4-deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl | 109923-29-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 4-deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl
• 英文别名: 4-Deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl ；4-deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl (bis(cyclohexylammonium) phosphate)
• CAS: 109923-29-7
• 化学式: C₆H₁₂FO₈P*2C₆H₁₃N
• 分子量: 460.48
• InChiKey: XTYYTCKHZXTPPV-WYRLRVFGSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.85
• 重原子数：
  23.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  162.7
• 氢给体数：
  6.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl 在 高氯酸 作用下， 生成 4-脱氧-4-氟-D-葡萄糖
  参考文献：
  名称：

  一系列脱氧氟-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的合成与水解

  摘要：

  摘要描述了全部四种脱氧氟-α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的合成。确定了其酸催化水解的速率常数，并且显示出氟取代在降低速率方面具有显著作用，特别是当取代邻近异头中心时。在25℃下在m HClO 4中测量的相对速率常数对于α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯和2-，3-，4-和6-脱氧氟衍生物分别为60.30：1.00：7.05：3.97：16.5。详细研究了2-脱氧-2-氟-α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的水解，确定了4.1 eu（m反应物）和113.5 kJ.mol -1的活化熵和焓。在60°m HClO 4中的溶液中，研究了其水解的pH依赖性，并测定了单阴离子水解的速率常数（k M = 1。因此，提取了88×10 -6 s -1）和中性（k N = 6.23×10 -5 s -1）的物种。如所预期的，单阴离子的水解不受氟取代的显着影响。根据这些发现，合理化了几种机械上不同的酶利用这些氟化底物的能力或无能为力。

  DOI：

  10.1016/s0008-6215(00)90028-4
• 作为产物：
  描述：

  4-脱氧-4-氟-D-葡萄糖 在 吡啶 、 磷酸 、 Dowex 50W-X8 作用下， 反应 50.5h， 生成 4-deoxy-4-fluoro-α-D-glucopyranosyl
  参考文献：
  名称：

  一系列脱氧氟-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的合成与水解

  摘要：

  摘要描述了全部四种脱氧氟-α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的合成。确定了其酸催化水解的速率常数，并且显示出氟取代在降低速率方面具有显著作用，特别是当取代邻近异头中心时。在25℃下在m HClO 4中测量的相对速率常数对于α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯和2-，3-，4-和6-脱氧氟衍生物分别为60.30：1.00：7.05：3.97：16.5。详细研究了2-脱氧-2-氟-α-d-吡喃葡萄糖基磷酸酯的水解，确定了4.1 eu（m反应物）和113.5 kJ.mol -1的活化熵和焓。在60°m HClO 4中的溶液中，研究了其水解的pH依赖性，并测定了单阴离子水解的速率常数（k M = 1。因此，提取了88×10 -6 s -1）和中性（k N = 6.23×10 -5 s -1）的物种。如所预期的，单阴离子的水解不受氟取代的显着影响。根据这些发现，合理化了几种机械上不同的酶利用这些氟化底物的能力或无能为力。

  DOI：

  10.1016/s0008-6215(00)90028-4

文献信息

• Synthesis of UDP-4-deoxy-4-fluoroglucose and UDP-4-deoxy-4-fluorogalactose and their Interactions with Enzymes of Nucleotide Sugar Metabolism
  作者：Marie-Christine Chapeau、Perry A. Frey

  DOI：10.1021/jo00102a024

  日期：1994.11

  Fluorinated carbohydrates can be used as probes of enzymatic active sites. We report the synthesis of 4-deoxy-4-fluoro-alpha-D-galactose-1-phosphate and the substrate analogues of UDP-galactose, UDP-4-deoxy-4-fluoro-alpha-D-galactose (UDP-FGal), and of UDP-glucose, UDP-4-deoxy-4-fluoro-alpha-D-glucose (UDP-FGlc), which may be useful in analyzing the binding properties of enzymes that utilize nucleotide sugars as substrates. As a first step in this study, we determine the kinetic and inhibition parameters for UDP-FGal and UDP-FGlc interacting with UDP-glucose dehydrogenase and UDP-galactose 4-epimerase. UDP-FGlc is a substrate for bovine liver UDP-glucose dehydrogenase: K-m = 30.2 +/- 4.5 mu M slightly higher than the value 9.6 +/- 0.7 mu M for UDP-glucose, and V-mUDP-FGlc = 046V (mUDP-Glc). UDP-FGal is not a substrate for UDP-glucose dehydrogenase but is a competitive inhibitor with respect to UDP-glucose (K-i = 19.9 +/- 6.6 mu M). These analogs also bind to UDP-galactose 4-epimerase from E. coli with dissociation constants K-d of 1.4 and 1.1 mM for UDP-FGlc and UDP-FGal, respectively.