(R)-2-tert-Butoxycarbonylamino-propionic acid 4-(benzyloxycarbonylamino-imino-methyl)-phenyl ester | 76224-00-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (R)-2-tert-Butoxycarbonylamino-propionic acid 4-(benzyloxycarbonylamino-imino-methyl)-phenyl ester
• CAS: 76224-00-5
• 化学式: C₂₃H₂₇N₃O₆
• 分子量: 441.484
• InChiKey: QFOWSMUUVKKQGF-OAHLLOKOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.76
• 重原子数：
  32.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  126.81
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-2-tert-Butoxycarbonylamino-propionic acid 4-(benzyloxycarbonylamino-imino-methyl)-phenyl ester 在 N-甲基吗啉 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 (R)-2-Acetylamino-propionic acid 4-(benzyloxycarbonylamino-imino-methyl)-phenyl ester
  参考文献：
  名称：

  Fujioka, Toshiyuki; Tanizawa, Kazutaka; Nakayama, Hitoshi, Chemical and pharmaceutical bulletin, 1980, vol. 28, # 6, p. 1899 - 1905

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  4-羟基苯甲脒盐酸盐 在 sodium hydroxide 、 氯甲酸乙酯 、 三乙胺 作用下， 以 乙醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.75h， 生成 (R)-2-tert-Butoxycarbonylamino-propionic acid 4-(benzyloxycarbonylamino-imino-methyl)-phenyl ester
  参考文献：
  名称：

  Fujioka, Toshiyuki; Tanizawa, Kazutaka; Nakayama, Hitoshi, Chemical and pharmaceutical bulletin, 1980, vol. 28, # 6, p. 1899 - 1905

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Application of Inverse Substrates to Trypsin-Catalyzed Peptide Synthesis
  作者：Kunihiko Itoh、Haruo Sekizaki、Eiko Toyota、Norihisa Fujiwara、Kazutaka Tanizawa

  DOI：10.1006/bioo.1996.0007

  日期：1996.3

  Trypsin-catalyzed peptide synthesis has been studied by using ''inverse substrate,'' i.e., p-amidinophenyl ester derived from alpha-amino acid derivative as an acyl donor component. Inverse substrate can afford acyl trypsin in a very specific manner, liberating the site-specific p-amidinophenyl moiety as the leaving group. Thus a variety of alpha-amino acid residues which are a part of p-amidinophenyl ester can be involved in the trypsin-catalyzed coupling reaction. The method has been shown to be successful as expected. In conclusion, the method was proposed as a new procedure which overcomes the disadvantage of enzymatic peptide synthesis. (C) 1996 Academic Press, Inc.