Z-Thr-Gly-OMe | 1677-00-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-Thr-Gly-OMe
• 英文别名: methyl 2-[[(2S,3R)-3-hydroxy-2-(phenylmethoxycarbonylamino)butanoyl]amino]acetate
• CAS: 1677-00-5
• 化学式: C₁₅H₂₀N₂O₆
• 分子量: 324.334
• InChiKey: KEECBQHBFOSQKF-MFKMUULPSA-N

物化性质

• 熔点：
  105-107 °C
• 沸点：
  556.7±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.258±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  114
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z-Thr-Gly-OMe 在 吡啶 、 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 碳酸氢钠 、 1-羟基苯并三唑 、 甲基磺酰氯 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 20.0 ℃ 、3.45 MPa 条件下， 反应 137.0h， 生成 methyl (2-((((benzyloxy)carbonyl)amino)methyl)-5-methyl-4,5-dihydrooxazole-4-carbonyl)glycinate
  参考文献：
  名称：

  简化含 α,β-脱氢氨基酸肽的合成

  摘要：

  据报道，对简化含有 α, β-脱氢氨基酸 (ΔAA) 的肽的合成的策略进行了研究。关键步骤涉及在插入肽链后通过消除合适的前体来生成烯烃部分。该过程无需制备含有 ΔAA 的吖内酯二肽以促进这些残基的偶联。 Z-脱氢氨基丁酸（ Z -ΔAbu）可以通过EDC/CuCl 介导的 Thr 脱水最有效地构建。通过这种或其他脱水方法形成Z -ΔPhe是不成功的。大体积 ΔVal 残基的产生可以通过 DAST 促进的 β -OHVal 脱水或通过 DBU 触发的青霉胺衍生物衍生的锍离子消除来完成。然而，恶唑啉副产物的竞争性形成仍然存在问题。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2021.153175
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-L-苏氨酸 、 甘胺酸甲酯 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 乙酸乙酯 为溶剂， 以71%的产率得到Z-Thr-Gly-OMe
  参考文献：
  名称：

  High yielding synthesis of dehydroamino acid and dehydropeptide derivatives

  摘要：

  使用4-二甲氨基吡啶（DMAP）催化β-羟基氨基酸衍生物与叔丁基焦碳酸酯[(Boc)2O]反应，可高产率地获得脱氢氨基酸衍生物。将相同方法应用于含有β-羟基氨基酸残基的二肽，则得到相应的含有脱氢氨基酸残基的二肽。

  DOI：

  10.1039/a904730a

文献信息

• Transformation of C-terminal serine and threonine extended precursors into C-terminal .alpha.-amidated peptides: a possible chemical model for the .alpha.-amidating action of pituitary enzymes
  作者：Darshan Ranganathan、Sujata Saini

  DOI：10.1021/ja00003a048

  日期：1991.1

  The chemical model presented here affords a mild and practical methodology for the preparation of C-terminal amides from C-terminal Ser/Thr extended precursors. Further, the oxalamides derived from N-terminal and nonterminal Ser/Thr peptides constitute an entirely novel class of peptide analogues possessing extended planar bis-peptide regions, the study of whose conformational and reactivity profile

  此处介绍的化学模型为从 C 端 Ser/Thr 扩展前体制备 C 端酰胺提供了一种温和实用的方法。此外，源自 N 末端和非末端 Ser/Thr 肽的草酰胺构成了一类全新的肽类似物，具有扩展的平面双肽区域，其构象和反应性特征的研究将证明是有趣的
• Protein Backbone Modification by Novel C.alpha.-C Side-Chain Scission
  作者：Darshan Ranganathan、Narendra K. Vaish、Kavita Shah

  DOI：10.1021/ja00094a008

  日期：1994.7

  alpha-Ketoamide (-NH-CO-CO-) units in intact peptides are generated from Ser/Thr residues via Ru(VIII)catalyzed C-alpha-C side-chain scission. Facets associated with this novel cu-carbon modification have been probed with 75 peptides chosen to represent every possible peptide environment. The reactions were carried out at room temperature with in situ generated Ru(VIII) in biphasic (CH3CN/CCl4/pH 3 phosphate buffer, 1:1:2 v/v) medium. Whereas Ser/Thr residues placed at the C-terminal end in peptides undergo N-C bond scission leading to des-Ser/Thr peptide amides-thus acting as Gly equivalents in simulating the alpha-amidating action of pituitary enzymes-those located at the N-terminal or nonterminal or even at the C-terminal position (protected as amide) were found to undergo oxidative C-C bond scission (involving C-alpha and C side-chain bond), resulting in the generation of alpha-ketoamide (-NH-CO-CO-) units in the intact peptide backbone. The difference in the products arising from C-alpha-C side-chain scission of Ser/Thr esters and amides is rationalized on the basis of a common mechanism involving either oxaloesters [Pep-NH-CO-COX; X = OMe] or oxalamides [X = NH2 or NH-Pep] arising from the oxidation of initially formed carbinolamide intermediates [Pep-NH-CH(OH)-COX],wherein, while the former are shown to undergo hydrolysis to terminal amides [Pep-NH2], the oxalamides are found to be stable to hydrolysis. Ancillary noteworthy findings are those of peptide bond scission when contiguous Ser-Ser/Thr-Thr residues are present and the oxidative cleavage at C-terminal Tyr/Trp sites generating des amides. The oxidative methodology presented here is mild, simple, and practical and proceeds with chiral retention. The insensitivity of a large number of amino acid residues, such as Gly, Ala, Leu, Asn, Gln, Asp, Glu, Pro, Arg, Phe, Lys, Val, and Aib, and N-protecting groups, such as Boc, Z, and Bz, toward Ru(VIII) under the experimental conditions should make this methodology practical and useful. Sulfur-containing amino acids Cys and Met get oxidized to sulfones in the products.
• Synthese einer Partialsequenz aus dem aktiven Zentrum der Streptokokken-Proteinase, III.
  作者：Eugen Schaich、Friedhelm Schneider

  DOI：10.1515/bchm2.1974.355.2.952

  日期：1974.1
• RANGANATHAN, DARSHAN;SAINI, SUJATA, J. AMER. CHEM. SOC., 113,(1991) N, C. 1042-1044
  作者：RANGANATHAN, DARSHAN、SAINI, SUJATA

  DOI：——

  日期：——