N₂-Dml-OH | 1313591-36-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: N₂-Dml-OH
• CAS: 1313591-36-4
• 化学式: C₇H₁₃N₃O₂
• 分子量: 171.199
• InChiKey: DRUBHXXRDZLPTM-PHDIDXHHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.04
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  86.06
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N₂-Dml-OH 在 4‐(4,6dimethoxy‐1,3,5‐triazin‐2‐yl)‐4‐methylmorpholinium tetrafluoroborate 、 甲醇 、 sodium hydride 、 三乙胺 、 三苯基膦 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 50.0h， 生成 Boc-Dpv(OH)-Pro-Dml-OBn
  参考文献：
  名称：

  多拉司他丁 16 衍生物的有效合成及防污活性

  摘要：

  dolastatin 16 的一些衍生物是一种首先从海兔 Dolabella auricularia 中获得的缩肽天然产物，通过第二代合成两种不寻常的氨基酸 dolaphenvaline 和 dolamethylleuine 合成。第二代合成能够进行衍生化，例如多拉芬缬氨酸中芳环的功能化。评估了碎片和整个结构的衍生物对 Amphibalanus amphitrite 的塞浦路斯幼虫的防污活性。小片段在强效至中等浓度（EC50 = 0.60-4.62 μg/mL）下抑制了塞浦路斯幼虫的沉降，尽管在芳环上具有取代基的多拉司他丁 16 (24) 的效力远低于多司他丁 16。

  DOI：

  10.3390/md20020124
• 作为产物：
  描述：

  (3R,4S)-4-isopropyl-3-methyloxetan-2-one 在 sodium azide 、 氯化铵 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 以718 mg的产率得到N₂-Dml-OH
  参考文献：
  名称：

  多拉司他丁 16 衍生物的有效合成及防污活性

  摘要：

  dolastatin 16 的一些衍生物是一种首先从海兔 Dolabella auricularia 中获得的缩肽天然产物，通过第二代合成两种不寻常的氨基酸 dolaphenvaline 和 dolamethylleuine 合成。第二代合成能够进行衍生化，例如多拉芬缬氨酸中芳环的功能化。评估了碎片和整个结构的衍生物对 Amphibalanus amphitrite 的塞浦路斯幼虫的防污活性。小片段在强效至中等浓度（EC50 = 0.60-4.62 μg/mL）下抑制了塞浦路斯幼虫的沉降，尽管在芳环上具有取代基的多拉司他丁 16 (24) 的效力远低于多司他丁 16。

  DOI：

  10.3390/md20020124

文献信息

• Hairpin Folding Behavior of Mixed α/β-Peptides in Aqueous Solution
  作者：George A. Lengyel、Rebecca C. Frank、W. Seth Horne

  DOI：10.1021/ja2002346

  日期：2011.3.30

  The invention of new strategies for the design of protein-mimetic oligomers that manifest the folding encoded in natural amino acid sequences is a significant challenge. In contrast to the a-helix, mimicry of protein beta-sheets is less understood. We report here the aqueous folding behavior of a prototype alpha-peptide hairpin model sequence varied at cross-strand positions by incorporation of 16 different beta-amino acid monomers. Our results provide a folding propensity scale for beta-residues in a protein beta-sheet context as well as high-resolution structures of several mixed-backbone alpha/beta-peptide hairpins in water.