Boc-Tyr-NHNH2 | 23506-20-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Tyr-NHNH2
• 英文别名: Boc-Tyr-N2H3；tert-butyl N-[(2S)-1-hydrazinyl-3-(4-hydroxyphenyl)-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 23506-20-9
• 化学式: C₁₄H₂₁N₃O₄
• 分子量: 295.338
• InChiKey: RUKJCVYXDFBBDF-NSHDSACASA-N

物化性质

• 沸点：
  565.4±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.220±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.82
• 重原子数：
  21.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.43
• 拓扑面积：
  113.68
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Tyr-NHNH2 在 盐酸 、 三乙胺 、 亚硝酸异戊酯 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 48.5h， 生成 Boc-Tyr-D-Leu-OH
  参考文献：
  名称：

  肽氯甲基酮的合成及其对人脾纤溶酶（SFP）和人白细胞弹性蛋白酶（LE）的抑制作用。

  摘要：

  为了比较人脾纤溶酶（SFP）和人白细胞弹力酶（LE）的性质，通过传统方法合成了多种来自底物的氯甲基酮，旨在获得对这两种酶具有特异性和强效的不可逆抑制剂。在各种肽氯甲基酮中，发现Boc-Ala-Tyr-Leu-Val-CH2Cl对SFP和LE表现出最有效和特异的抑制作用。这两种酶都被C-末端具有Val残基的肽氯甲基酮以类似方式抑制，这表明SFP和LE之间存在相似性。

  DOI：

  10.1248/cpb.35.3576
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-酪氨酸甲酯 在 一水合肼 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 生成 Boc-Tyr-NHNH2
  参考文献：
  名称：

  氨基酸官能化的三氯化有机锡及其硫化锡簇

  摘要：

  我们通过有机三氯化锡与boc保护的氨基酸（RAAc SnCl 3）提出了功能化硫化锡簇的新合成方法。在这项工作中，我们使用了非极性（丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸和蛋氨酸），极性/中性（丝氨酸和酪氨酸）和碱性（组氨酸）氨基酸。我们从最初使用的有机三氯化锡R 1 SnCl 3 [R 1 = CMe 2 CH 2 C（O）Me]的Boc保护的缬氨酸衍生物中获得了单晶，并通过X射线衍射确定了其结构。随后与硫化物源的反应导致了各种各自的簇结构。通过使用（Me 3 Si）2S或Na 2 S时，反应产物分别为缺陷-异古巴群[[R AAc Sn）3 S 4 Cl]或“多珀德克”型簇[（R AAc Sn）4 S 6 ]，根据119 Sn NMR光谱法。

  DOI：

  10.1002/ejic.201900528

文献信息

• Amino acids and peptides. XXVIII. Synthesis of peptide fragments related to eglin c and studies on the relationship between their structure and effects on human leukocyte elastase, cathepsin G and .ALPHA.-chymotrypsin.
  作者：Satoshi TSUBOI、Kazunori NAKABAYASHI、Yoshikazu MATSUMOTO、Naoki TENO、Yuko TSUDA、Yoshio OKADA、Yoko NAGAMATSU、Junichiro YAMAMOTO

  DOI：10.1248/cpb.38.2369

  日期：——

  Various peptide fragments related to eglin c, which consists of 70 amino acid residues, were synthesized by a conventional solution method and their inhibitory effects on leukocyte elastase, cathepsin G and α-chymotrypsin were examined. Among them, H-Arg-Glu-Tyr-Phe-OMe (eglin c 22-25) and H-Ser-Pro-Val-Thr-Leu-Asp-Leu-Arg-Tyr-OMe (eglin c 41-49) inhibited cathepsin G and α-chymotrypsin but not leukocyte elastase, while H-Thr-Asn-Val-Val-OMe (eglin c 60-63) inhibited leukocyte elastase but not cathepsin G or α-chymotrypsin, although eglin c potently inhibited leukocyte elastase, cathepsin G and α-chymotrypsin. These results indicated that the interaction sites of eglin c with leukocyte elastase, cathepsin G and α-chymotrypsin might be different.

