H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-(N-Me)Phe-Ala-Val-Thr-Glu-NH₂ | 1620146-28-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-(N-Me)Phe-Ala-Val-Thr-Glu-NH₂
• 英文别名: H-GEWAYNPATGK-(N-Me)Phe-AVTE-NH₂
• CAS: 1620146-28-2
• 化学式: C₈₁H₁₁₆N₂₀O₂₄
• 分子量: 1753.93
• InChiKey: YXQRZEGBCISDCE-UYMMDPRUSA-N

物化性质

• 沸点：
  2092.2±65.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.355±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.69
• 重原子数：
  125.0
• 可旋转键数：
  51.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  708.22
• 氢给体数：
  23.0
• 氢受体数：
  24.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  BOC-甘氨酸 、 Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-脯氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 、 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-苏氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 N-(9-芴甲氧羰酰基)-N-甲基-L-苯丙氨酸 、 Fmoc-L-色氨酸(Boc)-OH 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 以21%的产率得到H-Gly-Glu-Trp-Ala-Tyr-Asn-Pro-Ala-Thr-Gly-Lys-(N-Me)Phe-Ala-Val-Thr-Glu-NH₂
  参考文献：
  名称：

  约束N-氨基肽的合成及其β-折叠倾向

  摘要：

  通过肽主链修饰来稳定β-折叠二级结构代表了一种模仿蛋白质的诱人方法。在这里，我们提出了基于肽链N-氨基化的稳定β-发夹折叠的策略。通过在α-肼基酸残基与丝氨酸或高丝氨酸侧链之间的Mitsunobu树脂上的环化作用，引入了新的吡唑烷酮和四氢哒嗪酮二肽约束条件。然后使用GB1衍生的模型系统评估无环和环状N-氨基肽结构单元对水中β-发夹稳定性的影响。我们的结果证明了肽N具有很强的β折叠稳定作用-氨基取代基，并为共价二肽约束对β-折叠折叠的影响提供有用的见解。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2017.08.017

文献信息

• Comparison of backbone modification in protein β-sheets by α→γ residue replacement and α-residue methylation
  作者：George A. Lengyel、Zachary E. Reinert、Brian D. Griffith、W. Seth Horne

  DOI：10.1039/c4ob00886c

  日期：——

  The mimicry of protein tertiary structure by oligomers with unnatural backbones is a significant contemporary research challenge. Among common elements of secondary structure found in natural proteins, sheets have proven the most difficult to address. Here, we report the systematic comparison of different strategies for peptide backbone modification in β-sheets with the goal of identifying the best method for replacing a multi-stranded sheet in a protein tertiary fold. The most effective sheet modifications examined led to native-like tertiary folding behavior with a thermodynamic folded stability comparable to the prototype protein on which the modified backbones are based.

  通过不自然骨架的聚合物模拟蛋白质三级结构是当今一个重要的研究挑战。在天然蛋白质中常见的次级结构元素中，层析结构被证明是最难处理的。在这里，我们报告了不同策略进行肽骨架改造以形成β-层的系统比较，目的是确定替换蛋白质三级折叠中的多股层的最佳方法。所检查的最有效的层析改造导致了类似本征的三级折叠行为，其热力学折叠稳定性与所基于的原型蛋白相当。