[1'-13C]inosine | 254103-58-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷
• 英文名称: [1'-13C]inosine
• 英文别名: Inosine-13C；9-[(2R,3R,4S,5R)-3,4-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)(213C)oxolan-2-yl]-1H-purin-6-one
• CAS: 254103-58-7
• 化学式: C₁₀H₁₂N₄O₅
• 分子量: 269.218
• InChiKey: UGQMRVRMYYASKQ-OGIWRBOVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.86
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  133.75
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [1'-13C]inosine 在 purine nucleoside phosphorylase 、 catalase 、 xanthine oxidase 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 3.0h， 以74%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  从糖呋喃糖基磷酸酶促合成核糖和2'-脱氧核糖核苷：促进同位素标记的方法

  摘要：

  通过嘌呤核苷磷酸化酶（PNPase）催化的肌苷磷酸分解，制备了毫克量的α-D-呋喃呋喃糖基1-磷酸钠盐（αR1P）。通过色谱法以> 95％的纯度分离出αR1P，并通过1H和13C NMR光谱进行了表征。αR1P​​水溶液在pH 6.4和4°C下稳定了几个月。使用PNPase或尿苷磷酸化酶（UPase），将分离的αR1P用不同的氮碱基（腺嘌呤，鸟嘌呤和尿嘧啶）进行N-糖基化，从而基于糖基磷酸酯以高收率得到相应的核糖核苷。该方法对于稳定同位素标记的核糖核糖核苷和2'-脱氧核糖核苷的制备具有吸引力，因为其产品纯化简便，氮碱的使用和回收方便。该方法消除了制备单独的呋喃糖标记的核糖核苷的单独反应的需要，因为如果需要，在呋喃糖环中仅需要标记一个核糖核苷（肌苷），后者可以通过高产率的化学N-糖基化来实现。使用相同的方法，由2'-脱氧肌苷制备2'-脱氧核糖核苷，并稍作改动。

  DOI：

  10.1016/j.carres.2017.07.006
• 作为产物：
  描述：

  [1′-¹³C]adenosine 在 calf spleen adenosine deaminase 作用下， 生成 [1'-13C]inosine
  参考文献：
  名称：

  Ribocation Transition State Capture and Rebound in Human Purine Nucleoside Phosphorylase

  摘要：

  Purine nucleoside phosphorylase (PNP) catalyzes the phosphorolysis of 6-oxy-purine nucleosides to the corresponding purine base and alpha-D-ribose 1-phosphate. Its genetic loss causes a lethal T cell deficiency. The highly reactive ribocation transition state of human PNP is protected from solvent by hydrophobic residues that sequester the catalytic site. The catalytic site was enlarged by replacing individual catalytic site amino acids with glycine. Reactivity of the ribocation transition state was tested for capture by water and other nucleophiles. In the absence of phosphate, inosine is hydrolyzed by native, Y88G, F159G, H257G, and F200G enzymes. Phosphorolysis but not hydrolysis is detected when phosphate is bound. An unprecedented N9-to-N3 isomerization of inosine is catalyzed by H257G and F200G in the presence of phosphate and by all PNPs in the absence of phosphate. These results establish a ribocation lifetime too short to permit capture by water. An enlarged catalytic site permits ribocation formation with relaxed geometric constraints, permitting nucleophilic rebound and N3-inosine isomerization.

  DOI：

  10.1016/j.chembiol.2009.07.012