  采用常规的溶液法合成了与来自家蚕血淋巴的抗蛋白酶eglin c（由70个氨基酸残基构成）相关的各种肽片段，并检验了它们对白细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G和α-胰凝乳蛋白酶的抑制效应。其中，H-Arg-Glu-Tyr-Phe-OMe（eglin c 22-25）和H-Ser-Pro-Val-Thr-Leu-Asp-Leu-Arg-Tyr-OMe（eglin c 41-49）能抑制组织蛋白酶G和α-胰凝乳蛋白酶，但不能抑制白细胞弹性蛋白酶，而H-Thr-Asn-Val-Val-OMe（eglin c 60-63）能抑制白细胞弹性蛋白酶，但不能抑制组织蛋白酶G或α-胰凝乳蛋白酶，尽管eglin c对白细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G和α-胰凝乳蛋白酶都具有强抑制作用。这些结果提示，eglin c与白细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G和α-胰凝乳蛋白酶的相互作用部位可能各不相同。
• Studies on .ALPHA.2-plasmin inhibitor fragment T-11. I. Synthesis of the protected hexadecapeptide ester corresponding to positions 11 through 26 of .ALPHA.2-plasmin inhibitor fragment T-11.
  作者：TAKASHI SASAKI、SUMIRO ISODA

  DOI：10.1248/cpb.35.2797

  日期：——

  The protected hexadecapeptide ester corresponding to positions 11 through 26 of human α2-plasmin inhibitor fragment T-11, which consists of 26 amino acids and binds to the plasmin (ogen) lysine-binding site (s), was synthesized by assembling five peptide fragments by the azide method or the dicyclohexylcarbodiimide-N-hydroxybenzotriazole method.

  通过对五个肽片段采用叠氮法或二环己基碳二亚胺-N-羟基苯并三唑法进行组装，合成了与人类α2-纤溶酶抑制剂片段T-11的第11至26位对应的受保护十六肽酯，该片段由26个氨基酸组成，并与纤溶酶（原）赖氨酸结合位点（s）结合。
• Chemical Synthesis of a Heat-stable Enterotoxin Produced by Enterotoxigenic<i>Escherichia coli</i>Strain 18D
  作者：Shoko Yoshimura、Makoto Miki、Haruo Ikemura、Saburo Aimoto、Yasutsugu Shimonishi、Tae Takeda、Yoshifumi Takeda、Toshio Miwatani

  DOI：10.1246/bcsj.57.125

  日期：1984.1

  Two peptides with the two primary structures of 18 amino acid residues proposed for a heat-stable enterotoxin from enterotoxigenic Escherichia coli strain 18D were synthesized by solution methods and their physicochemical and biological properties were compared with those of native toxin. One of these peptides (Asn–Thr–Phe–Tyr–Cys–Cys–Glu–Leu–Cys–Cys–Asn–Pro–Ala–Cys–Ala–Gly–Cys–Tyr) showed the same heat-stability and 1H-NMR spectrum as those of the native toxin and evoked fluid secretion in suckling mice at a dose of 1.5–2.0 ng, which is similar to the effective dose of native toxin. Moreover, its toxicity was neutralized by antisera against the native toxin. The other peptide (Asn–Thr–Phe–Tyr–Cys–Cys–Glu–Leu–Cys–Cys–Tyr–Pro–Ala–Cys–Ala–Gly–Cys–Asn) showed different physicochemical and biological behaviors from those of the native toxin and exhibited toxic activity at a dose of 50–80 ng, which is about thirty times the effective dose of the native toxin. Moreover, its toxicity was not neutralized by antisera against the native toxin. These observations indicate that the former peptide is identical to native toxin but that the latter peptide differs in properties from the native toxin.

