7-[(1-β-D-glucopyranosyl-1H-1,2,3-triazol-4-yl)methoxy]-4-methyl-2H-chromen-2-one | 1263036-30-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 7-[(1-β-D-glucopyranosyl-1H-1,2,3-triazol-4-yl)methoxy]-4-methyl-2H-chromen-2-one
• 英文别名: 1-(β-D-glucopyranose-1-yl)-4-(4-methyl-2H-chromen-2-one-7-yloxymethyl)-1,2,3-1H-triazole；4-methyl-7-[[1-[(2R,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]triazol-4-yl]methoxy]chromen-2-one
• CAS: 1263036-30-1
• 化学式: C₁₉H₂₁N₃O₈
• 分子量: 419.391
• InChiKey: ZQDISIMXHDTEAD-IQZDNPOKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  156
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  在 甲醇 、 sodium methylate 作用下， 生成 7-[(1-β-D-glucopyranosyl-1H-1,2,3-triazol-4-yl)methoxy]-4-methyl-2H-chromen-2-one
  参考文献：
  名称：

  通过“点击”反应作为选择性碳酸酐酶 IX 抑制剂的新型碳水化合物香豆素衍生物的设计、合成和生物学评价

  摘要：

  在这项工作中，我们使用 1,2,3-三唑类作为连接剂，设计了一系列新的基于碳水化合物的香豆素碳酸酐酶 IX 抑制剂。接下来，通过优化的一锅点击化学反应条件合成了这些设计的化合物。随后，测定了这些目标化合物对三种碳酸酐酶同工型（CA I、CA II 和 CA IX）的抑制作用。有趣的是，所有化合物都显示出比初始香豆素片段更好的 CA IX 抑制活性。其中，化合物10a（IC 50 : 11 nM）具有最强的CA IX抑制活性，比对照药乙酰唑胺（IC 50 : 30 nM）更有效。值得注意的是，化合物10a分别相对于 CA I 和 CA II 显示出 3018 倍和 1955 倍的选择性。同时，代表性化合物可以降低 HT-29 和 MDA-MB-231 癌细胞系中的肿瘤细胞活力和细胞外酸化。更有趣的是，我们的目标化合物对 MCF-10A 细胞系没有明显的细胞毒性。此外，体外稳定性试验还表明我们

  DOI：

  10.3390/molecules27175464

文献信息

• Application of click chemistry towards an efficient synthesis of 1,2,3-1H-triazolyl glycohybrids as enzyme inhibitors
  作者：Namarata Anand、Natasha Jaiswal、Sarvesh Kumar Pandey、A.K. Srivastava、Rama P. Tripathi

  DOI：10.1016/j.carres.2010.10.017

  日期：2011.1

  An efficient synthesis of novel 1,2,3-1H-triazolyl glycohybrids with two or more than two sugar units or a chromenone moiety via copper-catalysed azide-alkyne cycloaddition (CuAAC), a 1,3-dipolar cycloaddition of glycosyl azides to 2,3-unsaturated alkynyl glycosides or propargyloxy coumarins is described. The synthesised glycohybrids were screened for their a-glucosidase, glycogen phosphorylase and glucose-6-phosphatase inhibitory activities. A few of the glycohybrids showed promising inhibitory activities against these enzymes. (C) 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved.