H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-Phe-Ala-(N-Me)Val-Thr-Glu-NH₂ | 1620146-29-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-Phe-Ala-(N-Me)Val-Thr-Glu-NH₂
• 英文别名: H-GEWAYNPATGKFA-(N-Me)Val-TE-NH₂
• CAS: 1620146-29-3
• 化学式: C₈₁H₁₁₆N₂₀O₂₄
• 分子量: 1753.93
• InChiKey: OYVWGGXHRDZMEV-UYMMDPRUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.69
• 重原子数：
  125.0
• 可旋转键数：
  51.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  708.22
• 氢给体数：
  23.0
• 氢受体数：
  24.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-脯氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 、 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-苏氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 Fmoc-N-甲基-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-色氨酸(Boc)-OH 在 N-甲基吗啉 、 HCTU 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.83h， 生成 H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-Phe-Ala-(N-Me)Val-Thr-Glu-NH₂
  参考文献：
  名称：

  N-羟基肽：固相合成和β-折叠倾向。

  摘要：

  肽主链酰胺取代可以显着改变天然序列的构象和物理化学性质。尽管相对于N-烷基取代基不常见，但带有主链N-羟基的肽表现出独特的构象偏好和生物学活性。在这里，我们描述了一种在固相支持物上制备N-羟基肽并评估主链N-羟基化对二级结构稳定性的影响的通用方法。基于先前证明α-肼基酸的β-折叠稳定作用的工作，我们使用模型β-发夹折叠对N-羟基-α-氨基酸进行了类似研究。与N-甲基取代基相反，主链N-羟基被容纳在发夹的β-链区域中而没有能量损失。对于二-N-羟基化的变体，观察到β-发夹稳定性的增强。我们的结果有助于获得这类肽衍生物，并提示使用主链N-羟基化作为约束肽模拟物设计的工具。

  DOI：

  10.1039/d0ob00664e

文献信息

• Comparison of backbone modification in protein β-sheets by α→γ residue replacement and α-residue methylation
  作者：George A. Lengyel、Zachary E. Reinert、Brian D. Griffith、W. Seth Horne

  DOI：10.1039/c4ob00886c

  日期：——

  The mimicry of protein tertiary structure by oligomers with unnatural backbones is a significant contemporary research challenge. Among common elements of secondary structure found in natural proteins, sheets have proven the most difficult to address. Here, we report the systematic comparison of different strategies for peptide backbone modification in β-sheets with the goal of identifying the best method for replacing a multi-stranded sheet in a protein tertiary fold. The most effective sheet modifications examined led to native-like tertiary folding behavior with a thermodynamic folded stability comparable to the prototype protein on which the modified backbones are based.

  通过不自然骨架的聚合物模拟蛋白质三级结构是当今一个重要的研究挑战。在天然蛋白质中常见的次级结构元素中，层析结构被证明是最难处理的。在这里，我们报告了不同策略进行肽骨架改造以形成β-层的系统比较，目的是确定替换蛋白质三级折叠中的多股层的最佳方法。所检查的最有效的层析改造导致了类似本征的三级折叠行为，其热力学折叠稳定性与所基于的原型蛋白相当。