽底物。相比之下,人 α -1-岩藻糖苷酶 (FucA1) 对截短的 Fucα1,6GlcNAc 底物显示出低活性
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