N1-((1S)-1-{[(4-hydroxyphenyl)amino]methyl}propyl)-N2-(2-oxo-6-phenyl-2H-pyran-4-yl)-L-leucinamide | 757976-50-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N1-((1S)-1-{[(4-hydroxyphenyl)amino]methyl}propyl)-N2-(2-oxo-6-phenyl-2H-pyran-4-yl)-L-leucinamide
• 英文别名: N¹-((1S)-1-{[(4-hydroxyphenyl)amino]methyl}propyl)-N²-(2-oxo-6-phenyl-2H-pyran-4-yl)-L-leucinamide
• CAS: 757976-50-4
• 化学式: C₂₇H₃₃N₃O₄
• 分子量: 463.577
• InChiKey: VQMUTUVXICBETN-RDPSFJRHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.85
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  11.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  103.6
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N1-((1S)-1-{[(4-hydroxyphenyl)amino]methyl}propyl)-N2-(2-oxo-6-phenyl-2H-pyran-4-yl)-L-leucinamide 在 sodium hydride 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 2-[4-[[(2S)-2-[[(2S)-4-methyl-2-[(2-oxo-6-phenylpyran-4-yl)amino]pentanoyl]amino]butyl]amino]phenoxy]acetic acid
  参考文献：
  名称：

  Arylamine based cathepsin K inhibitors: Investigating P3 heterocyclic substituents

  摘要：

  A modification of novel cathepsin K inhibitors I was carried out. The structural design was aimed at reducing the lipophilic character of compounds I for obtaining better pharmacokinetic profiles. This modification afforded several less lipophilic compounds with good inhibitory activities and pharmacokinetic profiles, although the enzyme selectivity over cathepsin S was left at issue. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2006.06.031
• 作为产物：
  描述：

  4-苯甲氧基苯胺盐酸盐 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 potassium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 苯硫酚 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三乙胺 、 三苯基膦 、 偶氮二甲酸二乙酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 、 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 10.0h， 生成 N1-((1S)-1-{[(4-hydroxyphenyl)amino]methyl}propyl)-N2-(2-oxo-6-phenyl-2H-pyran-4-yl)-L-leucinamide
  参考文献：
  名称：

  Arylamine based cathepsin K inhibitors: Investigating P3 heterocyclic substituents

  摘要：

  A modification of novel cathepsin K inhibitors I was carried out. The structural design was aimed at reducing the lipophilic character of compounds I for obtaining better pharmacokinetic profiles. This modification afforded several less lipophilic compounds with good inhibitory activities and pharmacokinetic profiles, although the enzyme selectivity over cathepsin S was left at issue. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2006.06.031