  利用溶液法合成了产肠毒素大肠杆菌18D菌株中一种热稳定肠毒素所提出的两种由18个氨基酸残基组成的主要结构肽段，并将其理化性质和生物学性质与天然毒素进行了比较。其中一种肽段（天冬酰胺-苏氨酸-苯丙氨酸-酪氨酸-半胱氨酸-半胱氨酸-谷氨酸-亮氨酸-半胱氨酸-半胱氨酸-天冬酰胺-脯氨酸-丙氨酸-半胱氨酸-丙氨酸-甘氨酸-半胱氨酸-酪氨酸）与天然毒素表现出相同的热稳定性、1H-NMR 谱图，且在 1.5-2.0 ng 剂量下诱发乳鼠分泌液体，这与天然毒素的有效剂量相似。此外，该肽段的毒性可被针对天然毒素的抗血清中和。另一种肽段（天冬酰胺-苏氨酸-苯丙氨酸-酪氨酸-半胱氨酸-半胱氨酸-谷氨酸-亮氨酸-半胱氨酸-半胱氨酸-酪氨酸-脯氨酸-丙氨酸-半胱氨酸-丙氨酸-甘氨酸-半胱氨酸-天冬酰胺）与天然毒素表现出不同的理化性质和生物学行为，其毒性活动所需的剂量为50-80ng，约为天然毒素有效剂量的三十倍。此外，该肽段的毒性不能被针对天然毒素的抗血清中和。这些观察结果表明，前一种肽段与天然毒素相同，但后一种肽段在性质上与天然毒素不同。
• Chemical Synthesis of Fully Active and Heat-stable Fragments of Heat-stable Enterotoxin of Enterotoxigenic<i>Escherichia coli</i>Strain 18D
  作者：Shoko Yoshimura、Toshifumi Takao、Haruo Ikemura、Saburo Aimoto、Yasutsugu Shimonishi、Saburo Hara、Tae Takeda、Yoshifumi Takeda、Toshio Miwatani

  DOI：10.1246/bcsj.57.1381

  日期：1984.5

  Two shorter peptides of a heat-stable enterotoxin (STp), which is produced by enterotoxigenic Escherichia coli strain 18D, were prepared by two different procedures; i) chemical synthesis and ii) Edman-degradation of STp. These peptides (designated as STp(4–18) and STp(5–18)) corresponded to 15 and 14 amino acid residues in the sequence of STp without three and four residues, respectively, of the N-terminus. Peptides STp(4–18) and STp(5–18) prepared by chemical synthesis had the same biological and physicochemical properties as the peptides obtained by the Edman method. Furthermore, they showed almost the same toxicity as native and synthetic STp, and their toxicity was neutralized by anti-native STp antisera. Synthetic STp(4–18) had similar heat-stability to STp, but synthetic STp(5–18) was much more heat-stable. These findings suggest that the sequence from the Cys residue near the N-terminus to the C-terminal residue is extremely important for the unique characters of toxicity and heat-stability of the toxin.

  通过两种不同的方法制备了热稳定肠毒素（STp）的两个短肽，STp 是由肠毒性大肠埃希氏菌株 18D 产生的。这些肽（命名为 STp(4-18) 和 STp(5-18)）分别对应于 STp 序列中的 15 和 14 个氨基酸残基，N-端分别缺失 3 和 4 个残基。用化学合成法制备的肽 STp(4-18) 和 STp(5-18) 与用埃德曼法制备的肽具有相同的生物学和理化性质。此外，它们与原生 STp 和合成 STp 表现出几乎相同的毒性，并且它们的毒性可被抗原生 STp 抗血清中和。合成 STp(4-18) 的热稳定性与 STp 相似，但合成 STp(5-18) 的热稳定性更强。这些研究结果表明，从靠近 N 端的 Cys 残基到 C 端残基的序列对毒素的毒性和热稳定性的独特性极为重要。
• Siemion, Ignacy Z.; Klis, Wieslaw A.; Nawrocka, Eleonora, Polish Journal of Chemistry, 1981, vol. 55, # 10, p. 2219 - 2222
  作者：Siemion, Ignacy Z.、Klis, Wieslaw A.、Nawrocka, Eleonora

  DOI：——

  日期：——